1.4. Білки і нуклеїнові кислоти

Інформація

Білки посідають окреме місце серед сполук, що входять до складу живих організмів.

Надзвичайна різноманітність функцій білків і велика поширеність відобразилися в їхній назві – протеїни (від грец. рrotos – первинний, найважливіший).

В організмі тварин білки становлять близько 50% сухої маси.

Прочитайте

Л-3, с.55-111.

Зверніть увагу

Незважаючи на різноманітність будови і функцій, елементний склад білкових речовин коливається в незначній мірі (у відсотках на суху масу): 50-55 С, 6,5-7,3 Н, 21,5-23,5 О, 15-17,5 N, 0-2,5 S. Деякі білки містять фосфор (0,2-2 %), селен, метали (Fe, Zn, Cu).

Запам’ятайте

Білки – це високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків α-амінокислот, зв’язаних між собою пептидними зв’язками – СО – NH ─ .

Зверніть увагу

У складі білка виявлено 20 амінокислот. Усі амінокислоти, що входять до складу білка, є α-амінокислотами, оскільки їх аміногрупа NH₂ перебуває в α-положенні,тобто поряд з карбоксильною:

NH₂ ─ СН ─ СООН

│

R де R – бічні радикали.

Амінокислоти - амфотерні електроліти, оскільки аміногрупа має основні властивості, а карбоксильна – кислотні.

Вищі рослини та більшість мікроорганізмів синтезують усі 20 амінокислот, що входять до складу білків. Амінокислоти тваринних організмів можна поділити на дві групи: замінні та незамінні. Замінні амінокислоти синтезуються в організмі, а незамінні надходять з їжею. Біологічна цінність білків визначається вмістом у них незамінних амінокислот (валін, лейцин, ізолейцин, метіонін, треонін, лізин, аргінін, гістидин, фенілаланін, триптофан).

Білкова молекула характеризується наявністю міцних ковалентних і відносно слабких не ковалентних зв’язків. Таке поєднання зв’язків забезпечує білковій молекулі міцність і динамічність у процесі функціонування.

Ковалентні зв’язки в молекулі білка можуть бути двох типів:

1.Пептидний зв’язок (-СО- NH-), за допомогою якого амінокислотні залишки з’єднуються один з одним, утворюючи стержень білкової молекули.

2.Дисульфідний зв’язок (-S-S-), який утворюється в результаті окислення сульфогідрильних груп залишків цистеїну.

До не ковалентних зв’язків та взаємодії належать:

• гідрофобна взаємодія – виникає під час зближення гідрофобних вуглеводневих і ароматичних радикалів амінокислот;

• водневий зв’язок – утворюється між атомами Гідрогену, нековалентно сполученими з атомом, який містить неподільну електронну пару, та іншим електронегативним атомом;

• іонні (сольові) зв’язки утворюються між дисоційованими вільними карбоксильними групами (ССО-) моноамінодикарбованих амінокислот та протонованими вільними аміногрупами ( NH₃ ⁺ ) діаміномонокарбонових амінокислот.

Виділяють чотири рівні організації молекули білка:

• первинна структура – це якісний і кількісний склад амінокислот, послідовність їх розташування в поліпептидних ланцюгах білкової молекули.

• вторинна структура – це просторова конфігурація поліпептидного ланцюга у вигляді α-спіралі.

• третинна поліпептидного ланцюга у білків характеризується певною конформацією спіралізованих і лінійних ділянок поліпептидних ланцюгів у просторі.

• четвертинна структура характерна тільки для тих білків, які складаються з парної кількості індивідуальних поліпептидних ланцюгів з власною третинною структурою. Такі поліпептидні ланцюги називають таутомерами або субодиницями, а білки, побудовані з них – олігомерами.

Білки, як і амінокислоти, є амфотерними сполуками, взаємодіють з кислотами або основами, утворюючи солі.

При певному значенні рН середовища кількість позитивно і негативно заряджених груп у складі молекули білка зрівноважується, тобто молекула стає електронейтральною. Таке значення рН середовища називається ізоелектричною точкою білка.

З водних розчинів білки осаджуються концентрованими розчинами нейтральних солей. Це явище називається висолюванням. Висолювання білків є зворотним процесом.

Під дією різних фізико-хімічних факторів (наявність іонів важких металів, концентрованих кислот, лугів, високих температур, механічних впливів) змінюється структура білків і їх негативні властивості. Це явище одержало назву денатурації.

Для харчових виробництв має значення реакція взаємодії амінокислот, білків, амінів з редукуючи ми сахарами, внаслідок якої утворюються темнозабарвлені речовини – меланоїдини. Вони мають певний смак, аромат і надають його продукту.