Литература

Основная

1. Лекция по биоорганической химии «Аминокислоты, пептиды, белки».

2. Лекция по биохимии «Физико-химические свойства белков».

3. Биологическая химия : Учебник / Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А. Силаева. – М. : ООО «Медицинское информационное агентство», 2008. – С. 19 – 25; 26 – 28.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицинское информационное агентство, 2004.— С.35-37; 43-47; 53-59.

5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп.— М.: Медицина, 1998. — С. 19-28, 37-42.

6. Ситуационные задачи по биохимии: Учебное пособие для студентов лечебного и педиатрического факультетов // Никитина Л.П., Гомбоева А.Ц., Соловьева Н.В. и др. – 2-е изд., испр. и доп. - Чита, 2003. – С. 4-5.

Дополнительная

1. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С.Северина. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2005 (2003). — С. 9-39.

2. Биологическая химия: Учеб. пособие для студ. высш. учеб. завед / Под ред. Ковалевской. – М.: Издат. Центр «Академия», 2005. – С.6-9; 33-36.

3. Биохимия (в вопросах и ответах) (учебное пособие для студентов мед. вузов) / Т.П.Вавилова, О.Л.Евстафьева– М.: ВЕДИ, 2005. – С.5–13.

4. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред. Е.С.Северина. – М.:ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С.22-25; 29-32; 341-343.

5. Биохимия. Тесты и задачи: Учеб. пособие для студ. мед. вузов / Под ред. Е.С.Северина. – М.: ВЕДИ, 2005. – С.9-33.

6. Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия: Пер. с англ. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. – С. 112-115.

7. Щербак И.Г. Биохимия: Учебник. – СПб.: СПбГМУ, 2005. – С.34 -45.

8. Методы фракционирования, очистки и определения молекулярной массы белков. Методы количественного измерения белков (Методичка для самостоятельной работы).

Лабораторная работа

1.Реакции осаждения белков

Все реакции осаждения делятся на два типа: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация). При высаливании с поверхности мицелл снимаются заряд или гидратная оболочка, т.е. факторы, стабилизирующие белковые растворы. При этом молекулы протеинов не претерпевают глубоких изменений, их нативная структура сохраняется. Добавление воды или изменение рН ведет к растворению осадка. Процесс денатурации белка сопровождается необратимыми повреждениями третичной и вторичной структур молекул из-за разрыва химических связей, участвующих в их формировании.

1.1.Высаливание белков сульфатом аммония

Ход определения

В центрифужную пробирку налейте 2 мл плазмы крови и добавьте равный объём насыщенного раствора сульфата аммония. У вас получится полунасыщенный раствор, в котором выпали в осадок грубодисперсные белки — глобулины. Отцентрифугируйте осадок, слейте надосадочную жидкость в другую пробирку и добавьте в неё немного кристаллического сульфата аммония. Выпадет осадок альбуминов. Прилейте к осадкам по 5-6 мл воды, они растворятся. Сделайте вывод из своих наблюдений.

1.2.Необратимые реакции осаждения белков

1.2.1. Осаждение белков при нагревании

Ход определения

В три пробирки налейте по 2 мл раствора белка. Содержимое первой пробирки нагрейте и пронаблюдайте за образованием осадка белка вследствие его тепловой денатурации. Во вторую пробирку добавьте 1 каплю 10 % раствора уксусной кислоты, нагрейте. В этих условиях белок выпадет в осадок скорее и полнее. Это объясняется тем, что в слабокислой среде он находится в изоэлектрическом состоянии. В третью пробирку добавьте 0,5 мл 10 % раствора уксусной кислоты, нагрейте. В этих условиях осадка не образуется даже при длительном кипячении. Объясните этот факт.