Застосування

1. У складі білків харчових продуктів людина отримує всі необхідні амінокислоти.

2. У медицині для харчування важкохворих і як ліки.

§15.4. Пептиди. Білки

 

ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α-амінокислот, сполучених між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–).

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки - понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

   

Склад і будова молекули

Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Біль­шість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемо­глобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Іод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокис­лот­них залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової орга­ні­зації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертною структурами.

Первинна структура білка – по­рядок чергування α- амінокис­лот­них залишків в поліпептид­но­му ланцюзі.
Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– .– α- спіраль.		Третинна структура білка - тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі, утворена за рахунок дисульфідних містків –S–S– між цистеїновими залишками.
Четвертна структура білка - структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин.

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ – це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

Тобто, це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денату­ра­ція може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєч­­ного альбуміну при варінні яєць.

 

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α-амінокислот, з яких він був складений.

 

 3) Якісні реакції на білки:

a) Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей міді (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок.

  б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої азотної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).