Дезаминирование аминокислот

Различают четыре способа дезаминирования аминокислот: 1. Восстановительное дезаминирование:

В результате образуется органическая кислота и аммиак.

2. Гидролитическое дезаминирование:

В результате реакции образуется оксикислота и аммиак.

Эти виды дезаминирования характерны для бактерий (преджелудка жвачных, толстого отдела кишечника других животных).

3. Внутримолекулярное дезаминирование:

В результате образуется ненасыщенная органическая кислота и аммиак.

Такой вид дезаминирования характерен для бактерий, растений, а в животном организме дезаминируется гистидин. Под действием фермента гистидиндезаминазы происходит образование аммиака и урокиноновой кислоты.

4. Окислительное дезаминирование:

Это наиболее распространенная форма дезаминирования. Реакция происходит с участием ферментов, где акцептором водорода, как правило, является НАД, реже – ФМН. Она проходит в

две стадии. На первой стадии образуется неустойчивая иминокислота, во второй стадии с участием молекулы воды образуется аммиак и кетокислота:

В тканях организма важно дезаминирование Д-аминокислот, так как в белках содержатся только L-аминокислоты. Поэтому в организме весьма активна дегидрогеназа а-глутаминовой кислоты, которая превращает ее в а-кетоглутаревую кислоту.

Реакция весьма распространена. Глутаматдегидрогеназа играет решающую роль в процессах окислительного дезаминирования большинства аминокислот путем непрямого Дезаминирования.

Коферментом глутамат дегидрогеназы является НАД (НАДФ):

НАДН₂ в дыхательной цепи митохондрий обеспечивает синтез трех молекул АТФ (печень, мышца, почки, мозг и т.д.).

Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования аминокислот

В метаболизме аминокислот трансаминирование занимает ключевое место. Так, глутаматдегидрогеназа весьма активно ведет к образованию α-кетоглутаровой кислоты, которая является субстратом для трансаминирования с другими аминокислотами. Например:

Глутаминовая кислота затем дезаминируется по схеме, представленной выше. Щавелевоуксусная кислота так же может быть субстратом для переаминирования и для дезаминирования:

Механизм непрямого дезаминирования обеспечивает дезаминирование всех аминокислот в организме животных.

Декарбоксилирование аминокислот

В тканях животных декарбоксилированию подвергаются аминокислоты: гистидин, тирозин, глутаминовая кислота, 5-окситриптофан, 3,4-диоксифенилаланин (ДОФА), цистеиновая кислота.

Первые три входят в состав белков, остальные – продукты обмена – тирозина, триптофана, цистеина.

Декарбоксилазы в качестве кофактора имеют фосфопиридоксаль (витамин B₆), они декарбоксилируют только α-аминокислоты. Амины, образующиеся при этом, влияют на обмен веществ. При декарбоксилировании цистеина образуется таурин – необходимый для синтеза желчных кислот. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин:

Гистамин вызывает спазм гладких мышц (включая мышцы бронхов), снижает кровяное давление, расширяет капилляры, вызывает отек, усиливает в 8-10 раз выделение желудочного сока.

При декарбоксилировании тирозина и ДОФА соответственно образуется тирамин и 3,4-диокситирамин:

Как тирамин, так и 3,4-диокситирамин обладают мощным фармакологическим действием. ДОФА и дофамин содержатся в высокой концентрации в двигательных центрах головного мозга и играют важную роль в управлении мышцами.

При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота – природный фактор, тормозящий деятельность нервных клеток. Амины окисляются моноаминооксидазами до альдегидов и выводятся из организма.