Питання для самоконтролю

1.Які речовини називають речовинами вторинного походження?

2.Охарактеризувати основні органічні кислоти рослин.

3.Охарактеризувати естерні олії.

4.Які речовини називають алкалоїдами?

5.Які речовини називають фітонцидами? Навести приклади.

ТЕМА 2. ОБМІН РЕЧОВИН І ЕНЕРГІЇ.

2.1. Ферменти – біологічні каталізатори.

Обмін речовин, що пов’язаний з поглинанням, засвоєнням і накопиченням речовин із навколишнього середовища для синтезу структурних частин (одиниць) організму, називається анаболізмом чи асиміляцією.

Обмін речовин, який виявляється в розпаді деяких речовин, з яких складається організм і виведення продуктів цього розпаду, називається катаболізмом або дисиміляцією.

Запам’ятайте

Ферменти (ензими) – це біологічні каталізатори, високо специфічні білки, що синтезуються в живих клітинах і можуть значно прискорювати різні хімічні реакції без помітного використання них самих.

Прочитайте

Л-3, с.122-176.

Зверніть увагу

На сьогодні відомо майже 3000 різних ферментів із яких понад 200 одержані в кристалічному або високо очищеному вигляді.

Ферменти (прості білки) називають однокомпонентними, у результаті їх гідролізу утворюються лише амінокислоти (ферменти-протеїни).

Ферменти (складні білки) називають двокомпонентними.

Небілкові компоненти цих ферментів – коферменти або простетичні групи – можуть легко відокремлюватися від білка та видалятися діалізом або тісно зв’язуватися з білками та відщеплюватися лише під час дії факторів, які денатурують білки.

Білкова природа ферментів визначає їх властивості, що відрізняються від властивостей хімічних каталізаторів. До властивостей ферментів належать такі: залежність їх дії від концентрації іонів Гідрогену і температури, а також субстратна та стереоспецифічність.

Кожний фермент максимально виявляє свою дію за певного значення рН-оптимумом. Незначні зміни рН зменшують дію ферментів або зовсім Ії припиняють.

Ферменти дуже чутливі до зміни температури (термолабільні). Температурний оптимум майже для всіх ферментів дорівнює 37-40ºС. При температурі 80-100ºС вони руйнуються і втрачають каталітичну активність.

При низьких температурах (нижче нуля) вони також втрачають ферментативну активність, проте не руйнуються.

Біологічне призначення ферменту полягає в направленому підвищенні швидкості біохімічних процесів.

Активність ферментів (швидкість ферментативних реакцій) легко може зменшуватися за рахунок різноманітних впливів. Таке зниження називають гальмуванням активності або інгібуванням ферментів.

Запам’ятайте

Активний центр або активна зона – це частина молекули ферментативного білка, яка взаємодія з субстратом і зумовлює ферментативні властивості молекули.

Зверніть увагу

Процес утворення та перетворення та перетворення фермент-субстратних комплексів відбувається в кілька стадій:

-приєднання молекули субстрату до ферменту;

-перетворення первинної проміжної сполуки на один або декілька послідовно активованих комплексів;

-відщеплення кінцевих продуктів реакції від ферменту.

Усі відомі ферменти поділяють на шість класів:

1. Оксидоредуктази – каналізують окисно-відновні реакції.

2. Трансферази – каталізують реакції міжмолекулярного переносу різних хімічних груп і залишків.

3. Гідролази – каталізують реакції гідролітичного розщеплення внутрішньо молекулярних зв’язків.

4. Ліази – каналізують реакції не гідролітичного розщеплення, а також приєднання груп за подвійними зв’язками та оборотні реакції відщеплення таких груп.

5. Ізомерази –ферменти, які каналізують реакції ізомеризації.

6. Лігази (синтези) – каналізують реакції сполучення двох або більше молекул в одну з використанням енергії АТФ та деяких інших трифосфатів.

Клас оксидоредуктаз поділяється на 14 підкласів залежно від того, на які сполуки вони діють. До оксидоредуктаз належить монофенолоксидаза – тиросиназа, яка каталізує окиснення амінокислоти тирозину з утворенням термнозабавлених сполук, що називаються меланінами. Темний колір житнього хліба частково пояснюється дією тирозинази. Іноді потемніння макаронів відбувається з тієї ж причини.

Клас трансфераз поділяють на вісім підкласів залежно від природи транспортованих груп.

Клас гідролаз поділяють на дев’ять підкласів залежно від характеру розщеплюваних зв’язків. Серед них важливе значення мають естерази, карбогідрази, протеази та ін.

Клас ліаз поділяється на п’ять підкласів залежно від характеру зв’язку, який розривають ліази (С-С, С-О, С-N, C-S тощо). Клас ізомераз поділяють на п’ять підкласів. Ферменти цього класу каналізують внутрішньо-молекулярне перетворення органічних сполук (наприклад, прискорюють реакції взаємоперетворення альдоз і кетоз).

Клас лігаз (синтетаз) поділяють на чотири підкласи залежно від характеру утворюваних зв’язків у процесі біосинтезу (С-С, С-S, С-N, C-С).