Лабораторно-практическое занятие № 1

Тема: Биологическая химия: предмет изучения, цели и задачи. Основные разделы биохимии. Строение и биологическая роль пептидов и белков. Качественные реакции на протеины.

Цель: 1. Познакомиться с предметом биологической химии, ее целями и задачами, структурой курса биохимии, видами учебной деятельности и контроля на кафедре биохимии ЧГМА. Повторить правила по технике безопасности при работе в биохимической лаборатории.

2. На основе знаний о строении и реакционной способности протеиногенных аминокислот изучить современные представления о структуре и роли биологически важных пептидов, уровнях организации и форме белковых молекул.

Отработать методику проведения качественных реакций на белки и полипептиды.

Значение: Пептиды и белки имеют большое биологическое и медицинское значение. К пептидам относятся многие гормоны, некоторые антибиотики и противоопухолевые препараты. Белки (протеины) — это высокоорганизованные биополимеры, которые по химической природе являются полипептидами. Они играют центральную роль в процессах жизнедеятельности клеток. В количественном отношении протеины значительно преобладают над другими макромолекулами, присутствующими в живом организме. Белки выполняют множество разнообразных функций и служат теми инструментами, посредством которых генетическая информация получает свое реальное воплощение. Биологическая активность и специфичность действия пептидов и белков полностью определяется аминокислотной последовательностью. Более высокие уровни организации белковых молекул и, следовательно, их функции обусловлены первичной структурой. Анализ содержания в крови и других биологических жидкостях определенных белков и ферментов широко используется в диагностических целях.

Исходный уровень:

1. Кислотность и основность органических соединений.

2. Амино- и карбоксильные группы в молекулах органических соединений; характерные для них химические свойства.

3. Классификация и строение протеиногенных аминокислот.

4. Свойства аминокислот (оптическая активность, амфотерность, растворимость, заряд).

5. Амидные (пептидные) связи; электронное и пространственное строение пептидных групп.

6. Природа гидрофобных взаимодействий, ионных, водородных, бисульфидных связей.

7. Понятие о химической природе белков.

8. Понятие о строении и функциях мышечной, соединительной, нервной тканей; о пищеварительной, дыхательной, кровеносной, мочевыделительной системах; об анализаторах (зрительном, слуховом, обонятельном, осязательном).

Вопросы для самоподготовки

1. Белки как природные азотсодержащие биополимеры и их важнейшие функции в организме.

2. Аминокислотный состав белков, особенности строения. Классификация аминокислот по растворимости в воде, по соотношению количества карбоксильных и аминогрупп, по химической природе радикала (алифатические — разветвленные, неразветвленные; ароматические, гетероциклические; содержащие гидроксигруппу; содержащие атомы серы); по биологической значимости (заменимые и незаменимые). Примеры каждого класса кислот.

3. Образование пептидных связей на примере реакции взаимодействия аминокислот глицина, серина и метионина. Амфотерные свойства и прочность пептидной связи.

4. Конформационное строение пептидов следующего состава: цис-вал-лиз; ала-тре-про-асн. Роль пролина в образовании изгибов полипептидной цепи.

5. Многообразие белков в природе, его причины. Специфичность первичной структуры протеинов, ее роль в формировании более высоких уровней организации белковой молекулы. Физиологические последствия изменений в первичной структуре.

6. Работы Л.Полинга и Р.Кори по изучению вторичной структуры белка. Строение -спирали; связи, её стабилизирующие; факторы, препятствующие спирализации. -Складчатая структура, особенности ее конформационного строения, образование водородных связей в -складчатом слое.

7. Чередование -спирализованных и -структурированных участков в полипептидной цепи, наличие в ней аминокислоты пролина и аморфных участков (неупорядоченная конформация) и их роль в формировании третичной структуры белка. Роль сил гидрофобного взаимодействия водородных, ионных и ковалентных (дисульфидных) связей в стабилизации третичной структуры. Понятие о доменной организации белков. Шапероны, их роль в формировании третичной структуры.

8. Четвертичная структура белка. Понятие о протомерах (субъединицах) и олигомерах. Примеры олигомерных белков. Изофункциональные белки на примере гемоглобина.

9. Макромолекулярные белковые комплексы (ферменты дыхательной цепи, синтеза высших жирных кислот и окисления пировиноградной кислоты).

10. Способность белка к специфическим взаимодействиям с различными лигандами. Комплементарность в строении лиганда и центра его связывания в белковой молекуле. Кооперативный эффект, возникающий при взаимодействии олигомерных белков с лигандами и понятие об аллостерических белках на примере гемоглобина.

11. Формы и размеры белковых молекул. Содержание белков в различных тканях и органах.