Классификация белков
В зависимости от химического состава различают простые белки – протеины, сложные белки – протеиды. Простые белки (протеины) построены из α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на α-аминокислоты. Сложные белки (протеиды) состоят из белка (простого) и небелкового компонента, который называется простетической группой. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, обнаруживают небелковую часть или продукты ее распада – углеводы, фосфорная кислота, липиды, гетероциклические соединения, металлы и т.д.
К простым белкам относятся: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеноиды.
Гистоны – белки с выраженными свойствами основного характера, содержат от 10 до 30% диаминомонокарбоновых кислот – лизина, аргинина, гистидина. Гистоны растворимы в воде, в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Молекулярная масса 5000-37000 Да. Входят в состав ядерных белков – ДНК-протеидов, играют важную роль в регуляции метаболической активности генома.
Протамины – белки основного характера. Молекулярная масса около 5000 Да, т.е. относятся к пептидам. Содержание аргинина составляет 60-65%. Входит в состав ДНП-нуклеопротеидов.
Проламины – белки, нерастворимые в воде, не свертываются при кипячении. Входят в состав белков злаков: глиадин – содержится в зерне пшеницы, ржи, гордеин – содержится в семенах ячменя, зеин - содержится в семенах кукурузы, содержат до 30% глутаминовой кислоты, 10-15% пролина.
Глютелины – растительные белки, нерастворимые в воде, содержатся в семенах злаков (фр.gluten -клейковина). Определяют хлебопекарные качества муки (зерна).
Протеиноиды (коллагены, кератины) – опорные белки, α-кератины основной тип фибриллярных белков, из которых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, рогов, перьев, ногтей, чешуи, копыт, значительная часть сухого веса наружного слоя кожи.
α-Кератины богаты остатками цистина, способного образовывать поперечные связи между соседними полипептидными цепями.
Коллаген и эластин – главные фибриллярные белки соединительной ткани сухожилий, связок. На долю коллагена приходится почти 1/3 всей массы белков позвоночных. В количественном отношении коллаген содержится в организме животных в наибольшем количестве; фибриллы коллагена могут выдержать вес в 10000 раз больше собственного веса, т.е. по прочности превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения (рис.2.10.).
Рис.2.10. Электронная микрофотография коллагеновых
фибрилл соединительной ткани.
Видна периодичность поперечных полос в фибриллах. В коллагенах многих тканей эти полосы повторяются примерно через каждые 64 нм (по Ленинджеру).
Коллаген при кипячении в воде превращается в желатин – растворимую смесь полипептидов (используют для приготовления желе, столярного клея).
В ходе этого превращения происходит гидролиз некоторых ковалентных связей коллагена, одна из главных причин, по которой мясо приходится переваривать, т.к. именно коллаген соединительной ткани и эластин кровеносных сосудов делают мясо жестким.
Коллагены содержат ≈ ЗЗ% остатков глицина и ≈ 11% аланина, 21% пролина, 4-гидроксипролина (только в коллагене!). Поэтому питательная ценность коллагена низкая.
Альбумины и глобулины относятся к белкам широко распространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы и т.д. В плазме крови в норме содержится 7% белков, из которых на долю альбуминов приходится больше половины, остальные на долю глобулинов. Эти белки различаются по растворимости в дистиллированной воде, NaCl, (NH4)2SO4.
Альбумины высаливаются сульфатом аммония и другими нейтральными солями при 80-100% насыщении раствора. Хорошо растворяются в воде и растворах солей. Выполняют пластические функции в тканях и клетках.
Глобулины в дистиллированной воде нерастворимы, растворяются в солевых растворах. Их способность по различному растворяться в полунасыщенном растворе сульфата аммония используется для получения препаратов гамма глобулина. Для характеристики белков крови широко применяют разделение их методом электрофореза в геле (полиакриламидном) или на бумаге. При этом альбумины, имеющие молекулярную массу около 35000-69000, продвигаются быстрее, а глобулины, имеющие молекулярную массу 150000 Да и более, – медленнее.
Альбумины принимают участие в создании нормального осмотического давления крови, около 75-80% осмотического давления белков приходится на долю альбуминов. Они же транспортируют жирные кислоты, гормоны, Ca2+ и т.д.
Глобулины – по форме молекул относятся к глобулярным белкам. Различают сывороточные, молочные, яичные глобулины. Глобулины имеют несколько фракций: α, β, γ. Гамма-глобулины являются носителями иммунитета: антитела относятся к γ-глобулинам.