Імуноглобулін g

Всі підкласи IgG містять рухливу ділянку, а у IgG3 вона дуже видовжена (62 амінокислоти), що робить його подібним до IgD. У рухливій ділянці gG3 аж 11 дисульфідних зв'язків, які з'єднують важкі ланцюги. IgG1, IgG2, IgG4 з'єднуються Fc-фрагментом з А-білком золотистого стафілококу.

Багато клітин мають рецептори до фрагмента Fc антитілIgG (FcyR). Ці рецептори виконують багато різних функцій. Завдяки цим рецепторамК-клітини здатні вбивати клітини, обгорнутіIgG, у реакції антитілозалежної клітинної цитотоксичності. У свою чергу фагоцитуючі клітини, наприклад макрофаги і нейтрофіли, завдяки присутності на їх поверхніFcyR енергійно фагоцитують клітини і покриті антитілами частинки у процесі, що називається імунофагоцитозом.

IgG є дуже важливими імуноглобулінами в боротьбі з мікроорганізмами, що проникають у наші тканини. їх концентрація в сироватці найбільша порівняно з антитілами інших класів. Вони представлені у людини 4 підкласами. При довготривалій антигенній стимуляції спочатку переважає утворенняIgG І, а потім починає домінуватиIgG4.IgG(за вийняткомlgG4) іIgM започатковують класичний шлях активації комплементу, завдяки чому можуть ініціювати процес знищення розпізнаних ними мікроорганізмів, а також заражених вірусом клітин.

IgG активно транспортуються від організму матері до дитини через плаценту завдяки рецепторамFcR. Тому плазма здорового доношеного новонародженого міститьIgG навіть у більшій концентрації, ніж плазма матері. Через плаценту проходять усі підкласиIgG. Препарати людськихIgG, що вироблені з крові багатьох донорів, призначаються при імунодефіцитах та важких вірусних і бактерійних захворюваннях. Еквівалентом і попередникомIgG у птахів, плазунів і земноводних є так звані антитілаlg Y.

 Імуноглобулін М

Антитіла цього класу синтезуються в початковій фазі імунної відповіді; також ці антитіла перші синтезуються в онтогенезі. При первинній імунній відповіді першими виділяються IgM, але їх спорідненість до антигену загалом мала, бо їх вивільнення проходить ще до дозрівання спорідненості. Однак, маючи аж 10Fab фрагментів,IgM захланно (з великою авідністю) з'єднується з антигеном, що має багато епітопів.

Форму вільної молекули IgM, яка є пентамером, можна порівняти до форми сніжинки. Однак якщо вона зв'яже антиген, що має велику кількість однакових лінійно розташованих епітопів, то приймає форму краба (рис. 6). Таке переміщення мономерів у пентамерній молекуліIgM експонує фрагментFc і сприяє активації комплементу і зв'язуванню рецепторівFcR на фагоцитах та фагоцитозу. Отже, нічого дивного, щоIgM у 100-400 разів ефективніше активує комплемент, ніжIgG. Цей фагоцитоз найправдоподіб-ніше відбувається за посередництвом рецепторів для комплементу на фагоцитах, а не за посередництвом рецепторів для фрагментаFc IgM (FcμR), хоча останні рецептори також присутні на деяких клітинах.

IgM містить додаткові вуглеводні ланцюги в доменахCμ1, Cμ2 іСμ3 і хвостові ділянки. При полімеризації, що призводить до виникнення пентамерів, важливу роль відіграють дисульфідні зв'язки, але точне розміщення цих зв'язків є дискусійною темою.

Близько 5 % IgM плазми знаходиться в формі гексамерів. Цікаво, що гексамериIgM активують комплемент у 20 разів ефективніше, ніж пентамери, і що продукція гексамерів посилюється у відповідь на бактерійні ліпополісахариди.

Дуже невелику частину IgM сироватки становлять мономери. Збільшення їх концентрації може зростати при деяких хворобах (наприклад, ревматоїдний артрит і системний червоний вовчак).

Вільний IgM (не зв'язаний з антигеном) може набувати форми зірки, натомість IgM, зв'язаний з антигеном, що містить лінійно повторювані епітопи, набуває форми краба.