3.4. Ферменты

Ферменты представляют собой специфические катализаторы белковой природы. Как и неорганические катализаторы, они увеличивают скорость таких химических реакций, самопроизвольное протекание которых термодинамически возможно, т. е. реакций с уменьшением свободной энергии. Оказывая влияние на скорость, ферменты не «расходуются» – не входят в состав конечных продуктов реакции.

Ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряющими течение химических реакций в организме и, следовательно, играющими важную роль в обмене веществ.

Ферменты обладают обратимостью действия, т. е. в зависимости от условий ускоряют скорость как прямой, так и обратной реакции. Они состоят из двух компонентов: белка (апофермента), обуславливающего специфичность фермента, и простетической группы небелкового характера (кофактора кофермента), обуславливающей активность фермента. Один и тот же кофермент может активировать различные белки, катализируя несходные между собой реакции.

Однако имеется и ряд ферментов, которые состоят лишь из одного компонента – белка (липаза, уреаза, пепсин, трипсин, рибонуклеаза и др.). В однокомпонентных ферментах роль активной группы выполняют определенные химические группировки, входящие в состав самого белка.

Многие (двухкомпонентные и однокомпонентные) ферменты содержат в своем составе металлы, входящие в их простетические группы. Например, железо входит в состав цитохромной системы, участвующей в процессе дыхания, а также в состав ряда окислительных ферментов, катализирующих отнятие водорода от различных соединений. В состав окислительных ферментов полифенолоксидазы и аскорбатоксидазы входит медь. Некоторые ферменты содержат также молибден и цинк. Активные группы многих ферментов включают в себя витамины.

Каталитическая активность фермента характеризуется числом молей превращенного субстрата, приходящегося на 1 моль фермента за 1 минуту. Каталитическое действие ферментов основано на снижении ими энергии активации реагирующих молекул. Действие ферментов проявляется путем соединения их с субстратом. Однако получающиеся соединения ферментов с субстратами крайне неустойчивы.

На скорость ферментативных реакций могут влиять различные факторы: угнетающее действие продуктов реакции, концентрация фермента и субстрата, температура, рН среды и т. д.

Ферменты весьма лабильны, их лабильность обусловлена белковой природой, они легко денатурируются и изменяются под влиянием химических и физических воздействий. Важнейшими факторами, влияющими на действие фермента, являются температура и влажность. Активность фермента возрастает с повышением температуры до определенного уровня, достигает экстремального уровня, затем снижается из-за начинающейся денатурации образующего фермент белка. Оптимальная температура зависит, кроме того, от продолжительности ее действия, с увеличением продолжительности оптимальная температура сдвигается в строну более низких величин. При температуре около 100 С большинство ферментов инактивируются.

Скорость ферментативных реакций обусловливается также увеличением влажности, поскольку ферменты, как и другие белки, более устойчивы в сухом состоянии. Активность ферментов в значительной степени зависит от величины рН среды. Для каждого фермента характерны узкие пределы значений рН, в которых его каталитическая активность наиболее высока.

На активность ферментов влияют также специфические активаторы и ингибиторы. К числу активаторов некоторых ферментов относят соединения, содержащие сульфгидрильную группу –SH. Ингибирование (угнетение) ферментов происходит под влиянием веществ, осаждающих белки. К ним относятся соли тяжелых металлов, трихлоруксусная кислота, танин и др.

Ферменты, участвующие в обмене веществ живой клетки, разделяют на конститутивные и адаптивные.

Конститутивные ферменты всегда находятся в клетке и постоянно выполняют одну и ту же функцию.

Адаптивные ферменты образуются только при наличии в них потребности, при изменении условий обмена веществ (изменения состава питательных веществ в субстрате и т. д.).

Кроме того, различают эндоферменты и экзоферменты.

Эндоферменты синтезируются внутри клетки и катализируют реакции, происходящие внутри клетки. Экзоферменты синтезируются внутри клетки, а затем выходят за пределы клетки, где они катализируют реакции расщепления питательных веществ, находящихся в субстрате, до форм, которые могут пройти через цитоплазматическую мембрану и ассимили-роваться клеткой.