19. БІЛКИ ТА ПЕПТИДИ

Білки – це високомолекулярні природні сполуки, які складаються з залишків α–амінокислот, сполучених пептидними зв’язками –CO–NH–.

Білки – природні біополімери, утворені поліконденсацією різних амінокислот. Відносна молекулярна маса білків обчислюється десятками і сотнями тисяч, а в деяких випадках досягає кількох мільйонів.

Низькомолекулярні сполуки, у яких амінокислоти з’єднані одна з одною пептидними зв’язками, прийнято називати пептидами. Пептиди - це сполуки амідного характеру, що утворюються з двох або декількох молекул амінокислот в результаті відщеплення молекул води:

Природним є трипептид глутатіон, який складається із залишків глутамінової кислоти, цистеїну та гліцину. Глутатіон — біологічно важливий пептид; він захищає ліпіди від аутоокиснення, є складовою частиною системи транспорту амінокислот у тканинах тварин.

Багато поліпептидів можна одержати синтетично з ε-, w-амінокислот, вони є поліамідними смолами і використовуються для виготовлення синтетичних волокон – капрону, енанту, рильсону.

Білок – це окремий поліпептид або агрегат декількох поліпептидів, що виконує біологічну функцію.

Наприклад, імуноглобулін складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких окремо не є білком, білок – тільки їхній функціональний агрегат.

Білки – найуніверсальніший клас «живих» молекул, які відіграють важливу роль у житті людини, тварин і рослин. Вони входять до складу протоплазми та ядра рослинних клітин. Велика частка білків міститься у м’язах, нервових тканинах, крові, молоці, хрящах тварин; входять до складу шкіри, волосся, кігтів. Переважна більшість усіх хімічних процесів у живих організмах відбувається за участю білків. Вони відповідальні практично за всі життєві функції організму, тобто є носіями життя.

Залишки амінокислот у білках чергуються в певному порядку, а їхня послідовність – один з найважливіших факторів, який визначає

208

специфічні функції білка в організмі. До складу білка в основному входять залишки близько двадцяти амінокислот, з яких вісім є незамінними.

Всі білки поділяються на дві великі групи: 1) прості білки – протеїни; 2) складні білки – протеїди. До складу протеїнів входять лише залишки амінокислот; протеїди є комплексами білків з небілковими компонентами – вуглеводами, пігментами тощо.

Поліпептидні ланцюги білків мають різний склад і будову; до їх складу входять різні функціональні групи. Наявність останніх у бічних відгалуженнях (-COOH, -OH, -SH) поліпептидних ланцюгів надає білкам здатності вступати у різноманітні реакції. Цим пояснюється величезна роль білків у хімічних процесах, які відбуваються в організмах.

Фізичні та хімічні властивості білків залежать від їх складу та будови.

наприклад, гемоглобін.

Розчинність у воді в різних білків сильно варіює. Вона змінюється також залежно від рН і від концентрації солей у розчині, так що можна підібрати умови, за яких один білок буде вибірково осаджуватися за присутності інших. Цей метод «висолювання» широко використовується для виділення й очищення білків. Очищений білок часто кристалізується з розчину (випадає в осад). В органічних розчинниках – спирті, ефірі, хлороформі – білки нерозчинні. Деякі з них розчиняються у воді, розчинах лугів, солей.

Для білків характерні реакції осадження та кольорові реакції, які використовуються для їх визначення.

Під час нагрівання білків, під впливом солей важких металів, радіоактивного та лазерного опромінення відбувається руйнування вторинної і третинної структури білків– їх денатурація. Денатурація – зміна природної (нативної) конформації білкової молекули, яка супроводжується зміною фізико-хімічних властивостей білка та повною втратою біологічної активності.

Уполіпептидних ланцюгах білків існують вільні карбоксильні та аміногрупи, які не беруть участі в утворенні білкової структури. Саме вони зумовлюють амфотерний характер білків, здатних з лугами й кислотами утворювати солі.

За нагрівання білків з розчинами кислот або лугів відбувається гідроліз. За допомогою цієї реакції стає можливим встановлювати первинну структуру білків.

Упорівнянні з іншими сполуками, відносна молекулярна маса білків дуже велика – від декількох тисяч до багатьох мільйонів. Тому за ультрацентрифугування білки осаджуються, але з різною швидкістю.

209