Методические указания к самоподготовке

При подготовке к итоговому занятию рекомендуется просмотреть указания к предыдущим занятиям по пройденным темам. Желательно вспомнить и выписать формулы циклических аминокислот, моноаминодикарбоновых и диаминомонокарбоновых аминокислот для облегчения запоминания химизма их обменных превращений. Не забудьте просмотреть лабораторные работы, относящиеся к данной теме. Необходимо при этом обратить внимание на суть метода, клиническую значимость, нормы содержания. Помните, что знания, полученные при освоении данной темы, явятся истоками для понимания развития многих патологических состояний.

Контрольные вопросы к коллоквиуму

1. Биологическая роль белков. Нормы белка в питании в зависимости от возраста. Белковый минимум. Азотистый баланс.

2. Переваривание белков. Ферменты переваривания. Продукты переваривания, их структура и дальнейшая судьба .

3. Представление о механизме активации протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта.

4. Назовите протеолитические ферменты поджелудочной железы и кишечного сока, напишите химизм ферментативного расщепления карбокси- и аминопептидазой выбранного вами пентапептида.

5. С помощью какой лабораторной работы можно определить протеолитическую активность пепсина? В каких единицах выражается активность пепсина?

6. Понятие о клеточном метаболическом пуле аминокислот. Пути образования и использования аминокислот в тканях.

7. Аминокислоты как лекарственные препараты.

8. Остаточный азот крови. Компоненты. Суть метода определения остаточного азота.

9. Тканевый распад белков. Роль лизосомальных ферментов в этих процессах.

10.Переаминирование аминокислот. Ферменты переаминирования. Механизм реакции. Какой витамин участвует в этом процессе? Биологическое значение переаминирования. Определения трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда, болезнях печени.

11.Тканевые превращения аминокислот. Дезаминирование аминокислот (прямое и непрямое). Роль -кетоглутаровой и глутаминовой кислот в дезаминировании и переаминировании аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.

12.Декарбоксилирование аминокислот Ферменты декарбоксилирования, характер простетической группы. Образование биогенных аминов. Влияние последних на метаболизм и физиологические функции. Роль аминооксидаз. Ингибиторы аминооксидаз как фармакопрепараты.

13.Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биологическая роль указанных аминокислот. Врожденные нарушения обмена, ферментные блоки. Фенилетонурия, фенилпировиноградная олигофрения, альбинизм, алкаптонурия.

14.Особенности обмена серосодержащих аминокислот. S-аденозилметионин и его роль в процессах метилирования.

15.Особенности обмена глицина и аргинина. Их роль в образовании креатина и креатинфосфата.

16.Особенности обмена дикарбоновых аминокислот. Участие в обезвреживании аммиака.

17.Пути обезвреживания аммиака в тканях: синтез глутамина, восстановительное аминирование аминокислот. Глутаминаза почек. Образование и выведение солей аммония в почках, физиологическая роль этих процессов.

18.Биосинтез мочевины как основной путь обезвреживания аммиака. Объясните механизм включения двух атомов азота в молекулу мочевины. Энергетическая обеспеченность процесса. Количественное определение мочевины.

19.Структура и биосинтез ДНК. Современные представления о репликации ДНК. Роль отдельных ферментов в процессе репликации.

20.Структура и биосинтез РНК. Характеристика РНК-полимеразы и этапов транскрипции: инициации, элонгации, терминации и процессинга РНК.

21. Генетический код и его свойства. Концепция: один ген - один белок, один цистрон - одна подипептидная цепь. Строение информационной РНК.

22.Строение транспортной РНК. Адапторная функция тРНК. Взаимодействие кодон-антикодон. Строение и роль рибосом в синтезе белка.

23.Биосинтез белка. Этапы матричного синтеза белка: рекогниция, инициирующий комплекс и инициация, элонгация, терминация, посттрансляционные изменения белка.

24.Регуляция действия генов и биосинтеза белка. Схема Жакоба и Моно. Биохимические механизмы клеточной дифференцировки и онтогенеза.

25. Биохимические основы биологической эволюции, наследственности и изменчивости.

26.Молекулярные механизмы мутаций и их последствия. Мутагенные агенты. Система биохимического контроля структуры ДНК.

27.Обмен нуклеопротеинов. Переваривание и всасывание нуклеопротеинов. Ферменты переваривания. Конечные продукты переваривания.

28.Представьте схему основного и дополнительного путей синтеза пуриновых нуклеотидов. Разъясните участие витаминов, аминокислот и СО₂ в данном процессе.

29.Основной и дополнительные пути тканевого синтеза пиримидиновых нуклеотидов.

30.Распад ДНК и РНК в желудочно-кишечном тракте, ферменты распада. Тканевой распад ДНК и РНК, химизм деградации, ферменты деградации.

31.Особенность и химизм тканевого распада пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Конечные продукты.

32.Нарушение обмена пуриновых оснований. Подагра, ее симптоматика.

33.Переваривание и всасывание железосодержащих хромопротеинов. Особенности всасывания экзогенного железа в кишечнике.

34.Синтез железосодержащих хромопротеинов в тканях. Глицино-янтарный цикл Шемина.

35.Тканевой распад гемоглобина, роль клеток РЭС и печени. Прямой и непрямой билирубин. Химизм образования прямого билирубина.

36.Нарушение пигментного обмена. Желтухи, механизм их возникновения. Биохимические показатели при желтухах, дифференциальная диагностика желтух.

37.Количественное определение билирубина в сыворотке по методу Йендрашека. Диагностическое значение определения, цифры нормального содержания.

38.Механизм образования пигментов мочи и кала.