Заняття 17 Тема: Механізм м’язового скорочення. Біологічні мембрани

М’язова тканина складає 40-42 % від маси тіла людини. Є 3 типи м’язової тканини: скелетна мускулатура, серцева м’яза - міокард та гладка мускулатура. Скелетні м’язи за будовою – поперечносмугасті, скорочуються довільно, гладкі – скорочуються мимовільно. Міокард за своєю будовою відноситься до поперечносмугастих, але скорочується мимовільно. Червоні скелетні м’язи – аеробні, вміщують багато мітохондрій та міоглобіну, скорочуються повільно. Білі скелетні м’язи – анаеробні, вміщують мало мітохондрій та міоглобіну, скорочуються швидко.

Структурною одиницею м’язової тканини є м’язова клітина (міоцит), в якій відрізняють:

• сарколему (білково-ліпідний шар);

• саркоплазму;

• пучки білків міофібрилів;

• опорні білки строми (колаген, еластин).

В саркоплазмі є цистерни та поперечні трубочки Т-системи саркоплазматичної сітки, в якій знаходяться іони кальцію у складі білку кальсеквестрину, який має 40 центрів сполучання. У саркоплазмі є значна кількість ядер, мітохондрій, полісом; в ній містяться ліпіди, глікоген, міоглобін, ферменти гліколізу, β-окиснення вищих жирних кислот, азотовмісні екстрактивні небілкові речовини (АТФ, АДФ, АМФ, карнозин, анзерин, креатин, креатинфосфат, креатинін).

Білки міофібрилів діляться на:

• скорочуючи – актин і міозин (80 %);

• регуляторні – тропонін та тропоміозин (20 %).

Міозин складається з двох ідентичних важких та чотирьох легких поліпептидних ланцюгів. Важки ланцюги закінчуються “головками”. Актин може існувати у двох формах: G-актин – глобулярний білок та F-актин – фібрилярний білок. У присутні іонів магнію виникає полімеризація G-актину з утворенням дволанцюгової спіральної структури F-актину. Тропонін – білок з четвертинною структурою, який має 3 субодиниці: тропонін С – кальційпов’язуючий, тропонін Т – тропоміозинпов’язуючий та тропонін І – який пригнічує активні центри F-актину. Тропоміозин – паличкоподібна молекула довжиною до 40 нм, складається з двох неідентичних α–спіральних поліпептидних ланцюгів, закручених біля одного ланцюга, та укладена у жолобку спірального ланцюжка F-актину.

Саркомір – функціональна одиниця міофібрилів, складається з А-диску, в якому до М-пластинки прикріплені товсті філаменти (міозинові нитки), і двох І-дисків, в яких до Z-пластинок кріпляться тонкі філаменти (складаються з F-актину, тропоніну та тропоміозину). При скорочені м’язів виникає ковзання тонких ниток актину по міозиновим. При їх взаємодії утворюються поперечні містки, тим самим нитки перекриваються та саркомір скорочується на 20-50 %.

Механізм м’язового скорочення.

До скорочення м’язу концентрація іонів кальцію у саркоплазмі складає 10^-8 – 10^-7 моль/л. Ініціація скорочення забезпечується нервовим імпульсом, завдяки якому збільшується проникливість мембран цистерн та трубочок Т-системи, забезпечуючи вихід іонів кальцію у сарколему за рахунок кальсеквестрину. Концентрація іонів кальцію 10^-6 – 10^-5 моль/л є необхідною та достатньою для утворення І комплексу тропоніну С – 4Са⁺². Пов’язування кальцію змінює просторову структуру тропоніну та сприяє взаємодії його з тропоміозином, утворюючи 2 комплекс тропонін С – 4Са⁺² – тропоміозин.

При зміні конформації тропоніну 1 відкриваються актинові центри F-актину, який взаємодіє з “головками” міозину, утворюючи актоміозин, який має АТФ-азну активність. Актоміозин гідролізує АТФ та вивільняє енергію для м’язового скорочення, що забезпечує просування актину по міозину.