3.1.2. Аминокислоты

Среди аминокислот белковых веществ найдены: моноаминомонокарбоновые кислоты, дикарбоновые аминокислоты, монокарбоновые диаминокислоты, осксиаминокислоты, аминокислоты, содержащие серу, гуанидокислоты, ароматические и гетероциклические аминокислоты. Строение и некоторые свойства природных аминокислот приведены в табл. 3.1. В данной таблице параметры приведены для L-формы аминокислоты. Удельное вращение [α] приведено для раствора в ледяной уксусной кислоте, если не указан другой растворитель.

Таблица 3.1

Строение и некоторые свойства аминокислот

Наименование аминокислоты	Формула	Свойства
		Температура плавления, ˚C	Растворимость в воде при 25 ˚C, г/100г	Удельное вращение, град/дм
Моноаминомонокарбоновые кислоты
Аминоуксусная (гли цин)	NH2–CH2–COOH	292	25	Не акт.
α- Аминопропионовая (α- аланин)	NH2–CH–COOH  CH3	297	16,6	+33,0
α- Аминовалериановая (валин)	NH2–CH–COOH | CH(CH3)2	315	8,85	+62,0
α- Аминоизокапроно вая (лейцин)	NH2–CH–COOH | CH2CH(CH3)2	337	2,2	+22,5
α-Амино-β-этил- метилпропионовая (изолейцин)	NH2–CH–COOH | CH3–CH–C2H5	284	4,12	+49,0
Дикарбоновые аминокислоты
Аминоянтарная (аспарагиновая)	NH2–CH–COOH | CH2–COOH	270	0,5	+25,4 . (5 н. HCl)
α-Аминоглутаровая (глутаминовая)	NH2–CH–COOH CH2–CH2–COOH	249	0,84	+31.8 (5 н. HCl)

Продолжение табл. 3.1

Наименование аминокислоты	Формула	Свойства
		Температура плавления, ˚C	Растворимость в воде при 25 ˚C, г/100г		Удельное вращение, град/дм
Амид аминоянтарной кислоты (аспарагин)	NH2–CH–COOH О || CH2–CNH2	236	2,5		+34,3 (3,4 н. HCl)
Амид аминоглутаровой кислоты (глутамин)	NH2–CH–COOH О || CH2–CH2 –CNH2	185	4,2		+6,1 (H2O)
Монокарбоновые диаминокислоты
α-,ε- Диаминокапроновая (лизин)	NH2–CH–COOH | CH2 / CH2–CH2 –CH2– NH2	–	–		+25,9 (5 н. HCl)
Осксиаминокислоты
α-Амино-β-окси-пропионовая (серин)	NH2–CH–COOH \ CH2OH	228	5,0			+15,1 (5 н. HCl)
α-Амино-β-окси-масляная (треонин)	NH2–CH–COOH | CH(OH)–CH3	253	20,5		–30,0
Аминокислоты, содержащие серу
α-Амино-β-тиопро-пионовая (цистеин)	NH2–CH–COOH | CH2SH	178 хлоргид-рат	–	+13,0
ди-α-Амино-β-тио-пропионовая (цистин)	NH2–CH–COOH | CH2–S | CH2–S | NH2–CH–COOH	260	0,01	–232 (5 н. HCl)
α-Амино-γ-метил-тиомасляная (метионин)	NH2–CH–COOH | CH2–CH2–S–CH3	283	3,5		+20,0

Продолжение табл. 3.1

Наименование аминокислоты	Формула		Свойства
			Температура плавления, ˚C		Растворимость в воде при 25 ˚C, г/100г		Удельное вращение, град/дм
Гуанидокислоты
α-Амино-δ-гуани-динвалериановая (аргинин)	NH2–CH–COOH | CH2 NH / || CH2–CH2–NH–C | NH2		238		15,0		+29,4
Ароматические аминокислоты
α-Амино-β-фенил- пропионовая (фенилаланин)	NH2–CH–COOH | CH2–		–		3,0		–7,5
α-Амино-β-параокси-фенилпропионовая (тирозин)		NH2–CH–COOH | CH2– – OH		344		0,05		–10,0 (5 н. HCl)
Гетероциклические аминокислоты
α-Амино-β-индолил- пропионовая (триптофан)		NH2–CH–COOH | H2C– │ NH		282		1,14			–34,0
Пирролидин-α-кар- боновая (пролин)		H2C–CH2 | | H2C CH–COOH \ / NH		222		162		–80,0

Окончание табл. 3.1

Наименование аминокислоты	Формула			Свойства
				Температура плавления, ˚C			Растворимость в воде при 25˚C, г/100г			Удельное вращение, град/дм
γ-Оксипирролидин-α- карбоновая (окси- пролин)		НО–CН–CH2 | | H2C CH–COOH \ / NH				270		36,1			–77,0
ε-Амино-β-имидазол- пропионовая			NH2–CH–COOH | H2C–C–N || || HC CH \ / NH		277				4,3		+7,5

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества; они растворимы в воде, но нерастворимы в органических растворителях; имеют высокую температуру плавления, легко кристаллизуются. Аминокислоты содержат одновременно основную (аминную) NH₂ и кислую (карбоксильную) COOH –группы.

Аминокислоты могут быть нейтральными, кислыми и основными, о чем можно судить по их изоэлектрической точке. Для рассмотренных 22 аминокислот она меняется от 2,77 для аспарагиновой кислоты до 10,76 для аргинина. Аминокислоты являются амфолитами: они способны взаимодействовать в растворах как с кислотами, так и со щелочами. Аминокислоты содержат асимметрический атом углерода и могут существовать в виде оптических изомеров. Часто природные аминокислоты вращают плоскость поляризации влево.

Ферментативному расщеплению, происходящему в организме, подвергаются преимущественно L-аминокислоты и их производные. D-ами-нокислоты организмом не усваиваются.

При получении аминокислот синтетическим путем образуются рацематы, которые содержат примерно равное количество L- и D-изомеры.

При нагревании α-аминокислот с нингидрином они окисляются с образованием альдегида, CO₂ и NH₃. Эта реакция применяется для качественного обнаружения и количественного определения α-аминокислот методом хроматографии на бумаге.

Аминокислоты образуют внутренние соли с катионами тяжелых металлов. Для α-аминокислот характерна внутримолекулярная соль меди, дающая синие кристаллы.

Аминокислоты способны к декарбоксилированию с образованием аминов и выделением CO₂, взаимодействуют с альдегидами, реакция идет в щелочной среде, способны взаимодействовать также с кетокислотами.

Аминокислоты способны к дезаминированию. При окислении от аминокислот может отщепляться аммиак с образованием кетокислоты, далее кетокислота может распадаться на альдегид и диоксид углерода.

При нагревании α-аминокислот или их эфиров образуются циклические ангидриды, называемые декетопиперазинами.

Многие из перечисленных выше реакций могут происходить при переработке пищевых продуктов под влиянием влаготепловых воздействий. Эти реакции имеют очень важное значение в технологии пищевых производств, ведущихся с применением тепловых воздействий, так как оказывают большое влияние на качество получаемых продуктов. Например, в результате взаимодействия аминокислот с редуцирующими сахарами образуются темно-окрашенные, так называемые меланоидиновые соединения.

Аминокислоты способны соединяться между собой в длинные цепи посредством пептидной связи (–CO–NH–), которая образуется за счет карбоксилов и аминных групп. При взаимодействии двух аминокислот получается дипептид. В зависимости от числа аминокислотных остатков, образующих молекулу пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. Полипептиды различаются между собой числом аминокислотных остатков, их строением, а также порядком расположения аминокислот в полипептидной цепи.

Полипептидные цепи могут замыкаться в циклы в результате образования пептидной связи между концевыми амино- и карбоксильными группами. Замыкание цепи происходит также в результате образования дисульфатной связи между боковыми цепями.