3.3.3. Характеристика белков сырья пищевых продуктов

Белки семян являются запасными белками, подвергаются гидролизу при прорастании семян и таким образом используются для синтеза новых белков развивающегося проростка. Запасные белки составляют до 80 % белков зерновых и зернобобовых культур.

Белки зерен пшеницы. Содержание белка в пшенице составляет 9,2…25,8 % (в среднем 13,5 %). Зерно твердой пшеницы содержит белков больше, чем зерно мягкой.

Наиболее богат белковыми веществами алейроновый слой, много белка в зародыше. Содержание белка в эндосперме меньше, чем в целом зерне.

Из аминокислот в белке пшеницы содержится глютаминовая кислота (в среднем 21,9 %), триптофан (0,8 %), цистин (1,1 %), метионин (1,4 %) и тирозин (1,8 %).

Важным показателем качества пшеничной муки является наличие в ней клейковины. Она отличается от запасных белков других растений, прежде всего своими уникальными реологическими свойствами, являющимися основой хлебопекарных достоинств пшеничной муки. Клейковина способна поглощать воду. Количество воды, поглощаемой сухой клейковиной при ее гидратации колеблется от 170 до 250 %. Значение клейковины заключается в том, что она формирует тесто, образует при набухании сплошную упругую сетку, соединяющую в компактную упругую массу все вещества муки. При внесении дрожжей в тесто в результате процесса брожения выделяется диоксид углерода, который растягивает клейковину. Сначала сплошной комок теста начинает быстро увеличиваться в объеме (поднимается). К концу брожения тесто приобретает пористое строение. Разрыхленное к концу брожения тесто содержит большое количество пузырьков, стенки которых образованы в основном клейковиной. Оно закрепляется в таком виде при выпечке, образуя характерную пористую структуру хлебного мякиша.

Физические особенности клейковины, от которых зависят реологические свойства теста, складываются из упругости, эластичности, растяжимости, связанности.

Клейковина состоит из двух веществ: растворимого в спирте глиадина и растворимого в щелочах глютеина. В состав клейковины пшеницы, кроме перечисленных белковых веществ (главная ее масса), входят и другие вещества: другие фракции белков, крахмал, липиды, сахара, клетчатка. Качество клейковины определяется свойствами белка. На долю белков приходится 73…90 %, в том числе клейковинообразующих 74…85 %. Содержание глиадина преобладает над глютенином. Соотношение между их содержанием составляет 1:(1,10…1,43).

Клейковина обладает ферментативной активностью. В сухой клейковине экспериментально установлена активность β-амилазы, протеолитических ферментов, дифенолоксидазы, каталазы.

Глиадин и глютенин состоят из ряда белков, различающихся по своей молекулярной массе и по аминокислотному составу. Удалось разделить глиадин на 4 основные фракции, обозначаемые как α-, β-, γ- и ω-компоненты. В свою очередь, каждый из этих компонентов может быть разделен на ряд индивидуальных белков, молекулярные массы которых составляют 30000…160000. Глютенин также состоит из ряда белковых компонентов, молекулярная масса которых значительно выше – (2…3)10⁶ и больше.

Компоненты глиадина несколько различаются между собой по аминокислотному составу. Характерная особенность всех глиадиновых фракций – высокое содержание в них остатков глютаминовой кислоты (свыше 40 %), пролина (свыше 20 %) и малое число ионогенных групп, поскольку дикарбоновые кислоты почти полностью амидированы, а содержание основных аминокислотных остатков невелико. Наиболее отличаются по аминокислотному составу ω-глиадины, не содержащие метионина. Значительно меньше изучена другая фракция клейковинного белка – глютенин. Глютенин богаче глиадина аминокислотами серином, треонином, глицином, триптофаном и тирозоном, но беднее глютаминовой кислотой, пролином и фенилаланином.

Белки зерна ржи. Содержание белка в зерне ржи колеблется от 9 до 20 %. Аминокислотный состав белков ржи несколько отличается от белков зерна пшеницы. Белки зерна ржи имеют более высокое содержание незаменимых аминокислот – лизина, треонина и фенилаланина – поэтому они более ценные в пищевом отношении.

При обычных условиях замеса теста из ржаной муки клейковина не отмывается, и на этом основании долгое время считали, что ржаная мука клейковины не содержит. Однако, при отмыве в особых условиях из ржаной муки получили 5,3...9,3 % сырой клейковины с влажностью 75...87%, выход сухой клейковины 1,0…1,6 % и содержание белка в сухом веще- стве 85,90 %. Клейковина ржи слабая и малоэластичная. Гидратация ржаной клейковины составляет 200…290 %, удельная растяжимость 0,06…1,33 см/мин. Клейковина зерна ржи отличается от клейковины зерна пшеницы по цвету (светло-серый).

В белках зерна пшеницы на долю клейковины приходится 70…75 % общего содержания их в зерна, в белках зерна ржи они составляют лишь 40 %. Большая часть белков зерна ржи растворяется в воде и слабых солевых растворах.

Белки зерна ячменя. Содержание белковых веществ в зерне ячменя составляет 7…25 %. В белках зерна ячменя, как и белках зерна пшеницы, преобладают спирторастворимые (проламины) и щелочерастворимые (глютелины) фракции. На их долю в среднем приходится свыше 60 %.

Растворимый в спирте белок называется гордеин. В его состав входят (%): глютаминовая кислота 43,2; пролин 13,7; лейцин 7,0; фенилаланин 5,3; цистин 2,5; триптофан 1,5; валин 1,4.

По сумме незаменимых аминокислот белок ячменя ненамного, но более биологически полноценен, чем белок зерна пшеницы. В белке зерна ячменя содержится незаменимых аминокислот 30,56 г/100 г белка.

Из муки, полученной из зерна многих сортов ячменя, можно отмыть клейковину. По своему качеству она схожа с плохой, короткорвущейся клейковиной зерна пшеницы. Растяжимость ее мала, цвет серый, гидратационная способность составляет 90…160 %. Хлеб из ячменной муки низкого качества, быстро черствеет, имеет неприятный привкус.

Белки картофеля, плодов и овощей. Содержание белков в плодоовощной продукции невелико (от 0,4 до 2,5 %), Исключение составляют зеленый горошек, в котором на долю белков приходится 5 % сырой массы, овощная фасоль – 4 %, капуста брюссельская – 4,8 %, чеснок – 6,5 %, плоды маслины – 7 %. Но так как по сравнению с другими овощами их потребление незначительно, они не имеют существенного значения в белковом балансе питания.

В картофеле же общее содержание белков составляет в среднем 2 %, но эта культура имеет высокую урожайность, а в России его потребление составляет 120…150 кг на человека в год. Поэтому картофель, как источник белков имеет большое значение для питания. При употреблении картофеля удовлетворяется 7…9 % общей потребности в белках. Следует отметить, что белки картофеля содержат все незаменимые аминокислоты в отличие от других плодов и овощей.

По содержанию незаменимых аминокислот белок картофеля – туберин превосходит белок пшеницы и по составу близок к белкам сои – глиценину, а также яичному альбумину. Биологическая ценность белков картофеля составляет в среднем 86 % от биологической ценности куриного яйца. И только серосодержащие аминокислоты метионин и цистеин являются лимитирующими.

Основными фракциями белков картофеля являются глобулины (солерастворимые белки) и альбумины (водорастворимые белки), составляющие соответственно 70 и 30 % от общей массы белков.

Качественный и количественный состав белков плодоовощной продукции зависит не только от вида, но и от сорта.

Белки семян бобовых культур. Содержание белков в семенах бо-бовых (%): горохе 20,4…35,7; фасоли 17,0…32,1; чечевице 21,3…36,0; сое 27,0…50,0.

Проламиновая фракция в семенах бобовых отсутствует. Основная фракция – глобулины. Наименьшее количество приходится на долю глютелинов. Альбуминов немного больше, чем глютелинов.

Бобовые растения имеют на корневой системе клубеньки, содержащие азотфиксирующие бактерии, обогащающие почву азотом.

В белках семян бобовых содержится белки – ингибиторы протеолитических ферментов. Особенно выделяются бобы сои и фасоли обыкновенной. У сои обнаружены два ингибитора трипсина (протеолитический фермент, синтезируемый клетками поджелудочной железы), связывающие цистин и метионин, а также влияющие на его термостабильность, кислотоустойчивость и протеолитическую активность.

Несмотря на количественные расхождения, аминокислотный состав семян бобовых имеет много общего: в наибольшем количестве содержится аспарагиновая и глутаминовая кислоты, в наименьшем количестве – цистин, метионин и триптофан. Белки семян бобовых бедны содержанием серосодержащих аминокислот. Многие незаменимые аминокислоты содержатся в значительных количествах.

Для полного усвоения белка бобовых культур живым организмом необходима их предварительная обработка. Сырое зерно содержит лишь 15…20 % усвояемого белка.

Благодаря высокому содержанию белков, богатых незаменимыми аминокислотами, семена бобовых культур – один из важнейших источников белка. Белковые изоляты сои с их ценным набором незаменимых аминокислот используют для обогащения хлебобулочных изделий и других пищевых продуктов.

Белки семян масличных культур. Содержание белков в семенах отдельных масличных культур составляет от 16 до 28 %. Так, в семенах под-солнечника среднее содержание белка 15,7 %, в ядрах – 23,7 %, в семенах льна – 24,7 %, в ядрах клещевины – 19,4 %, в семенах кориандра – 16,0%, хлопчатника – 20,5 %, рапса – 25,0…28,5 %. Белки масличных семян представляют собой смесь близких по своим свойствам белков. Большая часть белков масличных семян относится к глобулиновой фракции (80…97 %). Альбуминовая и глютелиновая фракции находятся примерно на одинаковом уровне (0,5…1,0) %. Проламины практически отсутствуют.

Высокая биологическая ценность белков превращает масличные культуры в ценный источник покрытия дефицита белковых веществ. Введение 5…10 % белковых изолятов семян подсолнечника повышает питательную ценность хлеба (объем пшеничного хлеба увеличивается, корка приобретает очень приятный золотистый цвет). Наиболее легкий и дешевый способ – использование белковой муки, полученной из обезжиренных масличных семян.

Однако необходимо учитывать, что семена некоторых масличных культур содержат ядовитые вещества, что служит серьезным препятствием к использованию семян и белковых изолятов из них в пищевых продуктах и на корм скоту. Так, семена хлопчатника содержат токсичное соединение госсипол, семена клещевины – высокотоксичные белки лектины, способные агглютинировать клетки. Применяемая при извлечении масла влаготепловая обработка измельченных масличных семян вызывает тепловую денатурацию белковых веществ, что приводит к изменению их растворимости. Одновременно проходят реакции взаимодействия сахаров с белковыми веществами (меланоидинообразование), что приводит к уменьшению количества углеводов и незаменимых аминокислот.

Белки мяса в биологическом отношении неодинаковы. Содержание белков в мясе 11…21 %. Наиболее ценны белки мышечной ткани – миозин, актин и миоген, включающие все аминокислоты, необходимые человеческому организму для синтеза белков его тканей. Белки соединительных тканей (коллаген и эластин) относятся к неполноценным белкам. Чем ниже упитанность мяса, тем больше в нем содержится соединительной ткани, а в ее составе – неполноценных белков. Кроме того, части мяса, богатые соединительной тканью (шея, пашинка и др.), плохо развариваются и плохо усваиваются.

В мясе содержатся азотистые экстрактивные вещества (до 0,38 %) – креатин, карнизон, креатинфосфорная кислота и др., обладающие известной биологической ценностью.

Миозин является основой толстых нитей мышечной ткани. Он составляет 40 % всех белков мышечной ткани. Молекулярная масса миозина составляет примерно 470 000. Молекула миозина состоит из двух закрученных друг относительно друга полипептидных цепей, каждая из которых содержит около1800 аминокислотных остатков. Миозин наделен ферментативной активностью, которую в соответствии с расщепляемым им субстратом называют АТФ-азной активностью миозина.

Актин является основой тонких нитей мышечной ткани. На долю актина приходится около 15 % всех белков мышечной ткани. Он существует в двух формах: G-актин (глобулярный актин) и F-актин (фибриллярный актин). Молекулярная масса G-формы актина составляет около 46 000. Полипептидная цепь молекулы G-актина может связывать один ион Са²⁺ и одну молекулу АТФ или АДФ. При этом связывание G-актином сопровождает- ся его агрегацией с образованием F-актина, который состоит из двух G-актиновых нитей. Эти белки играют основную роль в физиологическом акте мышечного сокращения.

Миоглобин – водорастворимый белок, хромопротеид, простетической группой которого является гем. Молекулярная масса миоглобина составляет примерно 16 700. Он играет решающую роль в формировании цвета мяса. Миоглобин может взаимодействовать с окисью азота. Образование такого соединения имеет исключительно важное значение, так как NO-миоглобин после тепловой денатурации сохраняет красную окраску, что улучшает внешний вид и товарные качества мясопродуктов. В состав миоглобина входят одна полипептидная цепь и одна молекула гема. Полипептидная цепь миоглобина по своей структуре очень близка к цепям гемоглобина, только имеются небольшие различия в аминокислотной последовательности.

Находящийся в эритроцитах гемоглобин выполняет транспортную функцию переноса кислорода от легких к тканям, тогда как содержащийся в мышцах миоглобин накапливает его (создает депо кислорода) в мышечной ткани. При обычном давлении кислорода в тканях миоглобин может присоединять в 6 раз больше кислорода, чем гемоглобин.

Коллаген – главный фибриллярный белок соединительных тканей. Он наиболее распространен из всех белков, обнаруженных у позвоночных. У человека 1/3 всех белков составляет коллаген. Фибриллы коллагена состоят из трех навитых друг на друга полипептидных цепей, каждая из которых образует изломанную спираль особого типа. Из коллагена формируются волокна, составляющие основу соединительной ткани. Прочность таких волокон сравнима с прочностью стальной проволоки. Коллагены содержат около 35 % остатков глицина и примерно 11 % остатков аланина. Коллаген содержит также большое количество пролина и оксипролина, на долю которых в сумме приходится 21 %.

При частичном гидролизе коллаген превращается в желатин – растворимую и перевариваемую смесь полипептидов.

Эластин – специфический белок эластичной соединительной ткани. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином, в то же время он содержит большое количество остатков лизина и мало пролина. Он существует в виде сети поперечно-связанных полипептидных цепей, благодаря чему обладает большой упругостью.

Качество мяса в значительной степени зависит от содержания в нем соединительной ткани. Чем больше соединительной ткани, тем ниже биологическая и пищевая ценность мяса.

Белки молока. К белкам молока относятся казеин, альбумин и глобулин. Кроме белков в молоке имеется некоторое количество других азотистых соединений. Количество белков в молоке колеблется от 2,8 до 4 %, причем казеин составляет около 82 % общего количества белков, альбу- мин – 12 % и глобулин – 6 %. Белки молока полноценны.

Казеин принадлежит к фосфопротеинам и отличается от других белков молока тем, что содержит в своей молекуле фосфор. Казеин в молоке находится в трех формах – α, β и γ. Эти формы отличаются по содержанию в них фосфора и по отношению к сычужному ферменту.

Казеин представляет собой белый аморфный порошок, без запаха и вкуса. Он нерастворим в спирте и эфире, очень незначительно растворяется в воде и хорошо – в растворах некоторых солей.

В молоке казеин находится в соединении с кальциевыми солями, образуя казеин-фосфат-кальциевый комплекс. Казеин высокопитательный белок, хотя в неизменном виде он переваривается труднее, чем альбумин и глобулин.

Казеин применяется в основном для производства сыров и творога, а также для приготовления клея и пластмассы.

Альбумин не содержит в своей молекуле фосфора. В молоке альбумина мало – 0,4…0,6 %. Он относится к полноценным белкам. Перевариваемость молочного альбумина почти в 2 раза выше альбумина куриного яйца. В молоке альбумин находится в растворенном состоянии, образуя опалесцирующий раствор. Альбумин содержит большое количество триптофана (около 7 %). Выделены 3 формы альбумина: α-альбумин – лактоальбумин с наименьшей молекулярной массой, β-альбумин – форма имеет свойства лактоглобулина, и γ- альбумин – форма, идентичная альбумину сыворотки крови.

Альбумин применяется для приготовления цигера, альбуминового крема, пасты, сырков, зеленого сыра и других продуктов.

Глобулин содержится в молоке в небольшом количестве (до 0,2 %). Он имеет очень важное значение для новорожденных, так как обладает сильными бактерицидными свойствами и повышает резистентность организма. Известно несколько форм глобулинов: β-лактоглобулин, эвглобулин и псевдоглобулин. Последние 2 формы представляют белки плазмы крови и являются носителями иммунных свойств.