3.2. Денатурация и деструкция коллагена.

Важнейшим элементом соединительной ткани являются белки коллаген и эластин. Эластин при тепловой обработке не подвергается деструкции, поэтому решающую роль при доведении мясопродуктов до готовности играет денатурация и деструкция коллагена.

При нагревании в присутствии воды происходят следующие изменения:

- при температуре 50 – 55о С коллагеновые волокна начинают набухать;

- при температуре 58 – 62 оС происходит резкое сокращение длины коллагеновых волокон (на 60 %) и увеличение диаметра их за счет набухания, фибриллярное строение волокон исчезает и они делаются стекловидными – «сваривание коллагена»;

- при дальнейшем повышении температуры происходит деструкция коллагеновых волокон – распад их на отдельные связанные друг с другом полипептидные цепочки, при этом коллаген превращается в глютин (желатина). Это служит основной причиной размягчения мяса. При готовности мяса в глютин переходит всего 20 – 45 % коллагена, часть его переходит в бульон, растворы его 1 – 1,5 % при охлаждении образуют студни подвижные, а при высоких концентрациях 3 – 3,5 % хорошо сохраняющие форму.

Скорость перехода коллагена в глютин зависит от ряда факторов:

- вида и возраста животного (коллаген мелкого скота, птицы легче переходит в глютин, чем у говядины);

- особенности морфологического строения мышцы – вырезка жарится 40 мин, толстый край – 1,5 – 2 ч.;

- температуры – чем выше температура, тем быстрее протекает деструкция;

- продолжительности нагрева;

- реакции среды, кислая среда ускоряет набухание коллагеновых волокон и переход коллагена в глютин, на этом основано маринование, тушение мяса;

- предварительного рыхления.

В денатурированном коллагене ускоряется разрыв водородных связей и солевых мостиков, который происходит в три стадии:

- разрыв связей внутри длинных полипептидных цепей, разрыв боковых связей и разрыв водородных связей между полипептидными цепочками и молекулами воды. Для перехода в глютин в макромолекуле коллагена должны быть разрушены все поперечные связи между полипептидными цепями.

- нужны время и температура. Полный гидролиз коллагена происходит при температуре 126 оС в течение 3 ч. Образовавшийся глютин хорошо набухает, растворяется в воде, так как между его молекулами отсутствуют прочные.

Волокна эластина часто ветвятся, они очень эластичны и могут при растяжении увеличиваться в длину почти вдвое. Эластин очень устойчив: не растворяется ни в воде, ни в кислотах, ни в щелочах.

Не менее устойчив третий белок соединительной ткани – ретикулин. В различных видах соединительной ткани характер волокон различен:

- в эндомизии коллагеновые волокна очень тонкие, слегка волнистые, располагаются параллельно мышечным волокнам, эластиновые волокна отсутствуют;

- в перемизии коллагеновые волокна утолщены, содержат значительное количество эластина;

- в эпимизии коллагеновые волокна образуют сложные переплетения, в нем много ветвящихся эластиновых волокон.

В различных частях туш строение и состав эндомизия примерно одинаков. Строение перемизия различно и зависит от характера и степени напряжения мускулов при жизни животного. В спинном и поясничном мускулах, не испытывающих напряжения, перимизий очень близок по своей структуре к эндомизию, в нем лишь более толстые коллагеновые волокна и немного эластина. В напряженных мускулах – утолщенные пучки коллагена, извилистые, переплетающиеся, образуют сложные переплетения, большое количество эндомизия. Чем сложнее структура перемизия, тем больше прочность соединительнотканных прослоек.

Поэтому строение и состав перемизия в значительной степени обуславливают назначение частей туши. За исключением вырезки, толстого, тонкого краев, верхней и внутренней частей тазобедренного отруба, части говядины имеют настолько прочный перемизий, что доведение ее до готовности возможно только с применением варки или тушения.

У мелкого скота практически нет разницы в строении перемизия в различных частях туши, поэтому все части можно жарить. Для ускорения процесса термического размягчения жестких частей мяса производят механическую обработку (отбивание, рыхление) порционных полуфабрикатов, маринуют в растворах органических кислот, так как при этом коллаген набухает и быстрее распадается при тепловой обработке, обрабатывают ферментыми препаратами с протеолитической активностью.