- •Введение
- •Тема 1: Строение и свойства аминокислот. Методы исследования аминокислот.
- •7. Этапы занятия и контроль их усвоения
- •Тема 2: Структурная организация белковых молекул. Методы количественного определения белка.
- •7. Этапы занятия и контроль их усвоения
- •Количественные методы определения белков
- •Лабораторная работа №2
- •Основные понятия фотоколориметрии
- •Устройство и принцип работы фотоэлектроколориметра
- •Тестовый контроль по теме « Строение белковой молекулы»
- •Тема 3 Физико-химические свойства растворов белков. Диализ. Осадочные реакции. Разделение смеси белков методом электрофореза.
- •2. Цель занятия:
- •3. Конкретные задачи:
- •5. Задание для самоподготовки:
- •Практическое применение осадочных реакций
- •Лабораторная работа № 3
- •Реактивы и оборудование
- •II.Диализ
- •III. Фракционное высаливание белков. Разделение альбуминов и глобулинов
- •Iy.Электрофорез
- •Осадочные пробы на белок
- •Тема 4: "Изучение свойств и биологической роли витаминов водорастворимой группы. Методы исследования свойств витаминов и количественного определения витамина с.
- •6. Вопросы для самоподготовки:
- •Лабораторная работа № 4 Количественное определение витамина с (аскорбиновой кислоты) в пищевых продуктах и в моче по методу Тильманса
- •Определение содержания витамина «с» в хвое и свежей капусте.
- •Определение содержания витамина «с» в сыром и вареном картофеле и в квашеной капусте.
- •Содержание витамина «с» в различных продуктах и моче
- •Тестовый контроль по теме « Витамины»
- •Установите строгое соответствие
- •3. Конкретные задачи.
- •4. Мотивация.
- •6. Вопросы для самоподготовки:
- •Специфичность действия ферментов
- •Тема 6: "Активация и ингибирование ферментов.
- •3. Конкретные задачи.
- •Лабораторная работа №6 Количественное определение активности сывороточной холинэстеразы. Изучение ингибирующего действия карбофоса и активирующего действия ионов кальция.
- •Клиническое значение определения активности сывороточной хэ.
- •Количественное определение активности тканевых дегидрогеназ и изучение действия их ингибиторов
- •Применение метода в санитарно-гигиенических исследованиях
- •Количественное определение активности дегидрогеназы янтарной кислоты (сукцинатдегидрогеназы, к. Ф. 1.3.99.1) тетразолиевым методом
- •Определение общей активности лактатдегидрогеназы (к.Ф. 1.1.1.27) и ее изоферментов.
- •Клиническое значение определения активности лактатдегидрогеназы.
- •Методы определения активности ферментов
- •Тест 12
- •Тест 13
- •Тест 14
- •Тест 15
- •Тема 7: "Энзимодиагностика и энзимотерапия. Клинико-диагностическое значение определения белкового спекра крови."
- •Тема 8 Программа контрольной работы по теме «Химия белков и ферментов. Витамины».
- •195067, Санкт-Петербург, Пискаревский пр.,д. 47
- •394019, Г. Воронеж, ул. Еремеева, 22ж
Тема 1: Строение и свойства аминокислот. Методы исследования аминокислот.
Место проведения - кафедра биохимии. Продолжительность занятия - 180 мин.
2. Цель занятия: Систематизировать знания студентов о строении и свойствах аминокислот, необходимые для оценки физико-химических свойств и биологической роли белков. Обсудить различные методы исследования белков и идентификации аминокислот.
3. Конкретные задачи:
3.1. Студент должен знать
- классификацию и строение аминокислот
- физико-химические свойства аминокислот
- роль аминокислот в организме.
3.2. Студент должен уметь
- написать пептид
- использовать цветные реакции на белки в диагностической практике
- анализировать результаты хроматографического разделения
4. Мотивация: Знания и навыки, приобретенные на занятии необходимы для оценки результатов санитарно-гигиенических исследований и в клинико-ди-агностической практике врача.
5. Задание для самоподготовки: студенты должны изучить рекомендуемую ли-тературу, используя вопросы для самоподготовки
6. Основная литература
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1998, С. – 27 - 43, 53 - 56, 74 - 77.
2. Учебно-методическое пособие к практическим занятиям по биологической химии. СПб., 2005
Дополнительная литература
3. Биохимия. Учебник для ВУЗов. Под редакцией чл.- корр. РАН, проф. Е.С. Северина. М. Из-во ГЭОТАР-МЕД, 2003, с. 10-19.
4. Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993, т.1, с.21 - 41.
5. Кальман Я. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2000, с. 64 - 68.
6. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: Медицина, 1983, с. 7 - 24.
7. Лабораторные методы исследования в клинике. Под ред. Меньшикова В.В., М.: Медицина
6. Вопросы для самоподготовки.
1. Какова роль аминокислот в организме?
2. Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры.
3. Приведите примеры производных аминокислот и охарактеризуйте их роль.
4. На чем основана классификация аминокислот? Приведите примеры и напишите структурные формулы аминокислот; дайте характеристику функциональных групп аминокислот.
5. Напишите пептид, содержащий полярные и неполярные радикалы ами-нокислот.
6. Что такое радикал аминокислоты и какова его роль в формировании бел-ковой молекулы?
7. Приведите примеры биологически важных пептидов и охарактеризуйте
их роль в организме?
8. Какие физико-химические свойства присущи аминокислотам?
9. Какие методы используются для исследования пептидов и аминокислот? Приведите примеры различных типов гидролиза.
10. Какие методы используются для определения N и C – концевых амино-кислот ? В чем заключается их принцип?
11. Какие цветные реакции на белки относятся к универсальным и почему?
12. Какие цветные реакции на белки относят к специфическим и почему? Приведите примеры специфических реакций.
13. Каково значение использования цветных реакций в практике врача?
14. Какие виды хроматографии вам известны?
15. На чем основан метод распределительной бумажной хроматографии?
16.Что такое свидетели (маркеры) и для чего они применяются?
17.Что такое величина Rf?
18.С какой целью используют различные виды хроматографии?