- •Пищевая инженерия производства жировой продукции
- •Введение
- •1. Пищевая ценность и качество пищевых продуктов
- •1.1. Пищевая ценность
- •Коэффициенты энергетической ценности
- •Энергетическая ценность нутриентов
- •Калорийность некоторых пищевых продуктов
- •1.2. Качество пищевых продуктов
- •2. Основы питания
- •2.1. Физиологическая потребность человека в пище
- •2.2. Основы сбалансированного питания
- •Формула сбалансированного питания
- •2.3. Основы адекватного питания
- •2.4. Основы рационального питания
- •2.4.1. Баланс энергии
- •Нормы энергозатрат для групп работающих в различных условиях
- •2.4.2. Потребность организма в пищевых веществах
- •Нормы физиологической потребности населения в основных пищевых веществах
- •Нормы физиологических потребностей в некоторых пищевых и биологически активных веществах для человека (1859 лет)
- •2.4.3. Режим приема пищи
- •Рекомендуемые размеры потребления пищевых продуктов в среднем на душу населения России
- •3. Белковые вещества
- •3.1. Строение и свойства белков
- •3.1.1. Основные свойства белков
- •3.1.2. Аминокислоты
- •Строение и некоторые свойства аминокислот
- •3.2. Классификация белков
- •3.2.1. Простые белки (протеины)
- •3.2.2. Сложные белки (протеиды)
- •3.3. Пищевая ценность белков
- •3.3.1. Нормы потребления белков
- •Массовая доля белков в некоторых пищевых продуктах, %
- •3.3.2. Биологическая ценность белков
- •Амикислотная шкала для расчета аминокислотного скора фао/воз
- •3.3.3. Характеристика белков сырья пищевых продуктов
- •3.4. Ферменты
- •3.4.1. Классификация ферментов
- •3.4.2. Номенклатура выпускаемых ферментных препаратов
- •3.4.3. Основные способы производства ферментных препаратов
- •4. Углеводы
- •4.1. Моносахариды
- •4.2. Сахароподобные полисахариды (олигосахариды)
- •4.3. Полисахариды, не обладающие свойствами сахаров
- •4.4. Превращения углеводов при производстве пищевых продуктов.
- •4.4.1. Гидролиз ди- и полисахаридов
- •4.5. Значение углеводов в питании
- •5. Липиды
- •5.1. Жирные кислоты
- •5.1.1. Насыщенные жирные кислоты
- •Основные характеристики и свойства некоторых насущенных жирных кислот
- •5.1.2. Ненасыщенные жирные кислоты
- •5.1.2.1. Жирные кислоты олеинового ряда
- •Основные характеристики и свойства некоторых жирных кислот олеинового ряда
- •5.1.2.2. Полиолефиновые кислоты
- •5.1.2.3. Ацетиленовые (алкиновые) кислоты
- •5.1.2.4. Жирные кислоты с дополнительными кислородсодержащими функциональными группами
- •5.1.3. Структура молекул жирных кислот
- •5.1.4. Физические свойства жирных кислот
- •5.2. Вещества, сопутствующие жирам
- •5.2.1. Свободные жирные кислоты
- •5.2.2. Фосфолипиды
- •5.2.2.1. Эфирные фосфатиды
- •5.2.2.2. Жирные кислоты фосфатидов
- •5.2.3. Общие свойства фосфатидов
- •5.2.4. Стеролы и стериды
- •5.2.5. Воски
- •5.3. Пищевая ценность жиров
- •5.4. Биологическая ценность жиров
- •5.5. Биохимические и физико-химические изменения жиров
- •5.6. Окислительная порча жиров
- •6. Витамины
- •6.1. Водорастворимые витамины и витаминоподобные вещества
- •6.2. Жирорастворимые витамины и витаминоподобные вещества
- •Биологическая активность изомеров токоферолов
- •Содержание различных изомеров токоферолов в % от их общего количества
- •6.3. Антивитамины
- •7. Фенольные соединения
- •8. Нуклеиновые кислоты
- •8.1. Пурины и пиримидины
- •8.2. Состав и свойства нуклеиновых кислот
- •9. Минеральные вещества
- •9.1. Макроэлементы
- •9.2. Микроэлементы
- •9.3. Токсичные минеральные вещества
- •9.4. Вода в пищевых продуктах
- •9.4.1. Строение молекулы воды
- •9.4.2. Структура и свойства льда
- •9.4.3. Свободная и связанная влага в пищевых продуктах
- •9.4.4. Взаимодействие «вода – растворенное вещество»
- •9.4.5. Жесткость воды
- •9.4.6. Активность воды
- •10. Метаболизм пищевых веществ
- •10.1. Основы пищеварения
- •10.2. Биологическое окисление
- •10.3. Метаболизм основных продуктов распада макронутриентов
- •10.3.1. Метаболизм сахаров
- •10.3.2. Метаболизм жирных кислот
- •10.3.3. Метаболизм аминокислот
- •10.4. Взаимопревращения жиров, аминокислот и углеводов
- •10.5. Биосинтез в процессах метаболизма
- •10.5.1. Синтез гликогена
- •10.5.2. Синтез жирных кислот
- •10.5.3. Превращение жирных кислот в жиры
- •10.5.4. Синтез белков
- •11. Пищевые добавки
- •Функциональные классы пищевых добавок
- •11.1. Пищевые красители
- •Основные натуральные и синтетические пищевые красители
- •11.2. Вещества, изменяющие консистенцию
- •11.2.1. Загустители и студнеобразователи
- •11.2.2. Эмульгаторы и стабилизаторы
- •11.3. Ароматические вещества
- •Ароматические вещества некоторых пищевых продуктов
- •Ароматические вещества
- •11.4. Подсластители
- •Свойства основных подсластителей
- •Максмально применяемая массовая доля подсластителей в продуктах. Мг/кг
- •11.5. Химические консерванты
- •Ориентировочные дозы внесения взаимозаменяемых консервантов в пищевые продукты, г/100 кг продукта
- •11.6. Антиоксиданты и их синергисты
- •11.7. Ферментные препараты
- •12. Природные токсиканты и загрязнители
- •12.1. Природные токсиканты
- •12.2. Загрязнители
- •12.2.1. Пестициды
- •12.2.2. Токсичные элементы
- •12.2.3. Радиоактивные загрязнения
- •12.2.4. Микотоксины
- •12.2.5. Канцерогенные вещества
- •Контрольные вопросы
- •Список рекомендуемой литературы
- •Б.А. Рогов пищевая инженерия производства жировой продукции Справочное пособие
3.4.1. Классификация ферментов
В настоящее время известно более 2000 различных ферментов. В соответствии с «Номенклатурой ферментов», составленной Объединенной комиссией по биохимической номенклатуре ферменты подразделяются на шесть главных классов, каждый из которых включает подклассы и подподклассы. Индивидуальным ферментам присвоены кодовые числа. Шифр каждого фермента содержит 4 числа, разделенных точками, и составляется по следующему принципу: первое число указывает на класс фермента, вто- рое – на подкласс, третье – на подподкласс, а четвертое число обозначает порядковый номер фермента в данном подподклассе. Классы ферментов: 1– оксидоредуктазы, 2 – трансферазы, 3 – гидролазы, 4 – лиазы, 5 – изомеразы и 6 – лигазы.
1. Оксидоредуктазы – класс ферментов, которые участвуют в биологическом окислении и восстановлении и, следовательно, связаны с дыханием и процессами брожения. К оксидоредуктазам относятся дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы, гидроксилазы.
Дегидрогеназы, отщепляющие атомы водорода, в свою очередь, делятся на никотинамидные дегидрогеназы и флавиннуклеотидные дегидрогеназы.
Никотинамидные дегидрогеназы активируют водород субстратов или метаболитов и катализируют его перенос на акцепторы или переносчики, отличные от молекулярного кислорода. Это анаэробные дегидрогеназы. Схема их действия может быть представлена в следующем виде:
Субстрат + НАД(НАДФ) ↔ Окисленный субстрат + НАДH2(НАДФH2)
Коферментами, которые переносят из субстрата водород, являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотинамидаденинди нуклеотидфосфат (НАДФ).
Флавиннуклеотидные дегидрогеназы очень часто являются акцепторами восстановленных никотинамиднуклеотидных дегидрогеназ, которые при этом снова окисляются:
НАДH2 + Флавопротеид (ФАД) ↔ ↔ НАД + Восстановленный флавопротеид (ФАДH2)
Некоторые дегидрогеназы могут переносить водород от субстратов непосредственно кислороду.
Поведение некоторых оксиредуктаз хорошо исследовано при производстве пива. В процессе окисления они влияют на фенольные вещества солода и пива (цвет, стабильность). Каталаза, например, разлагает пероксид водорода на воду и кислород и катализирует н-доноров (метанол, этанол, муравьиную кислоту, фенолы) с потреблением пероксида водорода:
2H2O2 2H2O + O2;
ROOH +AH2 → H2O + ROH + A.
В ячмене доля каталазы очень небольшая, но в процессе проращивания ячменя она возрастает в 40…70 раз. В высушенном солоде она отсутствует.
Пероксидазы действуют на пероксид водорода или органические перекиси и расщепляют их. При этом обязательно должен присутствовать донор водорода. Этим донором может быть фенол, ароматический амин или ароматическая кислота, при этом пероксид водорода играет роль акцептора.
В ячмене пероксидаза присутствует в небольшом количестве. При проращивании ячменя ее концентрация возрастает в 7…9 раз, а при суш- ке – сокращается примерно на 30 %. При температуре 65 ˚С (в процессе затирания) пероксидаза частично инактивируется.
Фенолоксидазы – это оксидазы со смешанными функциями, у которых продукт окисления – дифенол – одновременно играет роль донора водорода. Определенная часть полифенолоксидаз окисляют дифенолы. В ячмене содержание полифенолоксидаз сравнительно велико. Активность фермента в 2 раза увеличивается при проращивании. В течение 4 ч сушки при температуре 100 С фермент в солоде инактивируется примерно на 40 %. В процессе затирания происходит инактивация фермента только при температуре 95 С.
К оксидазам относят также триозиназу, ксантиноксидазу, дыхательные пигменты, являющиеся промежуточным звеном окисления у растений, пероксидазу и липоксидазу.
Липоксидаза катализирует окисление кислородом воздуха некоторых насыщенных высокомолекулярных жирных кислот и их сложных эфиров. Липоксидаза представляет собой глобулин, она может быть получена в виде кристаллов. Наиболее активна липоксидаза в семенах сои; семена и листья других бобовых культур, а также семена масличных культур и злаков содержат значительно менее активный фермент. Оптимум действия липоксидазы сои находится при рН 9,0 , а липоксидазы злаков – при рН 7,0.
Из всех ненасыщенных жирных кислот липоксидаза окисляет с большой скоростью лишь линоленовую кислоту. Линоленовая и олеиновая кислоты окисляются медленнее.
При окислении образуются гидроперекиси, обладающие высокой окислительной способностью и окисляющие каротиноиды (витамин А), аминокислоты, хлорофилл, аскорбиновую кислоту (витамин С). Тепловая сушка вызывает инактивацию липоксидазы при нагревании семян до температуры 80 ˚С.
2. Трансферазы – класс ферментов, переносящие ту или иную группу, например метильную или гликозильную, от одного соединения (которое рассматривается как донор группы) к другому соединению (которое рассматривается как акцептор).
Реакции, катализируемые трансферазами, происходят по следующей схеме:
Д + A ↔ (A +R) + (Д –R),
где Д – донор; А – акцептор; R – переносимый радикал.
К трансферазам, например, относят ферменты, производящие расщепление нуклеозидов до пентоз и пурина или пиримидина, а также ферменты катализирующие перенос фосфатных остатков – гликозилтрансферазы и фосфотрансферазы.
Гликозилтрансферазы катализируют синтез таких полисахаридов, как крахмал, гликоген, декстран, леван, сахароза.
Фосфотрансферазы катализируют перенос богатых энергией макроэнергетических фосфатных остатков.
Перенос макроэнергетических остатков производится только в присутствии аденозинтрифосфата (АТФ) в качестве донора и аденозиндифосфата (АДФ) или аденозинмонофосфата (АМФ) в качестве акцептора.
АТФ и АДФ в организме являются источником «активного фосфата». В АТФ из имеющихся двух макроэнергетических связей используется только одна концевая, а другие связи могут использоваться только после перевода в концевую макроэнергетическую связь АТФ:
АДФ + АДФ ↔ АМФ + ФТФ.
Под действием фосфотрансфераз осуществляется перенос остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфата на глюкозу или фруктозу. В этом случае образуются аденозиндифосфат и фосфорный эфир соответствующего сахара.
Фосфотрансфераза, под действием которой происходит образование гексозофосфата из гексозы и аденозинтрифосфорной кислоты, называется гексокиназой, а фермент, катализирующий образование из гексозомонофосфата гексозодифосфата, – фосфогексокиназой. Гексокиназа и фосфогексокиназа содержатся в пивных дрожжах и играют важную роль в начальных реакциях спиртового брожения.
3. Гидролазы – класс, содержащий большую группу ферментов, часть из которых выпускаются специальными предприятиями в виде выделенных из субстратов и очищенных ферментных препаратов.
К гидролазам относятся эстеразы, карбогидразы, амидазы, протеазы.
Эстеразы катализируют реакции синтеза и распада сложных эфиров. К ним относятся: липазы, фосфатазы, аспиразы, рибонуклеаза и т. д.
Л
CH2OCOR1
CH2OH
|
|
CHOCOR2
+ 3H2O
↔ CHOH + 3RCOOH
|
|
CH2OCOR3
CH2OH
Липазы различного происхождения могут существенно различаться между собой по своим свойствам и специфичности действия. Липаза содержится в организме животных и человека (в соке поджелудочной железы, сыворотке крови, в печени), в семенах растений (особенно много в клещевине) и в некоторых микроорганизмах.
Липаза особенно сильно активизируется при неправильном хранении масличных семян. При повышенной влажности и температуре хранящихся семян может происходить увеличение содержания свободных жирных кислот за счет гидролиза жиров, что приводит к образованию горьковатого вкуса.
Фосфатазы отличаются специфичностью. Так монофосфатазы, расщепляют только моноэфиры фосфорной кислоты; дифосфатазы – диэфиры фосфорной кислоты; фитаза отщепляет остатки фосфорной кислоты от инозитфосфорной кислоты. Фитаза в относительно большом количестве содержится в ячменном солоде. Она гидролизует кальций-магниевую соль инозитфосфорной кислоты – фитин, при этом образуется инозит, который способствует росту дрожжевых клеток.
Фосфатазы имеются во всех живых клетках как животного, так и растительного происхождения.
Гликозидазы – ферменты, гидролизующие гликозиды, ди- и полисахариды.
Амилазы содержатся во всех живых организмах, участвуя в обмене веществ у человека и животных, а также в ячмене и других злаках. Они используются в спиртовой, пивоваренной, хлебопекарной промышленностях, при производстве глюкозы, α- и β-амилазы, глюкоамилазы и при гидролизе крахмала. Равновесие этих реакций в основном сдвинуто в сторону гидролиза, поэтому они практически необратимы.
β-амилаза, содержащаяся в ячмене, катализирует гидролиз крахмала до мальтозы. Она обусловливает равномерное повышение восстанавливающей способности крахмального раствора, причем вязкость крахмального клейстера снижается медленно. В солоде наряду с β-амилазой содержится α-амилаза, гидролизующая крахмал до декстринов.
α-амилаза вызывает быстрое понижение вязкости крахмального раствора, однако при этом восстанавливающая способность раствора возрастает очень медленно.
Глюкоамилаза отщепляет одиночные остатки глюкозы от нередуцирующего конца цепей крахмала, гликогена и некоторых продуктов гидролиза.
β-глюканаза гидролизует β-1,4-глюкановые связи в целлюлозе и β-глюкане.
Ксиланаза гидролизует β-1,4- и β-1,3-ксилановые связи.
Целлобиогидролазы – ферменты, гидролизующие целлюлозу, отщепляя с невосстанавливающихся концов ангидроглюкозных цепей β-1,4-глюканов целлюбиозу.
α-глюкозидаза – фермент, гидролизующий α-глюкозидную связь в дисахаридах и глюкозидах. Он тождествен ферменту мальтозе. В результате действия этого фермента на мальтозу образуются две молекулы глюкозы. Фермент содержится в солоде.
β-галактозидаза (лактоза) – фермент, гидролизующий лактозу с образованием глюкозы и галактозы. Содержится в так называемых лактозных дрожжах.
β-фруктофуранозидаза (сахароза, инвертаза) – фермент, гидролизующий сахарозу с образованием глюкозы и фруктозы. Содержится в дрожжах, в том числе пивных.
Амидазы катализируют отщепление от амидных групп аммиака (аргиназа, уреаза, аспарагиназа и т. д.) и связывание аммиака.
У
NH2
/
уреаза
CO
+ H2O
———
CO2
+ 2NH3
\
NH2
Уреаза широко распространена в растениях, особенно в семенах бобовых и в грибах, встречается также в бактериях и во многих плесенях. Уреаза легко подвергается инактивированию ионами тяжелых металлов, а также при соответствующих влаготепловых воздействиях.
При применении бобов сои и продуктов их переработки в виде кормов животных (жмыхов, шротов) уреазу следует инактивировать, так как в противном случае возможно аммиачное отравление животных из-за разложения мочевины, которая может присутствовать в кормах.
Протеазы – ферменты, катализирующие распад пептидной связи белков (пепсин, трипсин и др.).
Пепсин – фермент, гидролизующий белки медленнее, чем другие протеиназы. Еще медленнее он действует на пептиды. В противоположность некоторым другим пептидазам пепсин не действует ни на амиды, ни на сложные эфиры, а гидролизует только пептидные связи. Источником получения пепсина служит желудочный сок.
Трипсин – фермент, гидролизующий связи, в которых карбоксильные группы (не обязательно пептидные) принадлежат основным аминокисло-там – лизину или аргинину. Амиды расщепляются трипсином быстрее, чем пептиды, а сложноэфирные связи – быстрее, чем амиды. Источником получения трипсина служит активированный сок поджелудочной железы.
В семенах сои и других бобовых культур обнаружен ингибитор трипсина, который приводит к торможению его переваривающего действия, по-видимому, за счет образования с трипсином необратимого комплекса. Действие ингибитора трипсина наиболее сильно проявляется в сырой сое, при тепловой обработке происходит инактивация ингибитора вследствие его денатурации. На этом свойстве основана применяемая при переработке семян сои соответствующая влаготепловая обработка, значительно повышающая кормовые достоинства соевого шрота.
4. Лиазы – класс ферментов, разрывающих связи C–C, C–O, C–N и другие в результате реакции элиминирования, что приводит к образованию двойных связей, или, наоборот, присоединяющие определенные группы по двойным связям.
Карбоксилазы кализируют отщепление или фиксацию СО2 из молекулы аминокислот и оксикислот
R – CH2 – COOH ↔ R – CH3 + CO2
Пируватдекарбоксилаза, или карбоксилаза катализирует расщепление пировиноградной кислоты на ангидрид и СО2, являющейся важной реакцией при спиртовом брожении. Этот фермент содержится в дрожжах.
Гидролиазы катализируют отщепление или присоединение воды (прежнее название – дегидратазы и гидратазы). В данном случае протекает не гидролиз, так как субстрат не расщепляется на два компонента, как при реакциях, катализируемых гидролазами.
Карбонатгидролиаза катализирует расщепление угольной кислоты на воду и СО2, содержится в дрожжах.
5. Изомеразы – класс ферментов осуществляющих рацемизацию аминокислот или эпимеризацию углеводов. Изомеразы делятся на пять подклассов. В процессе брожения участвуют следующие изомеразы, содержащиеся в клетках дрожжей:
D-глюкозо-6-фосфат-кетол-изомераза (глюкозофосфатизомераза), осуществляющая обратимое превращение D-глюкозо-6-фосфата в D-фрук-тозо-6-фосфат;
D-глицеральдегид-3-фосфат-кетол-изомераза (триозофосфатизомераза), осуществляющая обратимое превращение D-глицеральдегид-3-фосфата в диоксиацетонфосфат.
D-фосфоглицерат-2,3-фосфомутаза (фосфоглицератфосфомутаза), осущеcт-вляющая обратимое превращение 2-фосфо-D-глицерата в 3-фосфо-D-гли-церат.
Рацемазы обусловливают образование оптически активных метаболитов (оптических антиподов). В случае, когда они осуществляют D-L-пре-вращение субстратов с большим числом асимметричных атомов углерода, их называют эпимеразами. Многие из них в качестве кофермента содержат пиридоксальфосфат. Для пищевых отраслей промышленности весьма важным является фермент глюкозоизомераза, превращающий глюкозу во фруктозу.
6. Лигазы – класс ферментов, катализирующих соединение двух молекул. Процесс этот сопряжен с разрывом пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (АТФ). Энергия, высвобождаемая при расщеплении, используется для синтеза.
Лигазы (синтетазы) катализируют синтез новых продуктов с образованием новых продуктов с образованием связи атома углерода с атомами кислорода, серы, азота или углерода, обусловливают взаимодействие аминокислот с соответствующей транспортной рибонуклеиновой кислотой. Данный вид лигаз участвует в синтезе белковых веществ, в накоплении биомассы дрожжей при брожении.