Рибонуклеиновые кислоты

Различают рибонуклеиновые кислоты: транспортные (т-PHK), информационные (и-РНК) и рибосомные (р-РНК). Все они синтезируются в ядре клетки. Кроме того, различают вирусные РНК у РНК-содержащих вирусов, где рибонуклеиновая кислота является носителем генетической информации (вирус ящура, полиомиелита, вирус табачной мозаики и т.д.). Молекула РНК, в отличие от ДНК, состоит, за редким исключением, из одной полинуклеотидной цепи. Полинуклеотидная цепь РНК, закручиваясь на себя, образует двухспиральные шпильки.

Транспортная РНК (т-РНК) - самые мелкие молекулы РНК, построены из 75-90 нуклеотидов, Мм 23000-30000 Да. т-РНК составляет 10-20% от общего количества РНК клетки. Функция их состоит в транспортирование аминокислот в рибосомы - к месту синтеза белка и обеспечение включения аминокислот в определенные участки полипептидной цепи в соответствии с генетическим кодом. т-РНК участвуют в синтезе белка, являясь адаптерами – своеобразными переводчиками – переводят последовательность нуклеотидов в последовательность аминокислотных остатков белковой молекулы. Для каждой из 20 аминокислот имеется своя т-РНК, а для некоторых аминокислот – до 5. Например, т-РНК для лейцина имеет 5 разновидностей, т-РНК для серина тоже имеет пять различных молекул. Последовательность нуклеотидов всех т-РНК расшифрована. Молекула т-РНК представляет собой полинуклеотидную цепь в виде клеверного листа. К 3' и 2'-OH группе концевого аденозинового остатка присоединяется соответствующая аминокислота через свою карбоксильную группу, образуя аминоацил-т-РНК. В молекуле каждой т-РНК имеется специфический антикодон, состоящий из трех нуклеотидов, комплементарный кодону информационной РНК. Например, кодону в и-РНК 5'-ГЦЦ-3' соответствует антикодон 3'-ЦГГ-5'. Таким образом обеспечивается специфичность взаимодействия тРНК с иРНК (рис.11.3).

Информационная РНК (и-РНК) – синтезируется в процессе транскрипции, является точной копией отдельного гена. Количество и-РНК в клетке порядка 2-6% от общего количества РНК. Размер молекулы и-РНК зависит от размера кодируемого белка. Каждой аминокислоте соответствует в и-РНК определенная тройка (триплет) нуклеотидов, называемая кодоном этой аминокислоты. Последовательность кодонов в цепи и-РНК определяет последовательность аминокислот в белке (см. стр. 224).

Рибосомная РНК (рРНК) – синтезируется в ядрышке. В клетках животных различают несколько видов рРНК. В большой субчастице рибосом (60S) содержится 28S, 5S и 5,8S PHK, состоящие соответственно из 5000, 155 и 121 нуклеотидов, а в малой субчастице (40S) содержится 18S РНК, состоящий из 1900 нуклеотидов. В рибосомах содержатся также белки в большой субчастице 41, в малой - 30, всего 71. Белки рибосом основного характера связаны с молекулами РНК кооперативно – группами.

4. Ферменты

Ферменты или энзимы представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемых живыми организмами для осуществления многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение большого разнообразия химических соединений

Жизнь и многообразие ее проявлений – это сложная совокупность химических реакций, катализируемых ферментами. Ферменты отличаются рядом характерных свойств от неорганических катализаторов: ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют каталитическую активность в условиях температуры тела, нормального давления и (в основном) при нейтральных значениях рН. Каждый фермент катализирует, как правило, только одну химическую реакцию, т.е. ферменты высоко специфичны. Каждый фермент имеет специфическую первичную структуру, активность фермента контролируется как на генетическом уровне, так и посредством низкомолекулярных соединений: субстратов и продуктов реакций, катализируемых этими же ферментами.

Молекула фермента имеет уникальную структуру и, соответственно, уникальную функцию.

Учение о ферментах – ферментология, энзимология (греч. enzyme – в дрожжах, лат. fermentatio – брожение) исторически связано с процессом брожения, выделением газов.

Энзимология решает вопросы: а) молекулярной структуры ферментов; б) природы химических взаимодействий, лежащих в основе ферментативного катализа. Изучение ферментов имеет огромное значение как в теоретическом, так и в прикладном плане. Ферменты применяются в различных отраслях промышленности, сельского хозяйства, медицины. Например, вопросы заготовки кормов – сушка травы, приготовление сенажа, силоса, применение ферментных препаратов в качестве добавок к кормам – все рассчитаны на процессы, связанные с активностью ферментов.

Фармакологическое действие многих лекарственных препаратов основано на определенном механизме взаимодействия их с ферментами.

Процессы пищеварения, всасывания, все проявления жизни – рост, развитие – все связаны с действием определенных ферментов.

История. Явления брожения и переваривания известны давно, но учение о ферментах зародилось в 1814 г., когда Петербургский ученый Кирхгоф показал, что не только проросшее зерно ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы. В последующем были открыты другие ферменты, в частности пепсин, трипсин, вызывающие гидролиз белков в желудочно-кишечном тракте. Наибольшее внимание исследователей привлекали процессы окисления в организме. Например, было известно, что горение сахара на воздухе происходит медленно, если же добавить немного солей лития, то горение сахара идет очень интенсивно в соответствии со следующим уравнением:

C₆H₁₂O₆+ 6O₂ 6CO₂+ 6H₂O

В живых организмах "горение", точнее окисление углеводов также протекает быстро и до тех же конечных продуктов, т.е. CO₂ и H₂O с выделением энергии. Однако, эта реакция происходит при относительно низкой температуре, без пламени, в присутствии воды. Это "горение", окисление сахара в организме происходит под действием биологических катализаторов – ферментов. Сейчас известно, что при окислении глюкозы до CO₂ и H₂O участвуют до 15 различных ферментов.

Биологические катализаторы – ферменты осуществляют те же реакции, которые возможны по термодинамическим условиям, но они их лишь ускоряют, так же, как и неорганические катализаторы. Пример: перекись водорода H₂O₂ может медленно расщепляться на молекулярный кислород O₂ и H₂O и в отсутствие катализатора, но в присутствии платины (порошок) эта реакция идет с высокой скоростью:

2H₂O₂ 2H₂O + O₂

платина или каталаза

Эту же реакцию можно провести с высокой скоростью в присутствии фермента каталазы (например, содержащегося в эритроцитах), при этом образуются те же конечные продукты.

Таким образом, можно считать установленным, что ферменты катализируют ряд химических реакций, аналогичных химическим реакциям, катализирующимся неорганическими веществами.

Ферменты долгое время считали "организованными" (Л.Пастер) и "неорганизованными", т.к. полагали, что ферменты, сбраживающие сахар, связаны с целой клеткой, а кипячение инактивирует фермент. Лишь опыты М.М. Манасеина (1871 г., растертые с измельченным песком дрожжи), Бухнера (1897 г. дрожжевой сок, полученный под давлением 500 атм.), Лебедева A.H. (зимаза из дрожжей, получена настаиванием высушенных дрожжей в теплой воде) показали, что ферментативная активность не связана с целой клеткой, что фермент может быть выделен из клеток. Это послужило началом детального изучения процесса анаэробного окислительно-восстановительного расщепления углеводов. В настоящее время установлено, что любая химическая реакция, протекающая в организме может быть осуществлена вне организма, если удается выделить соответствующий фермент, катализирующий данную реакцию. Правда следует учесть, что ряд ферментов прочно связан с морфологическими структурами клетки – с биомембранами. В целостном организме имеется тесная связь между функцией фермента и его структурой, связанной с клеточными образованиями.