БХ / Метод 2008 / Занятие 2 АО

Лабораторно-практическое занятие №19

Тема: Пути обезвреживания аммиака. Цикл мочевинообразования. Обмен отдельных аминокислот.

Цель: Ознакомиться с основными источниками образования и путями обезвреживания аммиака. Изучить специфические пути обмена наиболее важных аминокислот, развивающиеся патологические состояния, связанные с нарушением их метаболизма.

Значение: Катаболизм аминокислот в тканях происходит постоянно со скоростью ~ 100 г/сут. При этом в результате дезаминирования аминокислот освобождается большое количество аммиака, который является токсичным соединением. В клетках активно происходит связывание аммиака с образованием нейтральных веществ. В разных тканях и органах обнаружено несколько типов таких реакций. Кроме общих преобразований, характерных для большинства аминокислот, существуют и специфические для них пути превращения, результате которых из некоторых аминокислот синтезируются биологически активные продукты, которые во многом определяют физиологические состояния в организме человека.

Исходный уровень:

1. Строение, физико-химические свойства аминокислот. Общие пути катаболизма аминокислот.

2. Ферменты, определение, классификация, значение, зависимость их активности от присутствия различных факторов.

3. Понятие о нейроэндокринной регуляции обмена веществ. Медиаторы.

4. ДНК, функциональные участки. Мутации. Наследственные болезни.

5. Строение, функции почек и печени.

Вопросы для самоподготовки

1. Конечные продукты азотистого обмена: соли аммония и мочевина.

2. Основные источники аммиака в организме. Механизм токсического действия аммиака.

3. Пути обезвреживания аммиака в организме.

4. Синтез мочевины, последовательность реакций.

5. Связь цикла мочевинообразования с циклом трикарбоновых кислот.

6. Глюкозо-аланиновый цикл, его значение.

7. Механизмы и пути выведения аммиака из различных органов и тканей.

8. Роль глутамина как соединения, транспортирующего аминогруппы. Глутамин - донор амидной группы при синтезе ряда веществ.

9. Понятие «остаточный азот». Гиперазотемия, ее виды, причины.

Лабораторно-практическое занятие №21

Тема: Биосинтез нуклеиновых кислот и белков. Энзимопатии.

Цель: Выработать современные представления о путях биосинтеза нуклеиновых кислот и белка в организме.

Значение: Структура ДНК и РНК – способ «записи информации», обеспечивающий формирование в организме двух информационных потоков. Один из них осуществляет воспроизведение информации, заключенной в молекулах ДНК. Удвоение ДНК называют «репликацией». В результате этого процесса и последующего деления дочерние клетки наследуют геном родительской, в котором содержится полный набор генов, или «инструкций» о строении РНК и всех белках организма. Второй поток информации реализуется в процессе жизнедеятельности клетки. В этом случае происходит «считывание», или транскрипция, генов в форме мРНК и использование их в качестве матриц для синтеза соответствующих протеинов. В последнем случае осуществляется «перевод» (трансляция) информации, заключенной в мРНК, на «язык» аминокислот.

Исходный уровень:

1. Строение, комплементарность азотистых оснований. Правила Чаргаффа.

2. Классификация и роль нуклеотидов.

3. Строение и уровни организации нуклеиновых кислот.

4. Типы РНК: рибосомные, транспортные, матричные (цитоплазматические и митохондриальные).

5. ДНК (ядерная, митохондриальная), строение, функциональные участки.

6. Строение аминокислот, образование полипептидной цепи. Уровни организации белковой молекулы.

7. Структура и функции рибосом, ядра, митохондрий.

8. Мутации, их классификация. Понятие об энзимопатиях.

Вопросы для самоподготовки:

9. Классификация и номенклатура ферментов.

1. Репликация ДНК. Полуконсервативная схема репликации. Роль ферментов в этом процессе. Этапы репликации.

2. Особенности синтеза ведущей и отстающей нитей. Фрагменты Оказаки.

3. Синтез ДНК и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеиназ в продвижении клетки по клеточному циклу. Понятие о теломерах, их роли.

4. Повреждения (спонтанные и индуцируемые) и репарация ДНК.

5. Структура транскриптона как функционально завершенного фрагмента молекулы ДНК. Понятие о генах – регуляторах, операторах, структурных генах, промоторе.

6. Матричный синтез РНК (транскрипция). Роль РНК-полимеразы в синтезе РНК.

7. Стадии транскипции (инициация, элонгация и терминация). Процессинг РНК. Альтернативный сплайсинг.

8. Принцип кодирования наследственной информации. Понятие о генетическом коде. Представления о смысловых и бессмысленных кодонах.

9. Основные положения генетического кода (триплетность, специфичность, вырожденность, однонаправленность, неперекрываемость и т.д.)

10.Трансляция: основные компоненты белоксинтезирующей системы и этапы.

11.Транспортные РНК как адаптор, осуществляющий перевод информации с языка нуклеотидов на язык аминокислот. Антикодон и другие специфические локусы РНК.

12.Активация аминокислот. Роль фермента аминоацил-тРНК – синтетазы, его субстратная специфичность.

13.Взаимодействие т-РНК с рибосомой и с и-РНК. Комплементарность кодона и-РНК антикодону т-РНК. Понятие о транслокации. Роль пептидилтрансферазы.

14.Сущность процесса трансляции.

15.Посттрансляционный процессинг белков. Понятие о прионах; болезнях, вызванных нарушениями в укладке белков.

16.Черты сходства и различий в этапах синтеза азотсодержащих биополимеров.

17.Регуляция экспрессии генов.

18.Причины нарушений синтеза белка (белковое голодание, гормональные расстройства, действие лекарств, ядов, мутации).

19.Механизмы генетической изменчивости. Полиморфизм белков. Наследственные болезни. Принципы диагностики и коррекции молекулярной патологии.

3