Добавил:
asman00000@mail.ru Работаю на МРТ, учусь на стоматолога,делитесь со мной файлами в ТГ ozzii05 Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Тейлор, Грин, Стаут 1 том [2013].pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
05.09.2026
Размер:
28 Мб
Скачать
120 Глава 3
беспозвоночных и у примитивных групп грибов. Такое большое количество целлюлозы на Земле, обусловлено тем, что у всех растений из нее по строены клеточные стенки: в среднем 20–40% материала клеточной стенки составляет именно целлюлоза. Строение молекул целлюло зы делает их как нельзя лучше приспособленны ми для этой роли. Они представляют собой длинные цепи — приблизительно из 10 000 ос татков глюкозы (рис. 3.14, А). Эти цепи, в кото рых остатки глюкозы соединены E1,4связями, прямолинейны в отличие от цепей крахмала, 1,4связи которых делают их способными изги баться и свертываться. Из каждой такой цепи выступает наружу множество —OHгрупп. Эти группы направлены во все стороны и образуют водородные связи с соседними цепями, что обеспечивает жесткое поперечное сшивание всех цепей. По 60–70 цепей объединены друг с другом в микрофибриллы, а последние в свою очередь собраны в пучки, т. е. в более крупные структуры, называемые макрофибриллами (рис. 3.14, Б). Прочность на разрыв при таком строении чрезвычайно велика (некоторое пред ставление об этом дает испытание на разрыв та кого материала, как хлопок, состоящего почти полностью из целлюлозы). В клеточной стенке слои целлюлозных макрофибрилл погружены в цементирующий матрикс, состоящий из других полисахаридов (см. его описание в разд. 5.10.10), что придает всей структуре еще большую проч ность.
Таким образом, растительные клетки одеты оболочкой, состоящей из нескольких слоев цел люлозы. Она предохраняет их от разрыва, когда внутрь под действием осмотических сил посту пает вода, и она же в какойто мере определяет их форму, поскольку направление, в котором может растягиваться клетка, зависит от того, как располагаются в клеточной стенке целлюлозные слои. С поступлением воды клетка растягивается и внутри нее нарастает давление — клетка стано вится тургесцентной. У растений, лишенных древесины, именно тургесцентные клетки обес печивают растению опору. При всей своей проч ности слои целлюлозы легко пропускают воду и растворенные в ней вещества — свойство, весьма существенное для активно функционирующих растительных клеток.
Помимо того что целлюлоза является одним из структурных компонентов растительных кле точных стенок, она служит также и пищей для
D
некоторых животных, бактерий и грибов. Фер мент целлюлаза, расщепляющий целлюлозу до глюкозы, сравнительно редко встречается в при роде. Поэтому большинство животных, в том числе и человек, не могут использовать целлю лозу, хотя она представляет собой практически неисчерпаемый и потенциально очень ценный источник глюкозы. Однако у жвачных живот ных, например у коровы, в кишечнике обитают в качестве симбионтов бактерии, которые перева ривают целлюлозу. Чрезвычайное обилие цел люлозы в природе и сравнительно медленный ее распад важны в экологическом плане, ибо они означают, что большое количество углерода ос тается «запертым» в этом веществе, а между тем углерод абсолютно необходим всем живым орга низмам. Промышленное значение целлюлозы огромно. Из нее изготовляют, в частности, хлоп чатобумажные ткани, бумагу, клейкую ленту на бумажной основе и т. п.
3.2.4. Вещества, близкие к полисахаридам
Хитин
По своей структуре и функции хитин очень бли зок к целлюлозе; это тоже структурный полиса харид (рис. 3.15). Хитин встречается у некоторых грибов, где он благодаря своей волокнистой
Рис. 3.15. Строение хитина.
структуре играет в клеточных стенках опорную роль, а также у некоторых групп животных (осо бенно у членистоногих) в качестве важного ком понента их наружного скелета. Строение хитина идентично строению целлюлозы, за одним иск лючением: при 2м атоме углерода гидроксиль ная (—OH) группа заменена в его молекуле груп пой —NH•CO•CH цепи хитина, так же как и цепи целлюлозы, собраны в пучки.
. Длинные параллельные
3
Химические компоненты живого 121
Муреин
Муреин — полисахарид, выполняющий опор ную функцию в оболочках бактериальных кле ток (разд. 2.3.1). По своей структуре он схож с хи тином и в его молекуле также содержится азот.
3.6. Какие структурные особенности углеводов обеспечивают столь большое разнообразие полисахаридов?

3.3. Липиды

Липидам дают иногда довольно расплывчатое определение; принято говорить, что это нераст воримые в воде органические вещества, которые можно извлечь из клеток органическими раство рителями — эфиром, хлороформом и бензолом. Определить эту группу соединений более стро гим образом не представляется возможным изза их очень большого химического разнообразия, однако можно все же сказать, что настоящие ли пиды — это сложные эфиры, образующиеся в ре зультате реакции конденсации между жирными кислотами и какимнибудь спиртом.
А
Б
3.7. Что представляет собой реакция конденсации?
3.3.1. Компоненты липидов
Жирные кислоты
Жирные кислоты содержат в своей молекуле кислотную группу —COOH (карбоксильную группу). «Жирными» их называют потому, что некоторые высокомолекулярные члены этого ряда входят в состав жиров. Общая формула жирных кислот имеет вид R•COOH, где R —
17H35
, —C2H
3
COOH) —
атом водорода или радикал типа —CH
Рис. 3.16. Строение двух распространенных жирных кислот. А. Стеариновая кислота (C насыщенная жирная кислота; у пальмитиновой кис лоты (C на два атома углерода. Б. Олеиновая кислота (C
17H33
COOH) углеводородный хвост короче
15H31
COOH) — ненасыщенная жирная кислота.
5
122 Глава 3
и т. д.; каждый следующий член этого ряда отли чается от предыдущего на одну группу CH пидах радикал R представлен обычно длинной цепью углеродных атомов. Большая часть жир ных кислот содержит четное число атомов угле рода, от 14 до 22 (чаще всего 16 или 18). На рис. 3.16 изображено строение двух наиболее распространенных жирных кислот. Обратите внимание на длинную цепь из атомов углерода и водорода, составляющую углеводородный хвост молекулы. Углеводородные хвосты молекул оп ределяют многие свойства липидов, в том числе и нерастворимость липидов в воде. Углеводород ные хвосты гидрофобны (h'уdro–— вода; ph'оbos — страх).
Иногда в жирных кислотах имеются одна или несколько двойных связей (С == С) (например, в олеиновой кислоте; рис. 3.16). В этом случае жирные кислоты, а также содержащие их липи ды, называются ненасыщенными. Жирные кисло ты и липиды, в молекулах которых нет двойных связей, называются насыщенными. Ненасыщен ные жирные кислоты плавятся при значительно более низких температурах, чем насыщенные. Олеиновая кислота — основной компонент оливкового масла — при обычных температурах бывает жидкой (Т митиновая и стеариновая кислоты (Т
= 69,6 °C) при таких температурах остаются
и Т
пл
твердыми.
= 13,4 °C), тогда как паль
пл
2
= 63,1 °C
пл
. В ли
3.8. В клетках пойкилотермных («холоднокровных») животных содержание ненасыщенных жирных кислот обычно выше, чем в клетках гомойотермных («теплокровных») животных. Как вы это объясните?
Спирты
Большая часть липидов представляют собой триглицериды. В их состав входит спирт глице рол (рис. 3.17).
3.3.2. Образование липидов
У глицерола имеются три гидроксильные (—OH) группы, каждая из которых способна вступать в реакцию конденсации с жирной кис
лотой, т. е. образовывать сложный эфир. Обыч но в реакцию конденсации вступают все три гидроксильные группы глицерола, как показано на рис. 3.17, поэтому продукт реакции называют триглицеридом.
3.3.3. Свойства и функции триглицеридов
Триглицериды — самые распространенные из липидов, встречающихся в природе. Их принято делить на жиры и масла в зависимости от того, остаются ли они твердыми при 20 °С (жиры) или имеют при этой температуре жидкую консистен цию (масла). Температура плавления липида тем ниже, чем выше в нем доля ненасыщенных жир ных кислот.
3.9. Который из двух липидов — тристеарин или триолеин — вы отнесли бы к маслам?
Триглицериды неполярны, т. е. в их молекуле нет неравномерного распределения зарядов. Это означает, что они не образуют водородных свя зей с молекулами воды и, следовательно, в воде не растворяются; иными словами, липиды гид рофобны. Их плотность ниже, чем у воды, так что в воде они всплывают. Длина углеводород ных хвостов липида зависит от входящих в его состав жирных кислот. Молекулу тристеарина, например, образуют три остатка стеариновой кислоты, поэтому в каждом из его углеводород ных хвостов содержится по 17 атомов углерода (см. рис. 3.16). Пространственная модель тристе арина изображена на рис. 3.17.
Основная функция триглицеридов — слу жить энергетическим депо. Калорийность ли пидов выше калорийности углеводов, т. е. дан ная масса липида выделяет при окислении больше энергии, чем равная ей масса углевода. Объясняется это тем, что в липидах по сравне нию с углеводами больше водорода и совсем мало кислорода.
В организме животных, впадающих в спячку, перед спячкой накапливается избыточный жир. У позвоночных жир отлагается еще и под ко жей — в так называемой подкожной клетчатке, где он служит для теплоизоляции. Особенно вы ражен подкожный жировой слой у млекопитаю щих, живущих в холодном климате, в первую
Химические компоненты живого 123
Рис. 3.17. А. Образование триглицерида из глицерола и трех жирных кислот путем трех реакций конденсации. Б. Пример триглицерида — тристеарин (пространственная модель).
очередь у водных млекопитающих, например у китов («китовый жир»), у которых он играет еще и другую роль — обеспечивает высокую пла вучесть. Растения обычно запасают масла, а не жиры. Семена, плоды и хлоропласты часто весь ма богаты маслами, а некоторые семена, как, на пример, семена кокосовой пальмы, клещевины,
сои или подсолнечника, служат сырьем для полу чения масла промышленным способом. При окислении жиров образуется вода. Эта метаболи ческая вода очень важна для некоторых обитате лей пустыни, в частности для кенгуровой крысы, которая использует запасенный ею жир именно для этой цели (гл. 20).
124 Глава 3
3.10. Жир, которым заполнен горб верблюда, служит в первую очередь не источником энергии, а источником воды.
а) Какой метаболический процесс
обеспечивает получение воды из жира?
б) Посредством того же процесса вода
может быть получена и из углевода. В чем преимущество жира перед углеводом?
3.3.4. Фосфолипиды
Фосфолипидами называют липиды, содержащие фосфатную группу. Главная роль среди них при надлежит фосфоглицеридам, в молекуле которых одна из трех —OHгрупп глицерола этерифици рована не жирной, а фосфорной кислотой (рис. 3.18), а две другие — жирными кислотами.
Молекула состоит из головы, роль которой
играет фосфатная группа (кружок на рис. 3.18),
и двух углеводородных хвостов (остатки жирных кислот). Фосфатная голова несет электрический заряд и, следовательно, она растворима в воде; другими словами, она гидрофильна. Хвост же не растворим в воде. Это свойство молекулы, когда один ее конец растворим в воде, а другой — нет, очень важно при образовании мембран (разд. 5.9).
3.3.5. Гликолипиды
Гликолипидами называют вещества, образую щиеся в результате соединения липидов с угле водами. Углеводные головы гликолипидных молекул полярны, и это определяет их роль: подобно фосфолипидам гликолипиды входят в состав мембран.

3.4. Аминокислоты

Из аминокислот построены молекулы белков. В тканях и клетках встречается свыше 170 раз личных аминокислот, но обычными компонен тами белков можно считать лишь 20 аминокис лот (табл. 3.5).
Рис. 3.18. Образование фосфолипида. В упрощенном ви де молекула может быть представлена в виде головы с двумя хвостами. Сильно полярная фосфатная голова гидрофильна в отличие от неполярных и потому гидро фобных хвостов. Это обстоятельство имеет большой биологический смысл, поскольку оно определяет свой ства мембран.
Таблица 3.5. 20 обычных аминокислот, входящих в состав белков. Показаны только R-группы. Серый квадрат обозначает неизменяемую часть молекулы (полностью она показана только у аланина). Амино­кислоты подразделены на четыре категории. У двух кислых аминокислот имеется более одной карбок­сильной группы, у трех основных — более одной аминогруппы; все остальные являются нейтральными. Две аминокислоты содержат дополнительный элемент — серу. Пометка «незаменимая» означает, что дан­ную аминокислоту организм человека должен получать с пищей. R-группа трех аминоксилот содержит ароматическое кольцо
Нейтральные и гидрофобные аминокислоты
Аланин (Ала)
Фенилаланин (Фен)
Циклическая структура
Незаменимая
Изолейцин (Иле)
Незаменимая
Пролин (Про)
Необычная циклическая
структура
Лейцин (Лей)
Незаменимая
Триптофан (Три)
Незаменимая
Метионин (Мет)
Валин (Вал)
Незаменимая
Содержит серу
Незаменимая
Нейтральные и полярные аминокислоты (с неравномерным распределением зарядов в молекуле; гидрофильные)
Аспарагин (Асн)
Серин (Сер)
Цистеин (Цис)
Содержит серу
Треонин (Тре)
Незаменимая
Глутамин (Глн)
Глицин (Гли)
Тирозин (Тир)
Циклическая структура
Основные аминокислоты (гидрофильные) Кислые аминокислоты (гидрофильные)
Аргинин (Арг) Гистидин (Гис) Лизин (Лиз)
Аспарагиновая
кислота (Асп)
Незаменимая
для детей
Глутаминовая
кислота (Глу)
Незаменимая
для детей
Незаменимая
126 Глава 3
Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. В отличие от них животные не способны син тезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть аминокислот они должны получать в готовом виде, т. е. с пищей. Эти по следние принято называть незаменимыми ами нокислотами; другие необходимые организму животных аминокислоты могут быть синтези рованы из них. Следует, однако, подчеркнуть: название «незаменимые» вовсе не означает, что эти аминокислоты в качестве компонентов животных клеток в чемто важнее остальных. «Незаменимы» они лишь в том смысле, что организм животного не способен их синтези ровать.
3.4.1. Строение и классификация
аминокислот
Общая формула аминокислот приведена на рис. 3.19. В молекуле аминокислоты к цент
D
ральному атому углерода ( присоединена одна кислотная группа, —COOH (карбоксильная), одна основная —NH ногруппа) и один атом водорода. Варьирует только остальная часть молекулы — Rгруппа. Ее строение у разных аминокислот различается весьма сильно, и именно она определяет уни кальные свойства каждой отдельной амино кислоты (табл. 3.5).
В простейшей аминокислоте глицине (рис. 3.20, А) роль R играет атом водорода H. У аланина эту роль выполняет группа —CH (рис. 3.20, Б).
углероду) всегда
(ами
2
3
Редкие (нестандартные) аминокислоты
В белках живых организмов встречается неболь шое число редких аминокислот. Они представля ют собой производные некоторых стандартных аминокислот. Например, гидроксипролин — это производное пролина, входящее в состав колла гена; кроме гидроксипролина в коллагене содер жится еще одна редкая аминокислота — гидро ксилизин, являющаяся производным лизина.
В триплетном коде ДНК нет кодонов для этих редких аминокислот; редкие аминокислоты об разуются путем модификации соответствующих исходных аминокислот уже после того, как эти последние войдут в состав полипептидной цепи.
Аминокислоты, которые не входят в состав белков
Таких аминокислот известно свыше 150. Они встречаются в клетках в свободном или свя занном виде, но никогда не обнаруживаются в составе белков. JАминомасляную кислоту (ГАМК) можно, например, обнаружить только в нервной ткани. Она выполняет функцию ин гибитора нейромедиаторов, играющих важную роль в центральной нервной системе.
3.4.2. Амфотерность аминокислот
Соединения, которые подобно аминокислотам содержат в своей молекуле как основную, так и кислотную группы, называют амфотерными. Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть несет положительный заряд, а кислотная — отрицательный. Это так называемые биполярные ионы, или цвиттер ионы (рис. 3.21). Амфотерность объясняет спо собность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле, что используется, напри мер, для их разделения методом электрофореза
Рис. 3.19. Общая формула аминокислот.
Рис. 3.20. А. Глицин. Б. Аланин.
Рис. 3.21. Нейтральная цвиттерионная форма амино
кислоты.
(приложение 1, т. 3). Заряд аминокислоты может изменяться под влиянием среды. Так, при под кислении раствора, с возрастанием концентра ции ионов водорода, растет и положительный заряд аминокислоты, отрицательный же соот ветственно нейтрализуется.
3.4.3. Связи, встречающиеся в молекулах белков
Химические компоненты живого 127
Рис. 3.23. Часть молекулы полипептида, образованная тремя остатками аминокислот. Пептидные связи обозначены звездочкой.
Молекулы белков строятся из соединяющихся друг с другом аминокислот. Соединение проис ходит в результате образования так называемой пептидной связи. Возникшая белковая молекула затем свертывается и принимает свойственную ей форму благодаря образованию четырех других видов связей — ионных, дисульфидных, водо родных связей и гидрофобных взаимодействий. Знакомство с природой этих связей необходимо для понимания структуры и поведения белков.
Пептидная связь
Эта связь образуется в результате выделения мо лекул воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, на зывается реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азотуглеродная связь — пептидной
связью (рис. 3.22). Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Это позволяет ему присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (рис. 3.23).
3.11. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из аланина, глицина и серина, соединенных в этом порядке.
Ионная связь
При определенных значениях рН кислотные и основные Rгруппы ионизованы, т. е. несут за
Рис. 3.22. Образование дипептида в результате кон денсации двух аминокислот. Реакция конденсации со провождается выделением воды.
Рис. 3.24. Образование ионной связи. Полипептидная цепь белка представлена в виде спирали. Серые прямо угольники обозначают две аминокислоты, Rгруппы которых участвуют в образовании ионной связи.
128 Глава 3
ряд, кислотные — отрицательный, а основные — положительный. Благодаря этому они могут вза имодействовать друг с другом, в результате чего возникает ионная связь (рис. 3.24). В водной сре де ионные связи значительно слабее ковалент ных и могут разрываться при изменении рН сре ды. Это объясняет, почему при изменении рН может разрушаться структура белка (разд. 3.5.4). Если, например, к молоку добавить кислоту, то молоко свернется: казеин (белок молока) изза разрыва ионных связей станет нерастворимым.
Дисульфидная связь
Молекула аминокислоты цистеина содержит сульфгидрильную (—SH) группу. Когда соеди няются две молекулы цистеина, их сульфгид рильные группы, оказавшись по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь (рис. 3.25). Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями (в молекуле инсулина, например; рис. 3.28), так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи (рис. 3.29). В последнем случае именно они вынуждают молекулу опреде
ленным образом свертываться, т. е. приобретать свойственную ей форму. Дисульфидные связи достаточно прочны и разрываются нелегко.
Водородная связь
О водородной связи мы уже говорили выше при обсуждении свойств воды (разд. 3.1.2). Когда во дород входит в состав OH или NHгруппы, он несет небольшой положительный заряд. Объяс няется это тем, что обобщенные электроны, за ряженные отрицательно, притягиваются атома ми O или N сильнее, чем атомом водорода. Водо род будет поэтому притягиваться оказавшимися с ним по соседству атомами кислорода C=O групп или атомами азота NHгрупп (рис. 3.26). C=O и NHгруппы регулярно чередуются вдоль полипептидной цепи, поэтому такие взаимодей ствия ведут к появлению структур, подобных
D
спирали, о которой мы будем говорить ниже. Водородные связи слабы, но они возникают очень часто, так что общий их вклад в стабиль ность молекулярной структуры, например в структуру Dспирали (рис. 3.30) или белка шелка, весьма значителен.
Рис. 3.25. Образование дисульфидной связи (мостика) между сульфгидрильными группами двух остатков цисте ина.
Рис. 3.26. Образование водородной связи. Водородные связи могут возникать между Rгруппами полярных аминокислот или между —C них цепей, участвующими в образовании пептидных связей (например, в разд.).
D
=O и NHгруппами сосед
спирали или в Eслое; см. след.
Гидрофобные взаимодействия
Rгруппы некоторых аминокислот, например тирозина и валина (табл. 3.5), неполярны и пото му гидрофобны. Если в полипептидной цепи со держится много таких групп, то в водной среде эта полипептидная цепь стремится свернуться таким образом, чтобы гидрофобные группы сблизились возможно теснее, вытолкнув воду
Химические компоненты живого 129
(рис. 3.27). Так свертываются многие глобуляр ные белки. Их гидрофобные группы бывают об ращены при этом внутрь, к центру молекулы, имеющей почти шарообразную форму, а гидро фильные группы — наружу, к водной среде, что делает белок растворимым. Сходным образом ведут себя белки, входящие в состав мембран: гидрофобные участки их молекул примыкают к гидрофобным хвостам фосфолипидов, а гидро фильные — к гидрофильным фосфатным голо вам фосфолипидных молекул (см. рис. 5.15).

3.5. Белки

Белки построены из аминокислот, и следова тельно, в состав их молекул всегда входят угле род, водород, кислород и азот. В некоторых бел ках присутствует еще и сера. Часть белков обра зует комплексы с другими молекулами, содержа щими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; они представляют собой макромо лекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Белки являются полимерами, а аминокислоты — их мономерные звенья. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранич но, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность (гл. 23), генетически контролируемая, т. е. зако дированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем ка кихлибо других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они служат важным компонентом пищи животных и могут превращаться в живот ном организме как в жир, так и в углеводы. Боль шое разнообразие белков позволяет им выпол нять в живом организме множество различных функций, не только структурных, но и метаболи ческих.
Рис. 3.27. Гидрофобные взаимодействия между гидро фобными Rгруппами. Эти взаимодействия обусловли вают возникновение в молекулах участков, из кото рых вода выталкивается.
3.5.1. Размеры белковых молекул
Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди, три и тетрапептидами. По липептидами называются цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков (до нескольких тысяч; табл. 3.6). Белковая молекула может состоять из одной или нескольких поли пептидных цепей.