15. Биохимия мышечной ткани

Мышечная ткань составляет 40-45 % от массы тела животного. Основная функция мышц – сокращение и расслабление. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической энергии в механическую. Обычно различают три типа мышечной ткани: скелетную мускулатуру, сердечную мышцу и гладкую мускулатуру. Особенно развиты и дифференцированы скелетные мышцы, они обеспечивают произвольные движения организма, работу легких и других органов. Сердечная мышца обеспечивает кровообращение, гладкие мышцы, расположенные в стенках внутренних органов, выполняют ряд важных физиологических функций: передвижение химуса, выделение пищеварительных соков, поддержание тонуса сосудов и т.д.

Усиление мышечной работы всегда сопровождается усилением кровоснабжения мышц и интенсификацией обмена веществ в них.

Основной морфологический элемент скелетной мышцы – мышечное волокно, которое имеет характерную поперечную исчерченность. Мышечное волокно – это гигантская многоядерная клетка, покрытая плотной эластичной оболочкой – сарколеммой. Длина мышечного волокна от нескольких мм до десятков см, часто соответствует длине мышцы. Вдоль мышечного волокна, под сарколеммой, расположены пучки миофибрилл. Миофибриллы окружены саркоплазмой, в которой находятся также ядра, митохондрии и различные гранулы.

Мышечные волокна имеют очень много митохондрий, развитую эндоплазматическую сеть. Это обеспечивает доставку в клетки энергетических материалов и удаление из клетки продуктов обмена веществ.

Белки мышечной ткани были предметом изучения многих ученых (А.Я. Данилевский, А.Сент-Дьерри, B.C. Гулевич, C.E. Северин и др.). В.А. Энгельгардт выявил ферментативный распад АТФ и роль в этом процессе мышечных белков, использующих энергию АТФ при сокращении мышечного волокна.

Содержание воды в мышечной ткани составляет 70-80 %, плотный остаток – 20-30 %.

Плотный остаток (сухое вещество) состоит из органических и минеральных веществ. Минеральные вещества: катионы K⁺, Na⁺, Ca⁺, Mg⁺; анионы хлора, фосфорной кислоты, серной кислоты и т.д. в мышцах находятся в свободном виде и в соединении с белками и другими органическими веществами.

Мышечные волокна – миофибриллы построены из белковых нитей двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких – актин. Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем.

Миозиновые нити образованы белком миозином. Миозин составляет почти половину всех белков скелетной мышцы. Молекула миозина содержит две тяжелые полипептидные цепи с Мм 200000 Да каждой и четыре легкие цепи с Мм 20000 Да. Каждая тяжелая цепь на большей части с С-конца имеет конформацию α-спирали, и обе спирали скручены друг с другом. Противоположные концы каждой цепи (N-концы) имеют глобулярную форму, образуя «головки» молекулы. К каждой из головок присоединены по 2 легкие цепи (рис 15.1.). Миозин катализирует гидролиз АТФ. Энергия гидролиза используется для сокращения мышцы.

Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки. Головки выступают на поверхности пучка. Так образуется миозиновые нити саркомера, каждая из которых соединяет около 400 молекул миозина.

Актиновые нити – построены из белков актина, тропомиозина и тропонина. Основу нитей составляют молекулы актина. Актин глобулярный белок с Мм 43000 Да, молекулы соединясь, образуют фибриллярный актин (F-актин). Молекулы F-актина скручены друг с другом (рис. 15.1.). К F-актину могут присоединяться головки миозина, в результате такого взаимодействия многократно увеличивается АТФ-азная активность миозина. Соединения F-актина с миозином называют актомиозином.

Рис. 15.1. А - мышечное волокно. Б - миофибриллы. В - саркомер в состоянии сокращения и расслабления. Г - молекула миозина. Д -молекула актина

Тропомиозин – белок актиновых нитей имеет форму палочек длиной 40 нм. Они расположены вдоль ленты F-актина, причем каждая молекула тропомиозина соединена с семью молекулами G-(глобулярного) актина.

Тропонин – белок актиновых нитей, имеет глобулярную форму, построен из нескольких субъединиц, связан с тропомиозином и с актином. Одна из субъединиц тропонина содержит кальций-связывающие центры и по структуре сходна с кальмодулином.

Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет 55, 25, 15 и 5 % соответственно