6.8. Синтез липидов из продуктов углеводного и белкового обмена

В организме человека происходит образование липидов из соединений других классов (липонеогенез). Жирные кислоты и холестерол могут образовываться из ацетил-К_оА, промежуточного продукта аэробных превращений углеводов и некоторых аминокислот. В глицерин может преобразоваться промежуточный продукт обмена углеводов (гликогена и глюкозы) – фосфоглицериновый альдегид. Аминоспирты, необходимые для синтеза фосфолипидов, синтезируются из некоторых аминокислот. Так, наиболее часто встречающийся в составе фосфолипидов аминоспирт холин образуется из аминокислоты метионина.

Новообразование липидов может происходить в печени, жировой и других тканях. Преимущественно там, где синтезированные липиды непосредственно используются.

Вопросы и задания для самоконтроля

1. Какие вещества относятся к липидам? Как классифицируются липиды?

2. Дайте характеристику химическому составу, строению, основным свойствам и биологической роли жиров.

3. Объясните, почему жиры относятся к незаменимым факторам питания?

4. Назовите важнейшие представители жироподобных веществ. Каковы особенности их химического строения, свойств и биологической роли?

5. Дайте характеристику особенностям химического строения, свойств и биологической роли холестерина.

6. Какие химические превращения совершаются с жирами при пищеварении? Какие при этом образуются промежуточные и конечные продукты пищеварения?

7. Какую роль играют желчные кислоты в процессе пищеварения липидов и всасывания продуктов их пищеварения? Как осуществляется транспорт и депонирование липидов в организме?

8. Какие химические превращения происходят при мобилизации липидов? Как осуществляется регуляция этого процесса?

9. Какие химические превращения жирных кислот получили название ß-окисления?

10. Расчитайте энергетическую эффективность ß-окисления жирных кислот (на примере любой жирной кислоты)?

11. Какие химические превращения происходят с глицерином, образующимся в процессе мобилизации жиров?

12. В чем заключаются отличия в превращениях жиров, находящихся внутри клеток мышц и других органов и тканей, и жиров, содержащихся в организменных жировых депо (подкожной жировой ткани, сальниках и т.п.)?

13. Каков химизм синтеза кетоновых тел? В каких условиях происходит усиление синтеза кетоновых тел?

14. Каковы дальнейшие превращения кетоновых тел?

Глава 7. Обмен белков

7.1. Общие сведения о белках

Белки или протеины (от греческого слова protos – первый, важнейший) – важнейшие из веществ, образующих организм человека. Белки рассматриваются как носители жизни, т.к. именно они обеспечивают выполнение важнейших функций, характерных для живых организмов.

Белки отличаются от углеводов и липидов по набору входящих в их состав элементов. В состав белков входят С, Н, О, N, Р, S. В состав некоторых белков входят атомы металлов. Для белков характерно высокое содержание азота (15-18%, в среднем 16%), который хотя и входит в состав некоторых видов углеводов и липидов, но в значительно меньших количествах. Поэтому по содержание азота в различных продуктах питания судят о наличии в них белков.

Белки являются полимерными соединениями и при гидролизе распадаются на аминокислоты. В составе белков встречаются 30 различных аминокислот, из которых наиболее часто встречаются в белках 18 аминокислот. Остальные встречаются крайне редко. Кроме 18 аминокислот, в белках постоянно встречаются два амида аминокислот: амид глютаминовой кислоты и амид аспарагиновой кислоты.

Название этой группы веществ – аминокислоты - связано с наличием в составе их молекул аминной и карбоксильной групп, связанных с одним атомом углерода. Общая формула аминокислот представлена на рис. 47.

Рис. 47. Общая формула аминокислот

Различные аминокислоты отличаются строением радикала (R). Он может быть представлен атомом водорода, как в аминокислоте глицин, группой –СН₃, как в аминокислоте аланин, группой –СН₂ОН, как в аминокислоте серин (рис. 48). Другие аминокислоты имеют более сложное строение радикалов, в том числе и циклическое. В составе радикалов могут быть дополнительные аминные и карбоксильные группы. Именно за счет своих дополнительных карбоксильных групп аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты могут связывать аммиак и превращаться в соответствующе амиды.

Рис.48. Структурные формулы некоторых аминокислот

Образование белков из аминокислот происходит путем взаимодействия аминной группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Уравнение реакции взаимодействия аминокислот представлено на рис. 49.

Рис. 49. Реакция соединения аминокислот с образованием пептидной связи

Химическая связь, за счет которой соединяются две аминокислоты, называется пептидной, а образовавшееся соединение - дипептид (т.е. состоящее из двух аминокислот).

У образовавшегося дипептида имеются свободные аминная и карбоксильная группы, за счет которых могут происходить реакции присоединения других аминокислот. Соединяются аминокислоты последовательно, без ветвления. В составе белковой молекулы могут содержаться десятки и сотни последовательно соединенных аминокислот. Однако, белковая молекула - это не просто длинная нить, состоящая из аминокислот. Белковые молекулы имеют достаточно сложную пространственную форму (структуру). Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белковых молекул.

Под первичной структурой белка понимается последовательность соединения аминокислот. Именно первичная структура белка, а точнее последовательность соединения аминокислот, определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы (вторичную, третичную и четвертичную структуры), расположение на поверхности белковой молекулы активных групп и, в конечном итоге, возможность белковой молекулы выполнять те или иные функции.

Вторичная структура белковой молекулы. Аминокислотная цепочка на одних участках скручивается в спираль, на других принимает иную форму. Спиралевидную структуру белка принято называть α-спиралью. Ее возникновение обусловлено водородными связями между атомами водорода и кислорода, находящимися в аминокислотной цепи. Спиралевидная структура белковой молекулы характеризуется плотной упаковкой. На каждый виток спирали, закрученной слева направо, приходится 3,6 аминокислотных остатков. Радикалы аминокислот направлены наружу спирали и немного наклонены к ее началу.

Как правило, спиралевидную структуру имеет не вся протяженность аминокислотной цепи. На ее долю может приходиться от 10 до 75% и более от длины аминокислотной цепи. Остальные участки цепи могут иметь т.н. β-структуру, характеризующуюся зигзагообразной формой или иметь линейное строение.

Между радикалами, расположенными на аминокислотной спирали, возникают взаимодействия. Это приводит к тому, что белковая молекула принимает дополнительную пространственную форму – третичную структуру.

Молекулы некоторых белков состоят из нескольких субъединиц с относительно небольшой молекулярной массой, имеющих первичную, вторичную и третичную структуры. Такие белки имеют дополнительную – четвертичную структуру. Количество субъединиц в молекулах белка, имеющих четыре уровня организации, может быть различно: от двух до нескольких десятков. Наиболее часто встречаются белки, содержащие от 2 до 4 субъединиц.