Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
praktikum-po-bx-versiya-3.doc
Скачиваний:
6
Добавлен:
07.05.2019
Размер:
5.91 Mб
Скачать

Эталоны ответов к тестовым заданиям

1.1.– в (продукт димеризации мочевины – биурет, также содержит фрагмент NH-CO, дающий хелатный комплекс с сульфатом меди);

1.2. – в;

1.3. –в (-углеродный атом карбонильный углеродамидный азот-углеродный атом);

2.1. – 1,9,10 – б; 2-д;3-в; 4,6 – г; 5,7,8 – а;

2.2. – 1,2,4 – а; 3 – б;

2.3. - 1-а; 2-в; 3-б, в, г, д;

3.1. – В; 3.2 – Б; 3.3 –В;

4.1. - А; 4.2-А;

5. - 2-3-1-4.

Эталоны ответов на ситуационные задачи Задача 1.

Ответ. Протеолитические ферменты действуют избирательно. Трипсин гидролизует связи, образованные карбоксильной группой аргинина и лизина, химотрипсин - карбоксильной группой ароматических аминокислот, карбоксипептидаза отщепляет С-концевую аминокислоту (о специфичности протеиназ см. также занятие №21). Следовательно, после обработки карбоксипептидазой образуются свободный аргинин и пептид состава Арг-Про-Про-Гли-Фен-Сер-Про-Фен;

обработка химотрипсином высвободит пептиды Арг-Про-Про-Гли-Фен и Сер-Про-Фен, а также свободный С-концевой аргинин;

обработка трипсином – свободный аргинин и пептид Про-Про-Гли-Фен-Сер-Про-Фен-Арг.

Динитрофторбензол отщепит N-концевой аргинин, после чего образуется пептид состава – Про-Про-Гли-Фен-Сер-Про-Фен-Арг

Задача 2.

Ответ. Нингидрин является специфичным реагентом для -аминокислот, тогда как пролин и оксипролин являются иминокислотами. С -аминокислотами нингидрин реагирует по следующей схеме:

нингидрин α - аминокислота

продукт реакции сине-фиолетового цвета альдегид

(светопоглощение в области 550-570 нм)

Задача 3.

Ответ (см. комментарии к задаче 1). Первичная структура β-эндорфина Тир-гли-гли-фен-мет-тре-сер-глу-лиз-сер-глн-тре-про-лей-вал-тре-лей-фен-лиз-асн-ала-илей-вал-лиз-асн-ала-гис-лиз-лиз-гли-глн.

Занятие 2. Физико-химические свойства белков.

Цель занятия. Изучить физико-химические свойства белков и овладеть некоторыми методами их анализа, используемыми в диагностических и препаративных целях. В результате освоения темы студент должен научиться разделять белки методом высаливания, количественно определять содержание белка в моче по Робертсу-Стольникову и интерпретировать результаты.

Содержание занятия. На этом занятии студентам предстоит ответить на вопросы тест-контроля и вопросы преподавателя, провести фракционирование белков сыворотки крови методом высаливания; осаждение белков под действием температуры, органических и минеральных кислот, солей тяжелых металлов и количественное определение содержание белка в моче по методу Робертса-Стольникова-Брандберга; проанализировать полученные данные и сделать соответствующие выводы.

УИРС. Решение ситуационных задач. Обсуждение реферативных сообщений по следующим темам:

  1. Белки-шапероны и третичная структура белков. Прионовые болезни.

  2. Современные методы технологии белков в производстве препаратов инсулина.

Методические указания к подготовке

При подготовке к занятию следует повторить структуры белка, вспомнить типы связей, стабилизирующие первичную, вторичную и третичную структуры белков. Необходимо изучить обратимые и необратимые методы осаждения белков, их амфотерные и электрические свойства. Знание физико-химических свойств белков имеет большое значение для изучения всего курса биохимии, а также фармакологии, фармацевтической химии, технологии и биотехнологии. Для успешного усвоения материала при подготовке к занятию, пользуясь учебником и лекциями и по биохимии, дополнительной литературой, выполните следующие задания.

Таблица 4

п/п

Задание

Методические указания к заданию

1.

Изучите биологическую роль белка.

1. Выпишите основные биологические функции, которые выполняют белки в организме человека и животных.

2.

Вспомните современные представления о структуре белка.

1. Напишите схематически типы химических и физических связей, участвующих в образовании белковой молекулы.

2.Охарактеризуйте, какие связи участвуют в образовании первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.

3. Что такое фолдинг белка? Роль шаперонов, белков теплового шока в формировании и поддержании нативной конформации белков, прионовые болезни.

3.

Изучите растворимость и осаждаемость белков.

1. Перечислите факторы, определяющие растворимость белков.

2. Приведите два основных фактора стабилизации белка в растворе.

3. В чем суть явления высаливания.

4. Приведите примеры практического использования высаливания.

5. Дайте определение явлению денатурации. Приведите классификацию видов денатурации.

6 .Объясните механизм денатурирующего действия температуры, солей тяжелых металлов, спирта.

7. Приведите примеры практического использования денатурации белков.

4.

Изучите электрические свойства белков.

1.Докажите амфотерные свойства белков.

2.Напишите схему диссоциации карбоксильной группы и аминогруппы в составе белка.

3.Выпишите два основных фактора, определяющих заряд белковой молекулы.

4.Напишите, что называется изоэлектрической точкой.

Выпишите кратко принцип метода и технику работ, выполняемых на лабораторном занятии. При этом не забывайте оставлять места для выводов и расчётов.

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.

Оставленные комментарии видны всем.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]