Імуноглобулін а

Наш організм виробляє більше IgA порівняно з іншими імуноглобулінами, разом взятими. Організм дорослої людини з масою тіла 70 кг виробляє за добу 3 г IgG і 3,6-9,2 г IgA. Хоча в сироватці IgA менше, ніж IgG, слід пам'ятати, що більшість IgA виробляється місцево на слизових оболонках і виділяється з організму слизово-серозними виділеннями. Секреторний IgA є головним елементом захисту слизових оболонок від нападу мікроорганізмів, а слизові потенційно є найбільшими воротами захисту від інфекцій.

Крім виконання своїх захисних функцій у слизово-серозних виділеннях IgA може також брати участь у протиінфекційному імунітеті вже всередині епітеліальних клітин слизових, через які він транспортується (трансцитоз) до просвіту органа (наприклад кишківника). У випадку зараження епітеліальних клітин вірусамиIgA, що транспортується крізь ентероцити, може нейтралізувати віруси вже всередині ентероцитів.

A. Мономер IgA 1 із сироватки. Він нагадує будовою IgG, але містить хвостові відрізки і видовжений регіон завіс з приєднанами вуглеводневими групами і дисульфідними містками, який охоплює відрізки доменів Сα2.

B. Секреторний димер IgA. J-ланцюг, що нагадує доменIg, зв'язує хвостові відрізки двох мономерівIgA через дисульфідні містки. Секреторний фрагмент, який нагадує п'ять доменівIg, нековалентно з'єднується з Fс-фрагментом та J-ланцюгом і утворює поодинокий дисульфідний місток з одним із мономерівIgA

У плазмі людини IgA на 80-95 % знаходиться у мономерній формі, а решту складають полімерні форми, що містять з'єднуючий ланцюгJ: димери, меншою мірою тримери і тетрамери. ЛанцюгJ з'єднується дисульфідними зв'язками з хвостовою частиноюIgA.

У слизових і слизово-серозних виділеннях, таких як сльози, піт, виділення залоз шлунково-кишкового тракту, дихальних, сечовивідних, статевих шляхів, IgA присутній у формі димерів, зв'язаних додатково з так званим секреторним фрагментом (рис. 5). Це секреторніIgA абоS-IgA (secretory IgA). S-IgA становить також 5-10 % від загальної кількості полімерногоIgA в сироватці крові. Існує два його підкласи:IgA1 іlgA2.

Антитіла підкласу IgAl мають видовжену, збудовану з 20 амінокислот рухливу ділянку, а в підкласуIgA2 ця ділянка значно коротша, бо містить лише 7 амінокислот.IgAl в сироватці становить 80-90 % від загальної кількостіIgA, а в слизово-серозних виділеннях два підкласи присутні в більш-менш рівних кількостях. Скорочена рухлива ділянкаIgA1робить його невразливим до дії бактерійних протеаз, які можуть перетяти і пошкодитиIgA1. Слід пам'ятати, щоIgA2присутній саме у просвіті шлунково-кишкового тракту, де власне і є різні протеази. Хоча в людини є два гениа, у більшості тварин є лише один ген (відсутні підкласи), а у кроля їх аж 13.

У більшості антитіл IgA легкі ланцюги зв'язані дисульфідним зв'язком між собою, а не з важкими ланцюгами. ТомуFab фрагмента дуже зближені між собою і рухливість одного стосовно другого є обмежена.

Імуноглобулін Е

IgE, так само як іIgM, містить аж 4 домени у незмінній ділянці важкого ланцюга, але не має рухливої ділянки. На відміну відIgM, IgE не містить хвостової ділянки. Імуноглобуліни цього класу зв'язуються з відповідними рецепторамиFcR на мастоци-тах, викликаючи після приєднання антигену дегрануляцію (вивільнення вмісту гранул) цих клітин, що лежить в основі анафілаксії.

Міститься у сироватці крові, концентрація невелика. Основна функція - індукція гострої реакції запалення шляхом звільнення медіаторів запалення: вазоактивних амінів - гістаміну та серотоніну - із тучних клітин. Цей процес запускається після взаємодії IgE з антигеном. В нормі медіатори запалення викликають приток у місце інфекції IgG антитіл, комплементу, нейтрофілів, еозинофілів, що сприяє подоланню інфекції. Однак у цьому цілком нормальному механізмі часто трапляється збій, і тоді організм починає раптово відповідати надто сильно, неадекватно, на якийсь незначний і не небезпечний антиген типу пилку рослин чи бджолиної отрути. Тоді виникає алергічна реакція: анафілактичний шок, сінна лихоманка, бронхіальна астма. IgE - головні медіатори алергії.