Взаимосвязь различных путей диссимиляции глюкозы

Если в процессе дыхания прямому окислению подвергаются и другие сахара, кроме глюкозы, то образуется целое семейство кислот, названных кислотами прямого (первичного) окисления Сахаров. Глюкозооксидаза способна окислять только D-глюко-зу. В этом отношении она отличается от D-гексозооксидазы, способной наряду с D-глюкозой окислять и другие гексозы (мальтозу, лактозу, целлобиозу) с образованием соответствую­щих альдоновых кислот.

В тканях высших растений С. В. Солдатенков с сотруд­никами обнаружил ряд кислот первичного окисления Сахаров, имеющих в своем составе 4, 5, 6 и 7 углеродов (тетроновая, гептоновая и др.). Введенные в растительные клетки, эти кис­лоты используются в процессе дыхания. Из глюкуроновой и галактуроновой кислот в клетках может образоваться аскор­биновая кислота (витамин С).

Дыхательные циклы — гликолиз и цикл ди- и трикарбо-новых кислот, ПФП и прямое окисление Сахаров — система взаимосвязанных процессов. Ниже представлена схема этих взаимосвязей:

Глюкоза

Гликолиз (дихотомический путь)

Глюконовая кислота

и другие кислоты прямого

окисления Сахаров

4.3

Дыхательная электронтранс­портная цепь и окислительное фосфорилиро­вание

4.3.1

Электронтранс­портная цепь митохондрий

О взаимоотношениях гликолиза и ПФП с прямым окисле­нием Сахаров говорилось выше. Эта связь осуществляется через глюконовую кислоту и фосфотриозы.

В клетке гликолиз и ПФП пространственно не отделены друг от друга. Эти процессы протекают в растворимой части цитоплазмы, в пропластидах и в хлоропластах. Они имеют общие субстраты — глюкозо-6-фосфат, фруктозо-6-фосфат и 3-фосфоглицериновый альдегид. В норме доля пентозофосфат-ного цикла в общем дыхательном обмене составляет 10 — 40°/ и варьирует в зависимости от типа ткани и ее функциональ­ного состояния. В анаэробных условиях гликолиз доминирует над ПФП. Однако в хлоропластах активность окислительного апотомического пути намного выше по сравнению с гликоли­зом. В цитоплазме большая часть продуктов ПФП метаболи-зируется через гликолиз.

Активность ПФП увеличивается при неблагоприятных усло­виях: засухе, калийном голодании, инфекции, затенении, засо­лении, при старении. Скорость окисления NADPH или подав­ляющее действие продуктов одного пути дыхания на реакции другого играют существенную роль в регуляции соотношения различных дыхательных циклов.

Цикл Кребса, глиоксилатный и пентозофосфатный пути функционируют только в условиях достаточного количества кислорода. В то же время 0₂ непосредственно не участвует в реакциях этих циклов. Точно так же в перечисленных циклах не синтезируется АТР (за исключением АТР, обра­зующегося в цикле Кребса в результате субстратного фосфорилирования на уровне сукцинил-СоА).

Кислород необходим для заключительного этапа дыхатель­ного процесса, связанного с окислением восстановленных ко-ферментов NADH и FADH₂ в дыхательной электронтранс-портной цепи (ЭТЦ) митохондрий. С переносом электронов по ЭТЦ сопряжен и синтез АТР.

Дыхательная ЭТЦ, локализованная во внутренней мембране митохондрий, служит для передачи электронов от восстанов­ленных субстратов на кислород, что сопровождается транс­мембранным переносом ионов Н ⁺ . Таким образом, ЭТЦ митохондрий (как и тилакоидов) выполняет функцию окисли­тельно-восстановительной Н ⁺ -помпы.

Б. Чане и др. (США) в 50-х годах, используя значения окислительно-восстановительных потенциалов известных в то время переносчиков е~, спектрофотометрические данные о вре­менной последовательности их восстановления и результаты ингибиторного анализа, расположили компоненты ЭТЦ мито­хондрий в следующем порядке:

Сукцинат ■

FAD

NADH

FMN

Цит.

b

Цит.

Цит._

с

Цит.

а,а₃

1/20₂ + 2н⁺ н₂0

Пара электронов от NADH или сукцината передается по ЭТЦ до кислорода, который, восстанавливаясь и присоединяя два протона, образует воду.

Д. Грин (1961) пришел к выводу, что все переносчики электронов в митохондриальной мембране сгруппированы в четыре комплекса, что было подтверждено дальнейшими исследованиями. Состав и свойства основных компонентов ЭТЦ и их комплексов приведены в табл. 4.1.

Таблица 4.1 Компоненты электронтранспортной цепи митохондрий растений и их стандартные окислительно-восстановительные потенциалы (Е'₀)

Компоненты	Характеристика	Е'о. В
	Комплекс I (NADH: CoQ-оксидоредуктаза)
NADH	Никотинамидадениндинуклеотид восстано-
	вленный	-0,320
FMN	Флавинмононуклеотид — кофермент деги-
	дрогеназы, окисляющей эндогенный NADH	-0,070...
		-0,300
FeSN1	Железосерные белки (центры):	-0,305
FeSN3	N, - 2Fe2S; N2, N3 - 4Fe4S	-0,245
FeSN2		-0,020
	Комплекс II (сущинат: убихинон-оксидоредук-
	таза)
FAD	Флавинадениндинуклеотид — кофермент
	сукцинат дегидрогеназы	-0,045
FeSsl	Железосерные белки:	-0,007
FeSS2	Si, S2 — 2Fe2S-THna;	(0,230)
FeSS3	S3 - 4Fe4S-THna	+ 0,080
Q	Убихинон — липидорастворимый одно- и
	двухэлектронный переносчик	+ 0,070

H₃CO-^N-CH₃ сн₃

н₃со—-^l^JJ—(СН₂—сн=с—сн₂)_юн

II

о

Комплекс III (убихинол: цитохром с-оксидо-редуктаза )

Цитохромы Гемопротеины, в которых гем связан с

6₅₅₆ белком нековалентно +0,075

Ь_т +0,080 Цит. с\ Цитохром с₅₅₂ — гемопротеин; тем кова-

лентно связан с белком +0,235

FeS_R Железосерный белок Риске (2Fe2S) +0,280

Ipodo. жение табл. 4.1
Компоненты	Характеристика	Е'„, В
Цит. с	Цитохром с'55о — гемопротеин; тем кова-	+ 0,235
	лентно связан с белком; водорастворим
	Комплекс IV (цитохром с: кислород —окси-
	доредуктаза; цитохромоксидаза)
Цит. а	Цитохром а — гемопротеин, тем которого	+ 0,190...
	нековалентно связан с белком. Спектр погло-	+ 0,210
	щения имеет максимумы (ПК): 599, 438 и
	445 нм
СиА	Атом меди, функционирующий с цит. а
	как редокс-компонент комплекса
Цит а3	Цитохром а3 — гемопротеин; способен взаи-
	модействовать с кислородом.	+ 0,385
	Максимум поглощения при 77К 445 нм
Сив	Атом меди, функционирующий с цит.
	«з при образовании комплекса с кислородом
02, Н20	1/202 + 2Н+ +2е-<±Н20	+ 0,816

Согласно современным данным дыхательная цепь мито­хондрий включает в себя четыре основных мультиэнзимных комплекса и два небольших по молекулярной массе компо­нента — убихинон и цитохром с (рис. 4.6, табл. 4.1). Комп­лекс I осуществляет перенос электронов от NADH к убихи-нону Q. Его субстратом служат молекулы внутримитохондри-ального NADH, восстанавливающиеся в цикле Кребса. В состав комплекса входит флавиновая FMN-зависимая NADH: убихи-нон-оксидоредуктаза, содержащая три железосерных центра (FeS_N1_₃). При встраивании в искусственную фосфолипидную мембрану этот комплекс функционирует как протонная помпа.

Комплекс II катализирует окисление сукцината убихи-ноном. Эту функцию осуществляют флавиновая (FAD-зависи-мая) сукцина г : убихинон-оксидоредуктаза, в состав которой также входят три железосерных центра (Fe_si_₃).

Комплекс III переносит электроны от восстановлен­ного убихинона к цитохрому с, т. е. функционирует как уби-хинол: цитохром ооксидоредуктаза. В своем составе он содержит цитохромы Ь₅₅₆ и Ь₅₆₀, цитохром Ci и железосерный белок Риске. По структуре и функции этот комплекс сходен с цитохромным комплексом b₆—f тилакоидов хлоропластов (см. табл. 3.1). В присутствии убихинона комплекс III осу­ществляет активный трансмембранный перенос протонов.

В терминальном комплексе IV электроны переносятся от цитохром а с к кислороду, т. е. этот комплекс является цитохром с: кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). В его состав входят четыре редокс-компонента: цитохромы а и а₃ и два атома меди. Цитохром а_ъ и Си_в способны взаимодействовать с 0₂, на который передаются электроны с цитохрома а — Cu_A. Транспорт электронов через комплекс IV

Рис. 4.6

Дыхательная элект-ронтранспортная цепь растительных мито­хондрий

Сукцинаг

NADH t

Малат и др.

II

>FeS_Sl>

^FeS_Nl

FeS_N i

_У

.[ FeS ⁷ FAD ? ]<

Шво. "I хромы Цит. b с, ■