- •Биохимия животных Электронный дидактический комплекс (эдк)
- •Физическая химия вода
- •Активная реакция водных растворов
- •Ионное произведение воды. Водородный показатель
- •Методы определения рН среды
- •Роль активной реакции среды в биологических процессах
- •Буферные pacтворы, состав, механизм действия
- •Буферная емкость
- •Биологическое значение буферных систем
- •Коллоидная химия
- •Классификация дисперсных систем
- •Поверхностные явления
- •Адсорбция
- •Коллоидные растворы (золи) Методы получения
- •Строение коллоидных частиц
- •Коагуляция. Седиментация. Пептизация
- •Молекулярно-кинетические свойства коллоидных растворов
- •Осмотическое давление
- •Биологическое значение явления осмоса
- •Механизмы, участвующие в сохранении изоосмии:
- •Оптические свойства коллоидных систем
- •Растворы высокомолекулярных соединений
- •Свободная и связанная вода в коллоидных pacтвopax
- •Свойства растворов вмс
- •Денатурация
- •2. Белки; биологическая роль Аминокислоты
- •Содержание белков в организме и тканях
- •Методы выделения белков
- •Методы фракционирования и очистки белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Аминокислоты
- •Ациклические аминокислоты
- •Структура белковой молекулы
- •Классификация белков
- •Химия сложных белков
- •3. Нуклеиновые кислоты
- •Нуклеотиды и нуклеозиды
- •Структура днк
- •Рибонуклеиновые кислоты
- •4. Ферменты
- •Биосинтез и клеточная локализация ферментов
- •Химическая природа ферментов
- •Строение ферментов
- •Активный центр фермента
- •Регуляция активности ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Основные свойства ферментов
- •2. Зависимость активности ферментов от рН среды.
- •Факторы, определяющие активность ферментов
- •Активирование и ингибирование ферментов
- •Типы ингибирования
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Применение ферментов.
- •Использование иммобилизованных ферментов для производства биологических соединений
- •Иммуноферментный анализ и его использование в ветеринарии
- •5. Химия витаминов
- •Классификация и номенклатура витаминов
- •I. Жирорастворимые витамины
- •II. Витамины, растворимые в воде
- •Витамин d, антирахитический, кальциферол
- •Витамин e, антистерильный, токоферолы
- •Витамин к, антигеморрагический (филлохинон)
- •Витамин q (убихинон)
- •Водорастворимые витамины
- •Витамин b1, антиневритный, тиамин
- •Витамин b2, рибофлавин
- •Витамин b3, пантотеновая кислота
- •Витамин b5, pp, никотинамид, ниацин, антипеллагрический
- •Витамин b6, адермин, пиридоксол
- •Витамин b12, кобаламин, антианемический
- •Фолиевая кислота
- •Витамин с (аскорбиновая кислота)
- •Биотин, витамин h
- •6. Гормоны
- •Гормоны гипофиза
- •Поджелудочная железа
- •Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны надпочечников
- •Гормоны коры надпочечников
- •Гормоны половых желез
- •Гормоны тимуса (вилочковой железы)
- •Гормоны местного действия
- •7. Обмен веществ и энергии
- •Основные этапы обмена веществ
- •Биологическое окисление
- •Окислительное фосфорилирование
- •Токсичность кислорода
- •8. Химия и обмен углеводов
- •Моносахариды
- •Производные моносахаридов.
- •Полисахариды (гликаны)
- •Гетерополисахариды (гетерогликаны)
- •Обмен углеводов
- •Катаболизм глюкозы
- •Гликогенолиз
- •Биосинтез углеводов
- •Биосинтез гликогена (гликогенез)
- •Регуляция углеводного обмена.
- •9. Химия и обмен липидов
- •Химическое строение нейтральных жиров
- •Жирные кислоты.
- •Нейтральные гликолипиды
- •Фосфолипиды (фосфатиды)
- •Сфинголипиды
- •Двойной липидный слой мембран
- •Обмен липидов
- •Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте
- •Промежуточный обмен липидов
- •Энергетический баланс β-окисления жирных кислот
- •Метаболизм ацетил-коэнзима а
- •Пути образования кетоновых тел
- •Биосинтез липидов
- •Метаболизм стеринов и стеридов
- •Липосомы
- •10. Обмен белков
- •Биологическая ценность белков
- •Нормы белка в питании животных
- •Белковые резервы организма
- •Обмен простых белков
- •Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных
- •Переваривание белков в кишечнике.
- •Особенности переваривания белков у жвачных животных
- •Дезаминирование аминокислот
- •Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования аминокислот
- •Декарбоксилирование аминокислот
- •Окислительное расщепление аминокислот
- •Особенности обмена отдельных аминокислот
- •11. Биосинтез белка
- •Генетический код
- •Этапы синтеза белка
- •Мультиферментный механизм синтеза белка
- •12.Обмен нуклеиновых кислот Переваривание нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте
- •Промежуточный обмен нуклеиновых кислот Распад нуклеиновых кислот в тканях
- •Пиримидиновые основания
- •Биосинтез нуклеиновых кислот
- •Рекомбинантные молекулы и проблемы генной инженерии
- •Клонирование животных
- •Метод молекулярной гибридизации
- •Принцип метода
- •Способы гибридизации
- •Метод блоттинга по Саузерну
- •Полимеразная цепная реакция (пцр)
- •Необходимые приборы и реактивы
- •13. Обмен воды и солей
- •Вода, ее содержание и роль в организме
- •Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение
- •Микроэлементы
- •14. Биохимия крови
- •Физико-химические свойства крови
- •Буферные системы крови
- •Плазма крови и ее химический состав
- •Белки плазмы и сыворотки крови
- •Небелковые азотистые вещества крови
- •Форменные элементы крови
- •15. Биохимия мышечной ткани
- •Механизм сокращения мышцы
- •Азотистые экстрактивные вещества мышц
- •Минеральные вещества
- •Окоченение мышц
- •16. Биохимия молока и молокообразования
- •17. Биохимия почек и мочи
- •Патологические компоненты мочи
- •Особенности мочи птиц
- •18. Биохимия кожи и шерсти
- •19. Биохимия яйца
- •Биосинтез компонентов яйца
- •Предметный указатель
- •Приложения
- •Рекомендуемая литература
- •Тесты для проверки биохимических
- •Глава 8. Химия обмена углеводов
- •24. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
- •Глава 11. Синтез белка
- •Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- •Глава 13. Биохимия почек и мочи
Химия сложных белков
Молекула сложного белка состоит из простого белка и небелкового вещества – простетической группы (греч. prostheto – присоединяю).
Хромопротеиды – (chroma – краска), состоят из белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента.
Различают гемопротеиды, магний-порфирины, флавопротеиды. Они участвуют в фотосинтезе, дыхании клеток и целостного организма, транспорте кислорода и углекислоты, окислительно-востановительных реакциях и т.д. Таким образом, они играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности.
Гемопротеиды – к ним относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофилсодержащие белки и ферменты. Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- или магнийпорфирины.
Гемоглобин содержится в эритроцитах, белковая часть – глобин, а небелковая часть – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, а гем одинаков у всех видов. Доля гема составляет 4%, глобина- 96%.
Гем состоит из четырех пиррольных колец: 1,3,5,8 -тетраметил, 2,4 -дивинил, 6,7 дипропионовый порфин (рис.2.11).
Протопорфирин IX Гем
(1,3, 5, 8 - тетраметил - 2, 4 - дивинил –
6,7 - дипропионовокислый порфин)
Рис. 2.11. Гем
Атом железа связывается с порфирином, а также с белковым компонентом (имидазольной группой гистидина). Белковая часть состоит из двух α-цепей, состоящих из 141 аминокислотного остатка, β-цепей, состоящей из 146 аминокислотных остатков. Серповидная анемия связана с глобином, где в шестом положении пептида глутаминовая кислота в норме заменена валяном (рис.2.3).
Производные гемоглобина:
Оксигемоглобин HbO2, где кислород соединен координационной связью с атомом железа, что обеспечивает оксигенизацию - насыщение кислородом, это не химическая связь.
Карбоксигемоглобин HbCO – гемоглобин связан с оксидом углерода (угарным газом). При этом Hb теряет способность связывать кислород.
Метгемоглобин HbOH – окисленный гемоглобин. Образуется при отравлении оксидом азота, парами нитробензола и другими соединениями, железо трехвалентное; не способен к оксигенизации.
Карбгемоглобин HbCO2 – гемоглобин, насыщенный углекислым газом CO2.
Миоглобин имеет Мм 17000 Да, имеет гем и одну полипептидную цепь, содержится в мышечной ткани.
Каталаза – гемсодержащий фермент, имеет Мм 225000 Да, катализирует разрушение перекиси водорода:
2H2O2 → 2H2O +O2.
Флавопротеиды – входят в состав ферментов оксидоредуктаз, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые из них содержат ионы металлов.
Нуклеопротеиды – состоят из белков и нуклеиновых кислот. Различают ДНП (дезоксинуклеопротеид), РНП (рибонуклеопротеид). ДНП преимущественно локализован в ядре, а РНП – в цитоплазме. ДНК хранит наследственную информацию, является важнейшим компонентом биохимической структуры клетки животного организма, а потому нуклеопротеиды будут рассмотрены более подробно в разделе "Нуклеиновые кислоты".
Липопротеиды – состоят из белка и липида. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Липопротеиды широко распространены в природе и выполняют разнообразные функции. Они входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных мембран ядра, митохондрий, микросом, миелиновых оболочек нервных волокон. Различают следующие липопротеиды в плазме крови:
α-ЛПВП – липопротеиды высокой плотности, содержание белка в них - 50%, богаты фосфатидами.
β-ЛПНП – липопротеиды низкой плотности, содержание белка в них 21%, богаты холестерином.
Пре-β-ЛПОНП – липопротеиды особо низкой плотности, содержание белка в них 9%; богаты триглицеридами.
Хиломикроны, содержание белка 1% (жиры).
Липопротеиды, особенно богатые холестерином, имеют значение в развитии атеросклероза.
Фосфопротеиды. К ним относятся казеиноген молока, вителлин, фосфовитин, выделенные из желтка куриного яйца, овальбумин, много фосфопротеидов в тканях нервной системы.
Фосфопротеиды синтезируются в клетке путем посттрансляционной модификации. Они содержат органически связанный лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения ряда биологических функций.
Гликопротеиды. Простетическая группа представлена углеводами и их производными. В гидролизате обнаруживают гексозамины (глюкозамин, галактозамин), глюкозу, маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую, уксусную и серные кислоты, нейраминовую и сиаловую кислоты и т.д.
Гиалуроновая кислота – входит в состав внеклеточного вещества соединительной ткани, содержится в клеточной оболочке, в стекловидном теле, синовиальной жидкости. Состоит из D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-О-глюкозамина, соединенных β(1→3)-гликозидной связью (формула гиалуроновой кислоты приведена на стр.79). Между собой структурные единицы дисахаридов соединены обычными β(1→4)-связями, которые разрываются под действием фермента гиалуронидазы.
Хондроитинсерная кислота – тоже полимерная молекула внеклеточного основного вещества, имеет структуру подобную гиалуроновой кислоте; отличие в том, что вместо N-ацетил-D-глюкозамина в состав входит N-ацетил-D-галактозамин. К гликопротеидам относятся также белки плазмы (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный, фолликулостимулирующие гормоны, муцин, овомукоид.
Металлопротеиды. К ним относятся биополимеры, содержащие, кроме белка, ионы какого-либо металла. Типичные представители – железосодержащие ферритин, трансферрин, гемосидерин.
Ферритин – высокомолекулярный водорастворимый белок с молекулярной массой 400000, содержание железа 17-23% (в среднем 20%), главным образом находится в селезенке, печени, костном мозге, является депо железа в организме.
Трансферрин – железопротеид с молекулярной массой 90000 Да обнаружен в сыворотке крови в составе β-глобулинов, содержание железа в нем 0,13%. Железо связано координационно с участием гидроксильных групп тирозина. Это физиологический переносчик железа.
Гемосидерин – содержится в клетках РЭС, печени, селезенки.
Ко второй группе металлопротеидов относятся ферменты, у которых металл является мостиком между белковыми компонентами и субстратом, при этом металл выполняет каталитическую функцию. Сюда относятся ферменты, зависимые от ионов Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Cu2+, K+, Na+, Ca2+.
Так, Zn+ обеспечивает каталитическую активность ферментов: алкогольдегидрагеназы, карбоангидразы, карбоксипептидазы; Mg2+ – фосфогидролазы и фосфотрансферазы; Mn2+ – аргиназы и фосфотрансферазы; Cu+ – цитохромоксидазы и тирозиназы; Fe2+, Fe3+ – цитохромов, пероксидазы, каталазы, ферредоксин-НАДФ-оксидоредуктазы; Mg2+, Ca +, Na+, K+ – фосфопируваткиназы, АТФ-азы.
Ионы металлов могут быть прочно (ковалентно) присоединены, или же могут легко отделяться, но без ионов металла активность фермента отсутствует.