- •Зміст лабораторного заняття:
- •Техніка безпеки при роботі у біохімічній лабораторії
- •Забороняється з метою уникнення травм, опіків, нещасних випадків:
- •Перша домедична допомога
- •Заняття 1 Тема: Історія біохімії. Якісні (кольорові) реакції на амінокислоти та білки теоретична частина
- •Практична частина:
- •ХIд роботи
- •Заняття 2 Тема: Властивості білків теоретична частина
- •Практична частина
- •ХIд роботи
- •Заняття 3 Тема: Кількісне визначення білків за допомогою біуретового реактиву теоретична частина:
- •Практична частина
- •Хід роботи
- •Заняття 4 Тема: амінокислоти і білки (семінар)
- •Заняття 5 Тема: Властивості вуглеводів теоретична частина:
- •Практична частина:
- •Хід роботи
- •Заняття 6 Тема: властивості, будова, роль лІпІдІв. Реакція на жири і жироподІбнІ речовини теоретична частина:
- •Практична частина:
- •Хід роботи
- •Заняття 7 Тема: будова і властивості нуклеопротеЇдІв теоретична частина:
- •Цитозин
- •Практична частина:
- •Заняття 8 Тема: загальні властивості ферментів теоретична частина:
- •Властивості ферментів:
- •ПРактична частина:
- •Хід роботи
- •Заняття 9 Тема: Якісні реакції на вітаміни теоретична частина:
- •Практична частина:
- •Хід роботи
- •ВодоРозчинні вітаміни
- •ЖироРозчинні вітаміни
- •Заняття 10 Тема: біологічне Окиснення речовин теоретична частина:
- •Практична частина
- •Заняття 11 Тема: обмін вуглеводів (частина 1). Визначення концентрації глюкози в крові теоретична частина:
- •Практична частина
- •Хід роботи
- •Заняття 12 Тема: обмін вуглеводів (частина 2). Визначення молочної кислоти у біологічному матеріалі теоретична частина:
- •Практична частина:
- •Хід роботи
- •Заняття 13 Тема: обмін вуглеводів (семінар)
- •Заняття 14 Тема: Перетравлення білків у шлунково-кишковому тракті. Визначення сечовини в біологічних рідинах діацетилмонооксимним методом теоретична частина:
- •Катаболизм аминокислот:
- •Біосинтез сечовини (орнітиновий цикл)
- •Практична частина:
- •Хід роботи
- •У пробірки відміряють послідовно, відповідно таблиці, біологічну рідину і робочі розчини. Для зменшення похибки аналізу рекомендується притримуватися обговореного порядку змішання розчинів.
- •Заняття 15 Тема: Обмін ліпідів. Визначення концентрації загального холестерину у біологічних рідинах (за методом Ілька) теоретична частина:
- •Окисний розпад нейтральних жирів (ацилгліцеринів) у тканинах
- •Хід роботи
- •Хід роботи:
- •Заняття 16 Тема: Обмін води та мінеральних солей. Біохімія крові теоретична частина:
- •Заняття 17 Тема: Механізм м’язового скорочення. Біологічні мембрани
- •Механізм м’язового скорочення.
- •Механізм м’язового розслаблення.
- •Особливості енергетичного обміну у скелетних м’язах.
- •Тестовий контроль модуль 1 «Будова і фізико-хімічні властивості біоорганічних речовин»
- •30. Електрофорез − це:
- •82. Каталітичний центр ферменту − це:
- •83. Адсорбційний центр ферменту − це:
- •84. Алостеричний центр ферменту – це:
- •94. Неконкурентне інгібування – це:
- •Модуль 2 «Обмін речовин»
- •71. Склад плазми крові:
- •72. Фібриноген − це:
- •85. Актин − це:
- •86. Тропоміозин − це:
- •92. Роль ядерної мембрани:
- •93. Роль ендоплазматичного ретикулуму:
- •94. Роль мембрани апарату Гольджі:
- •95. Роль мембрани лізосом:
- •Індивідуальні завдання
- •Питання до іспиту
- •Глосарій
- •Рекомендована література Основна:
- •Додаткова:
- •Навчально-методичний посібник
82. Каталітичний центр ферменту − це:
А. Область (зона), яка утворена із залишків амінокислот, що знаходяться в складі різних ділянок поліпептидного ланцюга або різних поліпептидних ланцюгів, просторово зближених.
Б. Ділянка активного центра молекули ферменту, на якому відбувається сорбція (зв'язування) молекули субстрату.
В. Область (зона) активного центру ферменту, що безпосередньо бере участь у хімічних перетвореннях субстрату.
Г. Ділянка молекули ферменту поза його активним центром, що здатні зв'язуватися слабкими типами зв’язків (означає – зворотньо) з тою або іншою речовиною (лігандом).
83. Адсорбційний центр ферменту − це:
А. Ділянка молекули ферменту поза його активним центром, що здатні зв'язуватися слабкими типами зв’язків (означає – зворотньо) з тою або іншою речовиною (лігандом).
Б. Область (зона) активного центру ферменту, що безпосередньо бере участь у хімічних перетвореннях субстрату.
В. Область (зона), яка утворена із залишків амінокислот, що знаходяться в складі різних ділянок поліпептидного ланцюга або різних поліпептидних ланцюгів, просторово зближених.
Г. Ділянка активного центра молекули ферменту, на якому відбувається сорбція (зв'язування) молекули субстрату.
84. Алостеричний центр ферменту – це:
А. Область (зона), яка утворена із залишків амінокислот, що знаходяться в складі різних ділянок поліпептидного ланцюга або різних поліпептидних ланцюгів, просторово зближених.
Б. Ділянка молекули ферменту поза його активним центром, що здатні зв'язуватися слабкими типами зв’язків (означає – зворотньо) з тою або іншою речовиною (лігандом).
В. Ділянка активного центра молекули ферменту, на якому відбувається сорбція (зв'язування) молекули субстрату.
Г. Область (зона) активного центру ферменту, що безпосередньо бере участь у хімічних перетвореннях субстрату.
85. Iзоферменти – це:
А. Форми ферментів, існування яких обумовлено генетично.
Б. Протеолітичні ферменти, які синтезуються в неактивній формі.
В. Ферменти, які знаходяться в різних компартментах клітини.
86. Комплементарність ферменту і субстрату забезпечує:
А. Насичення ферменту субстратом.
Б. Специфичність дії ферменту.
В. Залежність активністю ферменту від умов середовища.
87. Що відбувається в ході ферментного каталізу при утворенні фермент-субстратного комплексу:
А. Змінюється конформація субстрату.
Б. Утворюються не ковалентні зв’язки між субстратом і ферментом.
В. Зближуються функціональні групи, які приймають участь в каталізі.
Г. Усилюється комплементарність між ферментом і субстратом.
88. До особливостей ферментативного каталізу відносяться:
А. Здатність каталізувати будь-яку реакцію з високою швидкістю.
Б. Здатність каталізувати тільки дану конкретну реакцію з високою швидкістю.
В. Здатність каталізувати дану реакцію з високою швидкістю, а всі інші реакції з низькою швидкістю.
89. Константа Михаеліса-Ментена (Км) характеризує:
А. Швидкість ферментативної реакції.
Б. Швидкість утворення фермент – субстратного комплексу.
В. Співвідношення швидкостей утворення і розкладу фермент – субстратного комплексу.
Г. Спорідненість ферменту і субстрату.
90. Під специфічністю ферментів розуміють:
А. Здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного, строго визначеного субстрату.
Б. Здатність ферменту каталізувати перетворення декількох, подібних за будовою, субстратів.
В. Здатність ферменту каталізувати перетворення визначених стереоізомерів.
Г. Здатність ферменту каталізувати тільки визначений тип хімічної реакції.
91. Абсолютна специфичність дії ферменту − це властивість:
А. Здатність ферменту каталізувати перетворення декількох, подібних за будовою, субстратів.
Б. Здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного, строго визначеного субстрату.
В. Здатність ферменту каталізувати тільки визначений тип хімічної реакції.
Г. Здатність ферменту каталізувати перетворення визначених стереоізомерів.
92. Незворотне інгібування − це:
А. Інгібування, при якому відбувається зниження активності ферменту, при усуненні інгібітору його активність відновлюється.
Б. Інгібування, при якому активність ферменту знижується, а при усуненні інгібітору його активність не відновлюється.
В. Інгібування, при якому активність ферменту знижується, а інгібітор усунути неможливо.
93. Конкурентне інгібування − це:
А. Незворотне інгібування, при якому субстрат і інгібітор зв’язуються з активним центром ферменту.
Б. Незворотне інгібування, при якому субстрат і інгібітор мають свої центри зв’язування з ферментом.
В. Зворотне інгібування, при якому субстрат і інгібітор зв’язуються з активним центром ферменту.
Г. Зворотне інгібування, при якому субстрат і інгібітор мають свої центри зв’язування з ферментом.