Файловый архив студентов. Файловый архив студентов.
1327 вузов, 5487 предметов.
/ Регистрация
FAQ Обратная связь Вопросы и предложения
Добавил:
asman00000@mail.ru Работаю на МРТ, учусь на стоматолога,делитесь со мной файлами в ТГ ozzii05 Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Медицинский Университет "РЕАВИЗ"
Предмет:
Биология
Файл:
Тейлор, Грин, Стаут 1 том [2013].pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
05.09.2026
Размер:
28 Мб
Скачать
☆
►Содержание►
160 Глава 4
4.3.5. Лабораторные работы
Опыт 4.1. Изучение влияния концентрации
фермента на гидролиз сахарозы, катализируемый сахаразой (инвертазой)
Материалы и оборудование
2%ный раствор сахарозы 1, 0,75 и 0,5%ный растворы сахаразы (инвертазы) Реактив Бенедикта 12 пробирок со штативом Водяные бани с температурой 38 и 100°C Стеклянные палочки Таймер Дистиллированная вода Этикетки Бунзеновская горелка
Методика
1. Добавьте 2 мл прозрачного синего реакти ва Бенедикта к 2 мл прозрачного бесцвет ного 1%ного раствора сахаразы. Нагрейте смесь на водяной бане при 100 °C в тече ние 5 мин (реакция Бенедикта).
2. Повторите процедуру 1 с 2 мл прозрачного бесцветного 2%ного раствора сахарозы, а затем с 2 мл дистиллированной воды.
3. 5 мл 1%ного раствора сахаразы доведите до кипения.
4. В восемь чистых сухих пробирок с этикет ками 1–8 налейте по 1 мл реактива Бене дикта.
5. Налейте 5 мл 2%ного раствора сахарозы в пробирку с этикеткой S и поместите на водяную баню, в которой на протяжении всего эксперимента поддерживается тем пература 38 °C.
6. Налейте 5 мл 1%ного раствора сахаразы в пробирку с этикеткой Е и поместите ее в водяную баню с температурой 38 °C.
7. Выдержите обе пробки вместе с их содер жимым в водяной бане в течение 5 мин для того, чтобы они приобрели нужную тем пературу.
8. Добавьте раствор фермента к раствору сахарозы и переверните пробирку, чтобы хорошо перемешать эти два раствора.
9. Сразу же включите отсчет времени и вновь поставьте пробирку, содержащую реакци онную смесь, в водяную баню.
10. В течение всего опыта непрерывно пере мешивайте реакционную смесь.
11. После 30 с инкубации перенесите 1 мл смеси в пробирку 1.
12. С интервалом в 30 с отберите такие же пробы и перенесите их по очереди в про бирки 2—8.
13. Нагрейте пробирки 1—8 в водяной бане с температурой 100 °C в течение 5 мин. От метьте время первого появления кирпич нокрасного осадка, свидетельствующего о положительной реакции на редуцирую щий сахар.
14. Повторите тот же эксперимент, использо вав на этот раз прокипяченый раствор фермента (см. п. 3).
15. Повторите всю последовательность про цедур дважды: с 0,75%ным и 0,5%ным растворами сахаразы.
16. Запишите ваши наблюдения и объясните полученные результаты.
Опыт 4.2. Изучение распределения каталазы в намоченных семенах гороха и влияния температуры на активность этого фермента
Каталаза — это фермент, катализирующий раз ложение пероксида водорода с образованием молекулярного кислорода, выделяющегося в ви де пузырьков газа:
2H2O
Пероксид водорода образуется в некоторых растительных и животных клетках в качестве по бочного продукта метаболизма. Соединение это токсично для клеток, и каталаза обеспечивает эффективное его удаление. Каталаза — один из наиболее быстро работающих ферментов.
Материалы и оборудование
Горсть намоченного гороха
Раствор пероксида водорода
Пробирки со штативом
Водяные бани с температурой 40, 50, 60, 70, 80 и 100
Часы
Каталаза
2
2H2O + O
2
°C
Ферменты 161
Термометр Скальпели, ножницы и пинцеты Держатель для пробирок Стеклянная палочка Белая кафельная плитка
Методика
1. Убедитесь в наличии каталазы. Для этого разомните одну горошину и нанесите на нее несколько капель пероксида водорода.
2. Снимите с трех горошин кожуру и про верьте на каталазу по отдельности кожуру и семядоли.
3. Поставьте две пробирки с дистиллирован ной водой в водяную баню с температурой 40 °C.
4. Прокипятите в отдельной пробирке три целые горошины, а затем поместите их в одну из пробирок на водяной бане.
5. В другую пробирку на водяной бане поло жите три горошины, не подвергавшиеся кипячению.
6. Выдержите пробирки в водяной бане в те чение времени, достаточного для того, чтобы они приняли ее температуру (около 10 мин).
7. Проверьте каждую из горошин на каталаз ную активность.
8. Повторите тот же эксперимент при 50, 60, 70, 80 и 100 °C.
9. Запишите ваши наблюдения и объясните полученные результаты.
Опыт 4.3. Изучение влияния различных значений pH на активность фермента
Материалы и оборудование
Реактив Бенедикта Буферные растворы с pH 3, 5, 7, 9 и 11 1%ный раствор крахмала Водяная баня с температурой 38 Бунзеновская горелка Асбест Держатель для пробирок, штатив с пробирками Градуированные пипетки на 5 мл Термометр Таймер
°C
Дистиллированная вода Исходный раствор амилазы (такой, какая содержится в
слюне)
Методика
1. Сполосните рот 5 мл дистиллированной воды и выплюньте эту воду.
2. Наберите в рот 10 мл дистиллированной воды, пополощите в течение 1 мин и эту жидкость соберите.
3. Доведите объем этого раствора амилазы слюны до 40 мл дистиллированной водой.
4. Проверьте растворы амилазы, крахмала и буферные растворы на присутствие в них редуцирующих сахаров с помощью реак тива Бенедикта.
5. Пометьте этикеткой «pH 3» одну из проби рок и внесите в нее 2 мл раствора крахмала.
6. Добавьте в ту же пробирку 2 мл буферного раствора с pH 3 и тщательно перемешайте оба раствора.
7. Прокипятите не менее 4 мл раствора фер мента и влейте 4 мл этого раствора в про бирку с соответствующей этикеткой.
8. В другую пробирку, также снабженную этикеткой, влейте 4 мл раствора фермента, не подвергавшегося кипячению; поставьте все три пробирки в водяную баню и вы ждите некоторое время (около 1 мин) для того, чтобы они успели нагреться до 38 °C.
9. Влейте небольшое количество реактива Бенедикта в каждую из 11 пробирок и по метьте их цифрами 1—11. Следующие три этапа должны быть проведены очень бы стро.
10. Когда растворы в водяной бане примут ее температуру, влейте забуференный рас твор крахмала в некипяченый раствор фермента.
11. Хорошо перемешайте оба раствора, пере ворачивая пробирку, а затем снова по ставьте пробирку в водяную баню.
12. Включите отсчет времени и сразу же пере несите небольшое количество реакцион ной смеси (примерно равное по объему взятому реактиву Бенедикта) в пробирку 1.
13. На протяжении всего опыта энергично встряхивайте смесь.
162 Глава 4
14. По истечении 1 мин перенесите в пробир ку 2 вторую порцию реакционной смеси (приблизительно того же объема, что и первая).
15. Повторяйте ту же процедуру с интервала ми 1 мин в течение еще 9 мин (т. е. запол ните отобранными пробами пробирки 3–11).
16. Отметьте для пробирок 1–11 продолжи тельность инкубации, требуемой для по явления первых признаков положитель ной реакции Бенедикта (выпадения кир пичнокрасного осадка).
17. Повторите тот же опыт с прокипяченым раствором фермента, начиная от п. 7.
18. Повторите весь опыт целиком с каждым из остальных буферных растворов.
19. Постройте график зависимости времени гидролиза от pH и объясните полученные результаты.

4.4. Ингибирование ферментов

Известны различные низкомолекулярные соединения, которые могут снижать скорость ферментативных реакций. Такие соединения называются ингибиторами ферментов. Важно по нимать, что ингибирование — это один из нор мальных способов регулирования активности ферментов. Многие лекарственные препараты и яды также действуют как ингибиторы фермен тов. Ингибирование бывает конкурентным и неконкурентным. Неконкурентное ингибирова ние может быть обратимым и необратимым.
4.4.1. Конкурентное ингибирование
В этом случае вещество, близкое по своей струк туре к обычному субстрату фермента, соединяет ся с активным центром фермента, но не может прореагировать с ним. Находясь здесь, оно пре граждает доступ к активному центру любой мо лекуле настоящего субстрата. Поскольку в этом случае ингибитор и субстрат конкурируют за мес
Рис. 4.12. Конкурентное ингибирование. А. Простая схема, поясняющая механизм ингибирования. Б. Фер мент сукцинатдегидрогеназа катализирует превра щение янтарной кислоты в фумаровую. В. Конкурент ное ингибирование фермента малоновой кислотой.
Ферменты 163
то на активном центре фермента, эту форму ин гибирования называют конкурентным ингибирова нием. Для конкурентного ингибирования харак терно, что, если концентрация субстрата увели чивается, то скорость реакции возрастает, т. е. это ингибирование обратимо.
4.3. Почему при этих условиях скорость реакции возрастает?
Рис. 4.12 иллюстрирует один из примеров
конкурентного ингибирования.
Явление конкурентного ингибирования по могает понять механизм действия некоторых ле карственных препаратов, в частности сульфа ниламидов. Цель химиотерапии — уничтожить при помощи тех или иных химических препара тов возбудителя болезни, не повреждая при этом ткани организмахозяина. Первыми такими пре паратами были сульфаниламиды, антибактери альное действие которых было обнаружено в 30е годы XX в. Во время Второй мировой войны их широко применяли для борьбы с раневыми инфекциями. Сульфаниламиды по своей хими ческой природе близки к парааминобензойной кислоте (ПАБК) — необходимому фактору роста многих патогенных бактерий. ПАБК требуется бактериям для синтеза фолиевой кислоты, кото рая служит у них одним из кофакторов фермен тов. Сульфаниламиды ингибируют один из фер ментов, участвующих в синтезе фолиевой кисло ты из ПАБК.
Животные клетки нечувствительны к суль фаниламидам, хотя им для некоторых реакций и требуется фолиевая кислота. Объясняется это тем, что они используют уже образованную фолиевую кислоту; метаболический путь, ко торый бы обеспечивал ее синтез, у них отсутст вует.
но делает невозможным катализ. С повышением концентрации ингибитора скорость реакции все более снижается. К моменту насыщения инги битором она оказывается практически равной нулю. В отличие от конкурентного ингибирова ния в этом случае повышение концентрации субстрата на скорость реакции не влияет.
4.4.3. Неконкурентное необратимое ингибирование
Некоторые вещества вызывают необратимое ин гибирование ферментов. Рассмотрим два приме ра такого рода.
Очень малые концентрации ионов тяжелых
металлов, например ионов ртути (Hg
+
) и мышьяка (As+), а также определенные
(Ag иодсодержащие соединения полностью ингиби руют некоторые ферменты. Эти вещества необра тимо соединяются с сульфгидрильными группа ми (–SH) в молекуле фермента (рис. 4.13), при чем сульфгидрильные группы могут находиться как в активном центре фермента, так и вне его. В любом случае структура фермента нарушается и он теряет способность осуществлять катализ. Мо жет произойти и осаждение ферментного белка.
Другой пример необратимого ингибирова ния — действие диизопропилфторфосфата (ДФФ), соединения из группы нервнопарали тических отравляющих веществ. ДФФ связы вается с остатком аминокислоты серина, нахо дящимся в активном центре фермента ацетил холинэстеразы. Этот фермент инактивирует ацетилхолин, играющий роль нейромедиатора. Одна из функций ацетилхолина заключается в обеспечении передачи нервного импульса от одного нейрона к другому через синаптическую
2+
), серебра
4.4.2. Неконкурентное обратимое ингибирование
Ингибиторы этого типа не родственны по своей структуре субстрату данного фермента; в образо вании комплекса с ингибитором в этом случае участвует не активный центр фермента, а какая нибудь другая часть его молекулы. Это не пре пятствует соединению субстрата с ферментом,
Рис. 4.13. Необратимое ингибирование фермента иодуксусной кислотой. Иод вступает в реакцию с сульфгидрильными группами фермента.
164 Глава 4
щель (гл. 17). Почти сразу после передачи оче редного импульса ацетилхолинэстераза инакти вирует ацетилхолин, расщепляя его молекулы. Если ацетилхолинэстераза ингибирована, то ацетилхолин накапливается, нервные импульсы следуют один за другим, и мышца длительное время не расслабляется. В конце концов насту пает паралич, а может наступить и смерть, поскольку затронутыми оказываются также мышцы грудной клетки, в результате чего про исходит остановка дыхания. Некоторые из при меняемых в настоящее время инсектицидов (например, паратион) оказывают такое же дей ствие на насекомых. Нервную и мышечную си стемы человека они тоже способны повреждать.
4.4. Объясните, почему изменение концентрации субстрата не влияет на неконкурентное ингибирование.
4.4.4. Аллостерические ферменты
Один из самых обычных способов регуляции метаболических путей — это регуляция с по мощью аллостерических ферментов. Аллосте рическими называют ферменты, действие кото рых «по определению» связано с изменением формы ('allos — иной, другой; stere'оs — форма).
Активность таких ферментов регулируют веще ства, действующие подобно неконкурентным ингибиторам. Эти вещества присоединяются к ферментам в особых участках, удаленных от активного центра, и меняют активность фер мента, вызывая обратимое изменение в струк туре активного центра.
В результате меняется и способность субстра та связываться с ферментом (чем данное явление и отличается от неконкурентного ингибирова ния; разд. 4.4.2). Действующие таким образом вещества называются аллостерическими ингибито рами. Рис. 4.14 поясняет механизм аллостериче ского ингибирования.
Примером данного явления служит реакция, протекающая во время гликолиза, который со ставляет одну из стадий процесса клеточного ды хания. Клеточное дыхание служит источником АТФ. Если концентрация АТФ высока, то АТФ, действуя как аллостерический ингибитор, подав ляет активность одного из ферментов гликолиза. Если же клеточный метаболизм усиливается, а следовательно, АТФ расходуется и его общая кон центрация падает, то после того как ингибитор будет удален, данный метаболический путь снова вступает в действие. Это может также служить примером ингибирования конечным продуктом.
Ингибирование конечным продуктом (ингибирование по принципу отрицательной обратной связи — ретроингибирование)
Рис. 4.14. Аллостерическое ингибирование.
Когда конечный продукт какоголибо метаболи ческого пути начинает накапливаться, он может действовать как аллостерический ингибитор на фермент, контролирующий первый этап этого
Рис. 4.15. Ингибирование конечным продуктом. Специ фические ферменты, катализирующие отдельные этапы данного метаболического пути, обозначены буквами e
– e4.
1
Ферменты 165
пути. Таким образом, продукт, накапливаясь, приостанавливает свое дальнейшее образование. Процесс этот саморегулирующийся: как только продукт будет израсходован, его образование возобновится. Данное явление — ингибирова ние конечным продуктом — представляет собой пример механизма, действующего по принципу отрицательной обратной связи (рис. 4.15) (см. также гл. 19).
4.5. Ниже изображен разветвленный метаболический путь:
e
1
A
e
5
e
2
e
3
B C D X
e
6
e
7
P Q R S
e
4
e
8
а) Известно, что e1специфичен для A
и что конечный продукт X ингибирует e
.
1
Учитывая это, что можно сказать о том, в каких участках молекулы фермента связывается A и X?
б) Как может избыток X регулировать
данный метаболический путь?
в) Как называется тип регуляции,
действующей в этой системе?
4.5.1. Неорганические ионы (активаторы ферментов)
Полагают, что эти ионы заставляют молекулы фермента или субстрата принять форму, способ ствующую образованию ферментсубстратного комплекса. Тем самым увеличиваются шансы на то, что фермент и субстрат действительно проре агируют друг с другом, а следовательно, возра стает и скорость реакции, катализируемой дан ным ферментом. Так, например, активность амилазы слюны повышается в присутствии хло ридионов.
4.5.2. Простетические группы (например, ФАД, гем)
Если кофактор прочно связан с ферментом и остается в этом связанном состоянии постоян но, то его называют простетической группой (от греч. prosthe–cke–— добавление). Роль простети ческих групп играют органические молекулы. Они помогают ферменту осуществлять его ката литическую функцию, как это видно на приме ре флавинадениндинуклеотида (ФАД). ФАД содержит рибофлавин (витамин В является водородакцепторной частью его мо лекулы (рис. 4.16). Функция ФАД связана с окислительными путями клетки, в частности с процессом дыхания, в котором ФАД играет роль одного из переносчиков в дыхательной це пи (гл. 9).
), который
2

4.5. Кофакторы ферментов

Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, называемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которых совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов, хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при до вольно высоких температурах. Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органиче ских молекул; в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — ре генерируют в результате того или иного последу ющего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа: неорганические ионы, простетические группы и коферменты. Их мы и рассмотрим в последующих трех разделах.
Конечный результат: 2H переносятся от A к B. В качестве связующего звена между A и B действует один фермент. AH
и B вступают
2
в соединение с активным центром фермента, и ФАД передает H
от одного субстрата к дру
2
гому.
Гем
Гем — это железосодержащая простетическая группа. Его молекула имеет форму плоского кольца (порфириновое кольцо, такое же, как у хло рофилла), в центре которого находится атом же
166 Глава 4
Рис. 4.16. Строение одной из простетических групп — флавинадениндинуклеотида (ФАД). ФАД представляет собой динуклеотид, образованный в результате соединения двух нуклеотидов. Нуклеотид состоит из сахара, основания и фосфата. В данном случае нуклеотиды представлены флавинмононуклеотидом (ФМН) и аденозин монофосфатом (АМФ). Обратите внимание, что в состав одного из нуклеотидов (ФМН) входит рибофлавин (витамин В
). Этот витамин, следовательно, должен содержаться в рационе.
2
леза. Гем выполняет в организме ряд биологиче ски важных функций.
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ. В качестве простетиче
ской группы цитохромов (см. дыхательную цепь в гл. 9) гем выступает как переносчик электронов. Присоединяя электроны, железо восстанавливается до Fe(II), а отдавая их, окис ляется до Fe(III). Гем, следовательно, принима ет участие в окислительновосстановительных реакциях за счет обратимых изменений валент ности железа.
ПЕРЕНОС КИСЛОРОДА. Гемоглобин и миогло
бин — два гемсодержащих белка, осуществляю щих перенос кислорода. Железо находится в них в восстановленной, Fe(II), форме (гл. 14).
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ. Гем входит в состав
каталаз и пероксидаз, катализирующих рас щепление пероксида водорода до кислорода и воды. Содержится он также и в некоторых других ферментах.
4.5.3. Коферменты (например, НАД, НАДФ, ацетилкофермент А, АТФ)
Коферменты, как и простетические группы, — это органические молекулы, выполняющие функцию кофакторов, но в отличие от простети
ческих групп они сохраняют связь с ферментом только в ходе реакции. Все коферменты пред ставляют собой производные витаминов.
Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) (рис. 4.17)
НАД — производное витамина ниацина («нико тиновой кислоты») — может существовать как в окисленной, так и в восстановленной форме. В окисленной форме НАД при катализе играет роль акцептора водорода:
и e2— две разные дегидрогеназы.
где e
1
Конечный результат: 2H переносятся от А к В. Здесь в качестве связующего звена между двумя различными ферментными системами e и e
действует кофермент.
2
4.6. Перечислите характерные свойства ферментов.
1
Ферменты 167
Рис. 4.17. Строение кофермента НАД (никотинамидадениндинуклеотида) и НАДФ (НАД с дополнительной фос фатной группой). НАД и НАДФ представляют собой динуклеотиды (см. рис. 4.16). Обратите внимание, что ни котинамид (ниацин), входящий в состав одного из нуклеотидов, является витамином. АМФ близок по своей структуре к АТФ (в молекуле которого имеются две дополнительные фосфатные группы). АТФ служит в клет ке носителем энергии. Он образуется в процессе клеточного дыхания.
5
5

КЛЕТКИ

5.1. Концепция клеточного строения

Одно из основополагающих понятий в биоло гии — это представление о том, что структурной
и функциональной единицей живых организмов яв ляется клетка. Представление это, известное как клеточная теория, было сформулировано двумя
учеными — бельгийским ботаником Шлейде ном (Schleiden) в 1838 г. и немецким зоологом Шванном (Schwann) в 1839 г. Открытие клетки явилось следствием быстрого развития в XIX в. микроскопической техники, что пробудило среди ученых большой интерес к изучению строения живых организмов. Позже в том же XIX в., а затем уже в XX в. в этой области про изошло много новых важных событий (они пе речислены в табл. 5.1.). Существенную часть клеточной теории составляет впервые вы сказанное в 1855 г. утверждение, что все новые клетки образуются только из других клеток.
5.1.1. Почему именно клетки?
Клетку можно представить себе как мешок, на полненный различными химическими вещества ми, живой и способный к самовоспроизведению. Находящиеся внутри него вещества во многом отличаются от тех, которые его окружают. Без барьера, отделяющего его от окружающей среды, вещества свободно перемешивались бы за счет диффузии, и различия между внутренним содер жимым и наружным окружением не удавалось бы поддерживать. А это значит, что не могла бы су ществовать и жизнь. Барьером, окружающим клетку, служит чрезвычайно тонкая мембрана. Роль ее напоминает роль границы между двумя
странами: здесь регулируются потоки молекул, движущихся в обоих направлениях — в клетку и из клетки. Все живые клетки окружены мембра ной. Ее называют плазматической мембраной, что бы отличить от других мембран — тех, которые находятся внутри клетки. Способы регуляции об мена между клеткой и ее окружением мы обсу дим в разд. 5. 9. 8.

5. 2. Клетки в световом микроскопе

К концу XIX в. б'ольшая часть структур, которые удается разглядеть с помощью светового микро скопа (т. е. микроскопа, в котором для освеще ния объекта используется видимый свет) была уже открыта. Клетка представлялась тогда чем то вроде маленького комочка живой протоплаз мы, всегда окруженного плазматической мемб раной, а иногда — как, например, у растений и неживой клеточной стенкой. Самой заметной структурой в клетке было ядро, содержащее лег ко окрашивающийся материал — хроматин (слово это в переводе и означает — «окрашен ный материал»). Хроматин представляет собой деспирализованную форму хромосом. Перед клеточным делением хромосомы имеют вид длинных тонких нитей. В хромосомах находится ДНК — генетический материал. ДНК регулирует жизнедеятельность клетки и обладает способно стью к репликации, т. е. обеспечивает образова ние новых клеток.
На рис. 5.1, А и 5.2 представлены обобщен ные животная и растительная клетки, какими они видны в световом микроскопе. (В «обоб щенной» клетке показаны все типичные структуры, обнаруживаемые в любой клетке.)
Таблица 5.1. Некоторые важные вехи в истории биологии клетки
Клетки 169
1590 Янсен (Jansen) изобрел микроскоп, в кото
1665 Роберт Гук (Robert Hooke), пользуясь усо
1650–1700 Антони ван Левенгук (Antony van Leеu
1700–1800 Опубликовано много новых описаний и
1827 Долланд (Dolland) резко улучшил качество
1831–1833
1838–1839
1
1840
ром большее увеличение обеспечивалось соединением двух линз
вершенствованным микроскопом, изучал строение пробки и впервые употребил тер мин клетка для описания структурных еди ниц, из которых состоит эта ткань. Он счи тал, что клетки пустые, а живое вещество — это клеточные стенки
wenhoeck) при помощи простых хорошо отшлифованных линз (u200) наблюдал «зародыши» и различные одноклеточные организмы, в том числе бактерии. Впер вые бактерии были описаны в 1683 г.
рисунков различных тканей, по преимуще ству растительных (впрочем, микроскоп в это время рассматривался главным обра зом как игрушка)
линз. После этого быстро возрос и распро странился интерес в микроскопии
1
Роберт Браун (Robert Brown) описал ядро как характерное сферическое тельце, обна руживаемое в растительных клетках
1
Ботаник Шлейден (Schleiden) и зоолог Шванн (Schwann) объединили идеи разных ученых и сформулировали «клеточную тео рию», которая постулировала, что основной
единицей структуры и функции в живых орга низмах является клетка
Пуркинье (Purkyn`е) предложил название протоплазма для клеточного содержимого, убедившись в том, что именно оно (а не клеточные стенки) представляет собой жи вое вещество. Позднее был введен термин цитоплазма (цитоплазма + ядро = прото плазма)
1
1855
1866 Геккель (Haeckel) установил, что хранение
1866–1883 Подробно изучено клеточное деление и
1880–1883 Открыты хлоропласты 1890 Открыты митохондрии
1898 Открыт аппарат Гольджи 1887–1900 Усовершенствован микроскоп, а также ме
1900 Вновь открыты законы Менделя (Mendel),
1930е гг. Появился электронный микроскоп, обес
С 1946 г. Электронный микроскоп получил широ и по настоя кое распространение в биологии, дав воз щее время можность исследовать строение клетки
1
Событие, очень важное для возникновения и развития
представлений о клеточном строении живых организмов.
2
Цитология — наука, изучающая строение клеток (главным
образом с помощью микроскопа).
3
Цитогенетика — наука, объединяющая цитологию и гене тику в основном путем сопоставления результатов экспери ментов по скрещиванию с поведением хромосом во время клеточного деления.
Вирхов (Virchow) показал, что все клетки об
разуются из других клеток путем клеточного де ления
и передачу наследственных признаков осу ществляет ядро
описаны хромосомы
тоды фиксации, окрашивания препаратов и приготовления срезов. Цитология ла приобретать экспериментальный харак тер. Одной из отраслей цитологии стано вится цитогенетика чением роли ядра в передаче наследствен ных признаков
забытые с 1865 г., и это дало толчок разви тию цитогенетики. Световой микроскоп почти достиг теоретического предела раз решения; развитие цитологии естественно замедлилось
печивающий более высокое разрешение
гораздо более подробно. Это «тонкое» строение стали называть ультраструктурой
3
, занимающаяся изу
2
нача
Единственные структуры, которые показаны здесь и которые к концу XIX в. еще не были открыты — это лизосомы. На рис. 5.1, Б, а так же на рис. 6.2 и 6.16 представлены микрофо тографии некоторых животных и раститель ных клеток.
Живое содержимое клетки, заполняющее пространство между ее ядром и плазматической мембраной, называется цитоплазмой. В цито плазме содержится множество различных орга
нелл. Органелла — это клеточная структура опре
деленного строения, выполняющая определенную функцию (см. рис. 5.12 и 5.13, а также разд.
5.10). Единственная структура, имеющаяся в животных клетках и отсутствующая в расти тельных — это центриоль. Вообще же раститель ные клетки очень похожи на животные, но в них обнаруживается больше различных структур. В отличие от животных клеток в растительных клетках имеются:
Соседние файлы в предмете Биология
Помощь Обратная связь Вопросы и предложения Пользовательское соглашение Политика конфиденциальности