2. Ruolo della pelle

• Protezione: la pelle protegge il corpo contro le aggressioni chimiche, meccaniche, termiche, così come dai numerosi agenti patogeni.

• Immunitario: la pelle possiede cellule immunologiche e partecipa al sistema di difesa dell’organismo

• Regolazione termica: attraverso modificazioni della perfusione sanguigna e dell’eliminazione di liquido dalle sue ghiandole

• Regolazione dell’equilibrio idrosalino: protegge il corpo dalla disidratazione eliminando l’acqua e i sali attraverso le ghiandole sudoripare.

• Organo di senso: attraverso le proprie numerose strutture nervose percepisce la pressione, la temperatura e il dolore. È un organo di comunicazione per la sua capacità di arrossarsi, sbiancare e per il fenomeno dell’orripilazione. La resistenza elettrica della pelle viene modificata da uno stress psichico. Infine è il riflesso e il rivelatore di ciò che accade a livello della sostanza fondamentale. Heine ha provato infatti che la sostanza fondamentale invia delle espansioni in superficie sotto forma di cilindri che avvolgono i fasci nervosi e i vasi. Questi cilindri di Heine portano modificazioni nella pelle, che viene a diventare anche un organo di percezione magnetico ed elettromagnetico. Questo spiega il perché una stimolazione cutanea può modificare durevolmente i processi di regolazione organica. Noi abbiamo qui un sistema fasciale, i cilindri, che mettono in comunicazione tutte le fasce profonde con la superficie, in maniera visibile.

I stologia del tessuto connettivo le parti che costituiscono il tessuto connettivo

1-La sostanza fondamentale

La sostanza fondamentale è un materiale omogeneo la cui viscosità varia da stato liquido a semiliquido, simile a gel. È una soluzione colloidale di mucopolisaccaridi: condroitina, solfato, cheratansolfato eparina per i solfati e condroitina e acido ialuronico per i non solfati, con una predominanza di proteoglicani e glicoproteine di struttura. I cambiamenti di viscosità permettono una fissazione di acqua nei tessuti, prevenendo il disseminarsi di infezioni e influenzando l’atttività metabolica della cellula. L’acqua è al 50% sotto forma di cristalli liquidi a temperatura corporea. La sostanza fondamentale realizza una rete riccamente idratata attorno a proteine fibrose e assicura un ruolo di lubrificazione e di assorbimento degli urti resistendo alla compressione. Attraverso le sue cariche elettriche influenza numerosi elementi dentro e fuori del tessuto connettivo. Gioco un ruolo fondamentale nella nutrizione delle cellule grazie agli scambi con i capillari sanguigni che risiedino in abbondanza nel tessuto connettivo. I proteoglicani e le proteine di struttura formano un setaccio molecolare attraverso il quale passano tutti gli elementi metabolici dal capillare verso la cellula e, al ritorno, le molecole troppo grandi o con una determinata carica elettrica subiscono un processo di esclusione. Il diametro dei pori del filtro dipende dalla concentrazione di proteoglicani nel compartimento tessutale interessato. Grazie alla loro carica negativa i proteoglicani sono i garanti dell’isosmia e dell’isotonia della sostanza fondamentale.( isosmia= pressione osmotica uguale a quella del sangue. isotonia = press. osmotica uguale a quella esercitata dal liquido extracellulare sulle membrane cellulari. Esse non solo membrane semipermebili ideali e quindi l'isotonia è diversa dall'isosmia.) La sostanza fondamentale o matrice del tessuto connettivo può essere considerata come un laboratorio dove vengono compiute tutte le funzioni del tessuto connettivo.

2-Le fibre di tessuto connettivo

Si trovano nella sostanza fondamentale e sono di tre tipi: collagene, fibre elastiche e di reticolina. La loro quantità varia a seconda della funzione della fascia considerata.

• Fibre di collagene: il collagene è il costituente proteico più importante del nostro organismo e rappresenta il 60-70% della massa di tessuto connettivo. Il tropocollagene è l’unità di base del collagene.

• Tropocollagene: comprende una forte percentuale di glicina, che lo distingue dalle altre proteine dell’organismo, eccetto l’elastina. Un quarto dei suoi aminoacidi è formato da prolina.

• Biosintesi di collagene: è realizzata soprattutto nei fibroblasti; tuttavia anche le cellule endoteliali, muscolari lisce e epiteliali sono capaci di sintetizzarlo. La sintesi del protocollagene si sviluppa nei ribosomi associati al reticolo endoplasmatico. Subisce in seguito una idrossilazione di prolina e di lisina sotto il controllo del tropocollagene-prolina-idrossilasi e della tropocollagene-lisina-idrossilasi. Poi si ha una glicosilazione delle unità di saccaridi (galattosio e glucosil-galattosio), che vengono ad inserirsi sulla parte idrossilata di certe idrossilisine. Una volta liberati dai ribosomi le tre catene A di protocollagene sono allineate parallelamente e si avvolgono ad elica per formare il protocollagene. L’estrusione di protocollagene sembra essere fatta da vescicole del golgi e/o da vescicole che derivano dal reticolo endoplasmatico. La fibrillogenesi nella sostanza extracellulare porta, per divisione, alla liberazione di tropocollagene. La divisione può essere incompleta come nel collagene della membrana basale. Il tropocollagene subisce una polimerizzazione che porta alla formazione di fibrille. Questa sembra essere sotto il controllo degli idrati di carbonio associati alla molecola di tropocollagene. La formazione di fibrille è i nversamente proporzionale alla quantità di questi glucidi e ciò spiega perché il collagene delle lamine basali, ricco di glucidi, non forma fibrille. La maturazione extracellulare per la formazione di fibrille e di fibre di collagene è essenzialmente dipendente dai proteoglicani e dai glicoaminoglicani. Il collagene è molto resistente a tutti gli enzimi proteolitici e può essere degradato solo con l’intervento della collagenasi. Il rinnovamento di collagene è variabile: lento, nei tessuti stabili e molto rapido, in talune condizioni (cicatrizzazione, nell’utero durante la gestazione).

Diversi tipi di collagene: esistono quattro tipi.

Tipo I: il più frequente (derma, ossa, tendini), è realizzato da fibre con grande resistenza alla forze di tensione

Tipo II: associato a dei proteoglicani, forma poche fibre e si trova soprattutto nel tessuto cartilagineo

Tipo III: ha una grande percentuale di cisteina e idrossiprolina. Forma il collagene della pelle fetale ed è associato al tipo I nel derma papillare, nei vasi, nell’intestino, nell’utero, nei polmoni

Tipo IV: si trova nelle lamine basali, contiene una forte percentuale di idrati di carbone e di idrossilisina.

Questi quattro tipi di collagene possono essere sintetizzati da cellule diverse o da più tipi della stessa cellula (tipo I e III dai fibroblasti). Sono fibre di aspetto bianco madreperlaceo, allungate, leggermente ondulate e non elastiche. Sono composte da fasci di fibre parallele non ramificate. I fasci possono unirsi gli uni agli altri. Le fibrille sono tenute insieme da una sostanza cementante che forma anche un rivestimento attorno a tutte le fibre. Da un punto di vista chimico sono costituite da collagene, che se lo si fa bollire dà gelatina. La sua inelasticità conferisce agli organi dove si trova una combinazione unica di flessibilità e resistenza. È costituito soprattutto da aminoacidi, glicina, prolina e idrossiprolina. Wyckoff e Kennedy hanno messo in evidenza una strittura tubulare di fibrille collagene. Secondo Erlingheuser il liquido cefalorachidiano circolerebbe in tutto il corpo utilizzando le fibrille tubulari di collagene.

• Fibre di elastina: è una proteina fibrosa che forma i componenti amorfi delle fibre elastiche, il cui precursore è la tropoelastina. La tropoelastina è sintetizzata nel reticolo endoplasmatico delle cellule mesenchimali (fibroblasti, cellule muscolari lisce). La formazione di ponti intermolecolari porta alla formazione di elastina. Il suo rinnovamento è molto lento e la sua degradazione necessita dell’intervento di una elastasi. Queste fibre sono lunghe e fini e si anastomizzano tra di loro; possono essere allungate da una volta ad una volta e mezzo la loro lunghezza. Chimicamente le fibre sono composte di elastina, una sostanza albuminoide molto resistente al calore, agli acidi e alle basi. Presenta una colorazione gialla. Le fibre sono formate da una componente amorfa ed una fibrillare formata da microfibrille. Con l’età la parte amorfa diventa più importante e le microfibrille sono spinte verso la periferia. La componente amorfa è fatta da elastina e quella fibrillare da glicoproteine di struttura. Queste fibre sono prodotte dai fibroblasti a livello di tendini e pelle e da cellule muscolari lisce nei vasi di grosso calibro, sotto forma di tropoelastina. Come per il collagene la temperatura ottimale è a 37°C.

• Fibre di reticolina: sono fibre collagene di piccolo calibro disperse in piccolo numero in seno alla sostanza fondamentale e ricche di microfilamenti. Sono ramificate e si uniscono l’una all’altra per formare una fragile rete spiegata. Spesso, invece di anastomizzarsi, si incrociano. Le fibre di reticolina si trovano spesso a livello delle membrane basali e in continuità con le fibre di collagene negli organi linfoidi ed ematopoietici. Non hanno sostanza fondamentale. Le si incontra anche nel tessuto connettivo lasso ed in quello adiposo. Possono essere presenti elementi fibrillari come fibrille e fibre collagene.

3-I proteoglicani: fissano l’acqua e i cationi e formano così la sostanza extracellulare o sostanza fondamentale del tessuto connettivo. Sono importanti per determinare le proprietà viscoelastiche delle articolazioni e di altre strutture sottoposte a deformazione meccanica. I proteoglicani possono essere la riserva di quattro componenti nutritivi: idrati di carbonio (sotto forma di glucosio e galattosio), albumine (sotto forma del gruppo NH), lipidi (nella catena idrocarbonata), acqua (nutrimento essenziale, la sua mancanza genera una ritrazione di proteoglicani). I proteoglicani, le glicoproteine di struttura e il glicolix (membrana che circonda la faccia esterna della cellula e che permette il dialogo con la sostanza fondamentale) sono i mediatori e le fibre di informazione. I proteoglicani sono macromolecole composte da catene polipeptidiche sulle quali si inseriscono le catene glucidiche chiamate glicosaminoglicani o mucopolisaccaridi acidi. La sintesi di proteoglicani avviene in un primo tempo all’interno del reticolo endoplasmatico granulare e in un secondo tempo in quello del golgi, prima della loro estrusione. La loro ripartizione è diversa a secondo dei tessuti : dermatano solfato (pelle, tendini, pareti delle arterie), cheratano solfato (cornea, cartilagine, nucleo polposo), acido ialuronico (umor vitreo, liquido sinoviale).

4-Le glicoproteine di struttura: giocheranno un ruolo importante stabilendo ponti intermolecolari e orientando le proteine fibrose. Sembra esistere una relazione tra la regolarità delle fibre di collagene e la loro associazione con le glicoproteine. Nelle lamine elastiche permettono l’assemblaggio delle molecole di tropoelastina.