Добавил:

Sekretar kiopkiopkiop18@yandex.ru t.me/Prokururor I Вовсе не секретарь, но почту проверяю Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Ростовский Государственный Медицинский Университет

Предмет:

Медицина общая

Файл:

Книга_2710_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана

.pdf

Скачиваний:

Добавлен:

31.08.2026

Размер:

34 Мб

Скачать

☆

<<< < Предыдущая 1 2 3 4 56 / 506 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 > Следующая >>>

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Глава 1. Общеклинические методы исследования крови

• энергетическую (распад аминокислот обеспечивает до 18% потребляемой энергии).

Белковый обмен представляет собой чрезвычайно сложный процесс, обеспечивающий

у взрослого здорового человека динамическое равновесие между биосинтезом (анаболиз-

мом) белков, протекающим с использованием энергии, и распадом (катаболизмом) белков,

сопровождающимся выделением энергии.

Нормальная интенсивность биосинтеза белка в тканях и органах, соответствующая

потребностям организма, определяется действием нескольких факторов:

1. Достаточным поступлением в организм пищевого белка (не менее 100 г/с), содержащего необходимое количество незаменимых аминокислот.

2. Полноценным перевариванием белков в органах желудочно-кишечного тракта, что обеспечивается, прежде всего, ферментами желудка (пепсином, гастриксином), поджелудочной железы (трипсином, химотрипсином, карбоксипептидазой А и В, эластазой) и тонкого кишечника (энтеропептидазой).

3. Всасыванием продуктов гидролиза белков (аминокислот) в тонком кишечнике, что

предъявляет серьезные требования к состоянию слизистой оболочки тонкой кишки, ее моторике и наличию соответствующих транспортных белков - переносчиков аминокислот.

4. Адекватным энергетическим обеспечением (АТФ, ГТФ) биосинтеза белков во всех тка-

нях и органах (прежде всего - в печени) и его регуляцией анаболическими гормонами (половые гормоны, инсулин, СТГ гипофиза) и витаминами (С, В6 и др.). Нарушение действия любого из перечисленных факторов может привести к угнетению

биосинтеза белков в организме и развитию белковой недостаточности.

Концентрация белков в плазме здорового человека колеблется от 65 до 85 г/л. Основная часть общего белка плазмы крови (около 90%) приходится на альбумины, глобулины и фибриноген (рис. 1.44).

Альбумины - это наиболее гомогенная фракция простых белков, почти исключительно

синтезирующихся в печени. Около 40% альбуминов находится в плазме, а 60% - в межкле-

точной жидкости. Основные функции альбуминов - под держание коллоидно-осмотического

(онкотического) давления, а также участие в транспорте многих эндогенных и экзогенных веществ (свободных жирных кислот, билирубина, стероидных гормонов, ионов магния, кальция, антибиотиков, сердечных гликозидов, барбитуратов, ацетилсалициловой кислоты и др.).

Глобулины сыворотки крови представлены четырьмя фракциями (аь а2, (3 и у), каждая из которых не является однородной и содержит несколько белков, отличающихся по своим функциям.

В состав а гглобулинов в норме входят два белка, имеющих наибольшее клиническое значение:

1. агантитрипсин, являющийся ингибитором ряда протеаз (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина);

2. аргликопротеид, участвующий в транспорте прогестерона и тестостерона и связывающий небольшие количества этих гормонов. а2-глобулины представлены следующими белками: *

• а2-макроглобулин - ингибитор ряда протеолитических ферментов (трипсина, химотрипсина, тромбина, плазмина, калликреина), синтезируется вне печени;

• гаптоглобин - белок, связывающий и транспортирующий свободный гемоглобин А в клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС);

• церулоплазмин - обладает оксидазной активностью и окисляет двухвалентное железо в трехвалентное, что обеспечивает его транспорт трансферрином;

• апопротеины А, В и С, входящие в состав липопротеинов.

Фракция р-глобулинов также содержит несколько белков:

• трансферрин - белок, участвующий в транспорте трехвалентного железа;

12. биохимический анализ крови

• гемопексин - переносчик свободного гема и порфирина, связывает гемсодержащие хромопротеиды (гемогло-

бин, миоглобин, каталазу) и достав-

ляет их в клетки РЭС печени;

• липопротеины;

• часть иммуноглобулинов;

• некоторые белковые компоненты

комплемента.

у-глобулины - это иммуноглобулины, которым свойственна функция антител, вырабатываемых в организме в ответ на внедрение различных веществ, обладающих анти-

Рис. 1.44. Состав белков плазмы крови (схема).

генной активностью; современные методы позволяют выделить несколько классов иммуноглобулинов (IgG, IgA, IgM, IgD и IgE).

Фибриноген является важнейшим компонентом системы свертывания крови (фактор I). Он образует основу кровяного сгустка в виде трехмерной сети, в которой задерживаются клетки крови (подробнее - см. ниже).

Методы исследования

Стандартный набор биохимических показателей, отражающий состояние белкового обме-

на, чаще ограничивается определением содержания общего белка, белковых фракций (альбумина, СС|_ а2_ Р" и у-глобулинов) и фибриногена. При необходимости определяют также С-реактивный белок (CRP), содержание серомукоида и других белков сыворотки крови.

Общий белок. Наиболее распространенным методом определения общего белка сыворотки крови является так называемый биуретовый метод. В состав биуретового реактива входит сульфат меди, который в щелочной среде реагирует с белками сыворотки и образует соединения, окрашенные в фиолетовый цвет. Интенсивность окраски, зависящую от концентрации белка в сыворотке, определяют на фотометре и сопоставляют с интенсивностью калибровочного раствора с известной концентрацией альбумина (фотометрический

метод).

Существует также рефрактометрический способ определения общего белка, основанный на принципе измерения показателей преломления света, проходящего через окрашенные соединения.

Альбумин. Количество альбумина в сыворотке крови определяют фотометрическим методом с использованием красителя бромкрезолового зеленого, который при взаимодействии с альбумином в слабокислой среде образует окрашенный комплекс синего цвета.

Белковые фракции. В клинической практике для определения различных фракций белка (в том числе альбуминов, аг, а2-, Р- и у-глобулинов) чаще используют метод элек- трофореза. При электрофоретическом разделении белков сыворотки крови на отдельные фракции через исследуемую сыворотку, нанесенную на поддерживающую среду (бумагу, пленки ацетатцеллюлозы, полиакриламидный гель и др.) пропускают электрический ток (рис. 1.45). Скорость движения отдельных белковых фракций по направлению к аноду (+) зависит от их электрического заряда и других физико-химических свойств. Наиболее быстро движется к аноду фракция альбумина, затем аг, а2-, Р- и у-глобулинов. После окончания электрофоретического разделения белковых фракций пленки из ацетата или полоски бумаги высушивают на воздухе и в сушильном шкафу и окрашивают одним из красителей (бромфеноловым синим, пунцовым С и др.).

Таким образом получают кусочки бумажной ленты или пленки из ацетата целлюлозы, содержащие отдельные белковые фракции - электрофореграммы (рис. 1.46). Интенсивность окраски, соответствующую концентрации отдельных белковых фракций, измеряют

52 Глава 1. Общеклинические методы исследования крови

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

на фотометре или денситометре. Результаты выражают в процентах к содержанию общего белка сыворотки крови. Для наглядности строят графики количественного соотношения белковых фракций (рис. 1.47).

Буферный раствор

Рис. 1.45. Схема электрофоретического разделения белков сыворотки крови на отдельные фракции. Красной стрелкой показано направление движения белковых фракций.

Для разделения белков сыворотки крови используют также другие, более тонкие методы исследования (ультрацентрифугирова-

ние, иммуноэлектрофорез и т.д.), позволяющие выявлять отдельные белки сыворотки, входящие в состав той или иной белковой фракции, а также определять их физикохимические свойства.

Интерпретация результатов

Содержание общего белка сыворотки крови у здорового человека колеблется в пределах от 65 до 85 г/л, а альбумина - от 35 до 50 г/л. Нормальные величины белковых фракций,

Рис. 1.46. Электрофореграмма сыворотки крови.

выраженные в процентах по отношению к содержанию общего белка, представлены в таблице 1.3.

Из таблицы видно, что у здорового человека наблюдаются колебания этих величин в достаточно широких пределах, что отчасти обусловлено методом определения белковых фракций, в частности видом красителя, используемого для окрашивания бумаги или пленок из ацетата целлюлозы с электрофореграммами.

Рис. 1.47. Схема электрофоретического разделения белков сыворотки крови на отдельные фракции.

Имеет значение также расчет альбуминово-глобулинового коэффициента (А/Г), который в норме равен примерно 1,5.

В таблице 1.4 представлены основные

причины гипо- и гиперпротеинемии, а так-

же некоторые механизмы нарушения содержания белка в сыворотке крови.

Следует иметь в виду, что при многих патологических состояниях в основе этих нарушений лежит сочетание сразу нескольких механизмов. Например, при злокачественных новообразованиях желудочно-кишечного тракта в основе гипопротеинемии может лежать не только угнетение синтеза белка на уровне клеток, обусловленное раковой интоксикацией, снижением активности анаболических гормонов, недостатком витаминов и нарушением функции печени при ее метастатическом поражении, но и недостаточное поступление белка с пищей вследствие характерной для этих заболеваний анорексии, нарушение переваривания и всасывания пищевых белков в желудочно-кишечном тракте, увеличение катаболизма белков и потеря их через желудочно-кишечный тракт.

Любые причины, приводящие к белковой недостаточности (например, белковое голодание), закономерно вызывают усиление катаболизма собственных белков при их распаде, что сказывается на функции всех органов и систем.

Наиболее важными клиническими следствиями гипопротеинемии любого происхожде-

ния являются: 1) похудание, вплоть до кахексии; 2) анемия; 3) гипопротеинемические оте-

1.2. биохимический анализ крови

Нормальные значения белковых фракций сыворотки крови (%) (по В.В.Меньшикову и соавт.)

Таблица 1.3

Электрофорез на пленках из ацетата целлюлозы

Белковые фракции

Пунцовый С Бромфеноловый синий

Альбумин а,-глобулины а2-глобулины 9,4 (7,9-10,9) |5-глобулины у-глобулины

52 (46,9-61,4) 58 (53,9-62,1) 50-70

3,3 (2,2-4,2) 3,9 (2,7-5,1) 3-6

14,3 (10,2-18,3)

21,4(17,6-25,4) 18,5 (15,6-21,4)

Окраска Электрофорез на бумаге

8,8 (7,4-10,2) 9-15

13,0(11,7-15,3) 8-18

Электрофорез на бумаге

15-25

Таблица 1.4

Основные причины изменений содержания общего белка и альбумина в сыворотке крови

Изменение содер-

жания белка

Гипопротеинемия:

общий белок

<65

г/л,

альбумин <35

г/л

Гиперпротеине-

мия: общий белок >85 г/л, альбумин >50 г/л

Механизмы Заболевания и синдромы

Нарушения синтеза

белка

Усиление процессов

катаболизма белка

Значительные потери

белка

Недостаток белка в пище 1. Алиментарное белковое голодание

Нарушения переварива-

ния белков и всасывания продуктов их рас-

пада

Относительная гипопро-

теинемия (гипергидратация организма)

Увеличение содержания

иммуноглобулинов

Увеличение содержания

белков острой фазы

Относительная гипер-

протеинемия (дегидра-

тация тканей)

1. Болезни печени: гепатиты, циррозы, липоидоз печени, первичный рак печени, метастазы рака в печень, амилоидоз

2. Злокачественные новообразования

3. Длительные заболевания, лихорадки, интоксикация

4. Лучевая болезнь

5. Застойная сердечная недостаточность

1.Тиреотоксикоз

2. Гиперсекреция глюкокортикоидов (болезнь Иценко-Ку-

шинга и др.)

3. Осложнения терапии глюкокортикоидами

1. Нефротический синдром

2. Острые и хронические желудочно-кишечные инфекции,

злокачественные новообразования желудка, кишечника

3. Обширные термические ожоги, распространенная экзема

с экссудативным процессом

4. Парацентез с удалением большого количества асцитиче-

ской жидкости

5. Острые и хронические массивные кровопотери

2. Осложнения лечения голодом

1. Болезни органов пищеварения (язвенная болезнь, стеноз привратника, панкреатиты, рак поджелудочной железы, атрофический гастрит и др.)

2. Синдром мальабсорбции (энтериты, панкреатиты и др.)

1. Выраженный отечный синдром любого происхождения

2. Введение больших количеств жидкости в сосудистое русло

1. Парапротеинозы: миеломная болезнь, макроглобулинемия Вальденстрема

2. Хронические заболевания, сопровождающиеся активацией иммунной системы

1. Острые воспалительные процессы (редко)

1. Диарея, неукротимая рвота и др.

ки (при снижении альбумина ниже 20 г/л); 4) нарушение функции различных органов и систем.

В таблице 1.5 представлены основные причины изменения содержания фракций глобу-

линов и белки этих фракций, ответственные за нарушения.

54 Глава 1. Общеклинические методы исследования крови

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Из таблицы видно, что увеличение содержания а,- и оь-фракций глобулинов наблю-

дается при нескольких патологических состояниях:

1. При острых воспалительных процессах, поскольку в состав а-глобулинов входят так называемые белки острой фазы (агантитрипсин, аггликопротеид, а2-макроглобулин, гаптоглобулин, церулоплазмин, серомукоид, С-реактивный белок).

2. При значительном повреждении и распаде тканей (дистрофические, некротические процессы), сопровождающихся деструкцией клеток и высвобождением тканевых про-

теаз, калликреина, тромбина, плазмина и т.д., что закономерно приводит к увеличе-

нию содержания их естественных ингибиторов (агантитрипсина, оц-гликопротеида, а2-макроглобулина и др.). Повреждение тканей приводит также к высвобождению па-

тологического С-реактивного белка, являющегося продуктом распада клеток и входя-

щего в состав агфракции глобулинов. Значительная деструкция тканей наблюдается при злокачественных новообразованиях, метастазировании опухолей, тяжелых травмах, после оперативных вмешательств, при инфарктах различных органов (ишемический инсульт, инфаркт легкого, кишечника и др.).

3. При заболеваниях, сопровождающихся деполимеризацией гликопротеидоа основного вещества соединительной ткани (коллагенозах), преимущественно за счет увеличения содержания гаптоглобулина и других белков.

4. При нефротическом синдроме, в частности за счет увеличения а2-макроглобулина.

5. Во время беременности - преимущественно за счет стимулирующего действия эстрогенов на синтез церулоплазмина, входящего в состав фракции а2-глобулинов. Уменьшение содержания а-глобулинов в клинической практике встречается доста-

точно редко. Иногда оно наблюдается:

1. При тяжелых деструктивных процессах в паренхиме печени: при остром инфекционном гепатите, гепатолентикулярной дегенерации печени (болезни Вильсона-Коновалова), синдроме гепатоцеребральной дегенерации (болезни Вестфаля-Штрумпфеля-Виль-

сона), при циррозах и раке печени, хроническом активном гепатите. В этих случаях

уменьшение содержания а-глобулинов связывают со снижением синтеза гаптоглобули-

на, церулоплазмина, аггликопротеида.

2. При гемолизе эритроцитов, гемоглобинуриях, что объясняется усилением процесса

связывания гаптоглобулина свободным гемоглобином.

3. При врожденном дефиците агантитрипсина, входящего в состав «,-фракции глобу-

линов и являющегося ингибитором тканевых протеаз, в том числе эластазы, разрушающей эластические волокна. Дефицит агантитрипсина может приводить к повреждению легочной ткани и развитию первичной диффузной деструктивной эмфиземы легких.

4. При снижении содержания а2-макроглобулина - ингибитора некоторых протеолитиче-

ских ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина). Считают, что в не-

которых случаях (редко) дефицит а2-макроглобулина может способствовать поражению поджелудочной железы (панкреатит, сахарный диабет). Увеличение фракции р-глобулинов наблюдается:

1. При первичных и вторичных гиперлипопротеинемиях, особенно II типа (подробнее см. ниже), поскольку большая часть сложных белков липопротеинов входит в состав Р-фракции глобулинов. Вторичные гиперлипопротеинемии чаще встречаются при атеросклерозе, сахарном диабете, гипотиреозе, нефротическом синдроме.

2. При длительных хронических заболеваниях, сопровождающихся увеличением содержания в крови иммуноглобулинов (обычно одновременно с увеличением содержания у-глобулинов): хронических инфекциях, циррозе печени, болезнях соединительной ткани (ревматизм, РА, СКВ и др.), злокачественных новообразованиях, аутоиммунных и аллергических заболеваниях. Уменьшение фракции р-глобулинов встречается редко:

1. При абеталипопротеинемии.

1.2. биохимический анализ крови

Наиболее частые причины изменения фракций глобулинов в сыворотке крови

Фракция глобули-

«1

Изменение содер-

нов

жания фракции

Увеличение Острые воспалительные процессы

Уменьшение Тяжелые деструктивные процессы в пече-

Увеличение Острые воспалительные процессы

Уменьшение Гемолиз, гемоглобинурия

Увеличение Первичные и вторичные гиперлипопро-

Уменьшение

Увеличение

Уменьшение

Заболевания и синдромы

Повреждение и распад тканей

ни (болезнь Боткина, гепатолентикулярная дегенерация, циррозы печени, хронический активный гепатит и др.)

Первичная деструктивная эмфизема

легких

Повреждение и распад тканей Болезни соединительной ткани (коллаге-

нозы) Нефротический синдром Беременность

Повреждение ткани поджелудочной

железы (панкреатит, сахарный диабет)

Белки, входящие в состав фракции

и ответственные за изменения

Белки острой фазы: а,-антитрип-

син, аггликопротеид, серомукоид, С-реактивный белок и др.

а,-антитрипсин, а,-гликопротеид,

С-реактивный белок и др.

а,-гликопротеид (нарушение

синтеза в печени)

Врожденный дефицит 0,-анти-

трипсина

Белки острой фазы: а2-макрогло-

булин, гаптоглобулин, церуло-

плазмин а2-макроглобулин и др. Гаптоглобулин

а2-макроглобулин

Церулоплазмин Гаптоглобулин (связывание

со свободным гемоглобином) Дефицит а2-макроглобулина

Р-липопротеины

теинемии

Хронические заболевания с активацией

иммунной системы: хронические инфекции, цирроз печени, болезни соединительной ткани, злокачественные новообразования, аутоиммунные и аллергические заболевания

Иммуноглобулины: G, А, М, Е, D

Абеталипопротеинемия Р-липопротеины Атрансферринемия Заболевания с активацией иммунной сис-

темы: хронические инфекции, заболевания печени, аутоиммунные и аллергические заболевания

Парапротеинемии: миеломная болезнь,

макроглобулинемия Вальденстрема, болезнь тяжелых цепей

Длительные хронические заболевания

с истощением иммунной системы (хро-

нические инфекции, злокачественные новообразования, болезни печени и др.)

Лечение цитостатиками, иммунодепрес-

сантами, глюкокортикоидами, лучевые воздействия

Иммунодефицитные заболевания с пора-

жением В- и Т-лимфоцитов: агаммаглобулинемия Брутона, атаксия-телеангиоэктазия (синдром Луи-Бар)

Избыточная потеря белка (энтериты,

обширные ожоги, нефротический синдром)

Дефицит трансферрина

Иммуноглобулины

Образование патологических

парапротеинов

Дефицит иммуноглобулинов

Таблица 1.5

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Глава 1. Общеклинические методы исследования крови

2. При атрансферринемии - редком заболевании, обусловленном дефицитом- основного транспортного белка - трансферрина, что приводит к развитию железодефицитной анемии и вызывает картину гемосидероза (отложения железа во внутренних органах) с развитием гепатоспленомегалии. Увеличение фракции у-глобулинов обнаруживают при следующих патологических

состояниях:

1. При заболеваниях, сопровождающихся интенсификацией иммунных процессов, поскольку фракция у-глобулинов состоит главным образом из иммуноглобулинов: при хронических инфекциях, хронических заболеваниях печени (хронический гепатит и циррозы печени), аутоиммунных заболеваниях (в том числе заболеваниях соединительной ткани РА, СКВ и др.), хронических аллергических заболеваниях (бронхиальная астма, рецидивирующая крапивница, лекарственная болезнь, атопический дерматит, экзема и др.).

2. При парапротеинемиях - заболеваниях, сопровождающихся образованием патологических белков (парапротеинов), относящихся к одному из классов иммуноглобулинов (G, А, реже D и Е): миеломной болезни (плазмоцитоме), макроглобулинемии Вальденстрема, болезни тяжелых цепей и др.

Уменьшение фракции у-глобулинов встречается:

1. При длительных хронических заболеваниях, сопровождающихся истощением иммун- ной системы и снижением образования иммуноглобулинов (хронических инфекциях,

злокачественных новообразованиях, заболеваниях почек, печени, лимфолейкозе, лимфогранулематозе и др.).

2. При лечении цитостатиками, иммунодепрессантами, глюкокортикоидами, а также в ре-

зультате рентгеновского облучения, применения радионуклидов или лучевой терапии.

3. При разнообразных иммунодефицитных состояниях, связанных с поражением В- и Т-лимфоцитов (агаммаглобулинемия Брутона, атаксия-телеангиэктазия - синдром ЛуиБар и др.).

4. При избыточной потере белка (энтериты, нефротический синдром, обширные ожоги). Приведенные данные свидетельствуют о том, что в каждом конкретном случае интер-

претация протеинограммы чрезвычайно сложна и должна учитывать не только возможный нозологический диагноз, но и индивидуальные особенности клинической картины заболевания, его длительность, эффективность лечения, факт приема некоторых лекарственных препаратов, применения лучевой терапии, состояние иммунной системы, наличие сопутствующих заболеваний и т.п. Тем не менее в большинстве случаев практический врач должен ориентироваться на следующие принципиальные положения:

Запомните: 1. Наиболее частыми причинами увеличения содержания а-глобулинов являют-

ся острые воспалительные заболевания и заболевания, сопровождающиеся значительным повреждением и распадом тканей.

2. Увеличение Р-глобулинов (особенно при сочетании с гипергаммаглобулинемией) чаще свидетельствует об активации иммунной системы организма у больных с разнообразными острыми или хроническими заболеваниями внутренних органов, хотя необходимо также учитывать возможность влияния гиперлипопротеинемии, особенно у больных с атеросклерозом, сахарным диабетом, гипотиреозом и нефротическим синдромом.

3. Увеличение содержания у-глобулинов может быть также обусловлено значительной активацией иммунной системы или так называемыми парапротеинемиями (миеломной болезнью или макроглобулинемией Вальденстрема).

4. Уменьшение а-глобулинов чаще может быть связано с тяжелыми деструктивными процессами в печени, протекающими с нарушениями синтеза белка.

5. Гипогаммаглобулинемия свидетельствует о наличии иммунодефицитного состояния, вызванного истощением иммунной системы организма при длительных хронических забо-

леваниях, длительном лечении цитостатиками, иммунодепрессантами, глюкокортикоидами и лучевыми воздействиями.

1.2. биохимический анализ крови

6. Избыточная потеря белка организмом (энтериты, массивные ожоги, нефротический синдром), помимо гипоальбуминемии, может сопровождаться уменьшением содержания

у-глобулинов.

Методы определения в сыворотке крови фибриногена, серомукоида, С-реактивного

белка и белковых осадочных проб, а также их диагностическое значение описаны в других

разделах настоящего руководства.

1.2.3. Небелковые азотистые компоненты крови

Важным показателем обмена веществ в организме является так называемый остаточный азот крови, содержание которого в норме не превышает 14-28 ммоль/л, или 20-40 мг/дл. Это азот различных органических и неорганических соединений, которые остаются в сыворотке крови после осаждения белков. В состав остаточного азота входит азот мочевины (около 50%), аминокислот (25%), креатина и креатинина (7,5%), мочевой кислоты (4%), аммиака и индикана (0,5%).

Мочевина

В процессе дезаминирования аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований, биогенных аминов и других азотсодержащих веществ образуется высокотоксичный аммиак (NH3), основным путем обезвреживания которого является синтез мочевины. Последний осуществляется в печени и представляет собой циклический процесс (орнитиновый цикл), в который вовлекаются 1 молекула аммиака и 1 молекула аспарагиновой кислоты и высвобождается по одной молекуле мочевины, фумарата и орнитина (рис. 1.48). Выделяется мочевина из организма почками.

Существуют и другие, менее значимые пути обезвреживания аммиака (например, образование аммонийных солей в почечной ткани, образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот и др.).

Методы определения. В клинической практике наибольшее распространение получили два метода определения мочевины

в сыворотке крови:

• метод цветной реакции с диацетил- монооксимом, с которым мочевина

образует окрашенное соединение;

• уреазный метод, в основе которого

лежит разложение мочевины под действием уреазы с образованием аммиака, который при взаимодействии с фенолом и натрия гипохлоритом образует окрашенное соединение синего цвета.

В обоих случаях изменение интенсивности окраски на фотометре позволяет рассчитать концентрацию мочевины.

Интерпретация результатов

В норме содержание мочевины в сыворотке крови составляет 1,7-8,3 ммоль/л, или 20-50 мг/дл.

ФФ

Рис. 1.48. Схема биосинтеза мочевины в организме (орнитиновый цикл).

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Глава 1. Общеклинические методы исследования крови

Содержание мочевины в сыворотке крови прежде всего зависит от интенсивности синтеза мочевины в печени и выделения ее почками. Причинами повышения уровня моче- вины являются:

1. Нарушение азотовыделительной функции почек (острая и хроническая почечная недо-

статочность).

2. Нарушение оттока мочи по мочевым путям в результате сдавления мочеточника, опу-

холи или пареза мочевого пузыря, стриктуры мочеточника или мочеиспускательного

канала, аденомы или рака предстательной железы (внепочечная олигурия и анурия).

3. Застойная сердечная недостаточность, сосудистая недостаточность, шок с гемодинами-

чески обусловленным снижением фильтрации в почечных клубочках.

4. Обезвоживание организма при неукротимой рвоте, профузном поносе, повышенном

диурезе (нефротический синдром, сахарный диабет и др.).

5. Повышенный катаболизм белка (голодание, кахексия, например при злокачественных

новообразованиях, лейкозы, лучевая болезнь, массивные ожоги, ранения, желудочнокишечные кровотечения).

Запомните: 1. В случае почечной ретенционной азотемии у больных с острой и хрониче-

ской почечной недостаточностью повышение содержания мочевины особенно значительно и, как правило, сочетается с повышением концентрации других азотсодержащих соединений (креатинин, мочевая кислота и др.) и нарушением функциональных проб почек.

2. Внепочечная гиперазотемия чаще всего сопровождается лишь умеренным увеличением содержания мочевины, а изменения относительной плотности и осадка мочи, а также функциональных проб почек отсутствуют.

Уменьшение содержания мочевины в сыворотке крови может наблюдаться при тяжелых заболеваниях печени (циррозы печени, хронический активный гепатит и др.) в результате нарушения синтеза мочевины в печени. В этих случаях не происходит достаточного обезвреживания аммиака в организме, что является одной из причин развития печеночной комы.

Низкая концентрация мочевины может быть обусловлена также диетой с низким содержанием белка или нарушением всасывания аминокислот в тонком кишечнике (целиакия).

Креатинин

Креатинин - это конечный продукт метаболизма креатина. Последний синтезируется в организме (преимущественно в почках и печени) из трех аминокислот - аргинина, глицина и метионина (рис. 1.49). При фосфорилировании он превращается в креатинфосфат, являющийся, как известно, важнейшим источником энергии для мышечного сокращения. В процессе использования энергии органического фосфата образуется креатинин.

Креатинин полностью выделяется из организма почками, причем преимущественно путем клубочковой фильтрации, не реабсорбируясь в почечных канальцах. Это важное свойство креатинина используется для исследования уровня клубочковой фильтрации (подробнее - см. главу 6) по клиренсу креатинина в сыворотке крови и моче.

Метод определения. В сыворотке крови содержится в основном креатинин, концентрацию которого определяют фотометрически по цветной реакции с пикриновой кислотой, которая в щелочной среде реагирует с креатинином с образованием окрашенных соединений.

Интерпретация результатов

Концентрация креатинина в сыворотке крови здоровых людей относительно постоянна и составляет 59-104 мкмоль/л у мужчин и 45-84 мкмоль/л у женщин.

Увеличение содержания креатинина в сыворотке крови в большинстве случаев сви-

детельствует о снижении азотовыделительной функции почек и, в первую очередь, о на-

1.2. биохимический анализ крови

КРЕАТИН 1+ АТФ -J

KCDK

Креатин-

фосфат

КРЕАТИНИН

Рис. 1.49. Схема биосинтеза креатинина в организме.

+ АДФ

Фосфат

(неорган.)

Аденозинмонофосфат (АМФ) Гипоксантин Ксантин

Р-О-СН

Рибозофосфат

N I

Мочевая кислота

Рис. 1.50. Схема биосинтеза мочевой кислоты.

рушении клубочковой фильтрации, хотя на ранних стадиях острой или хронической почечной недостаточности этот показатель изменяется мало.

Уменьшение концентрации креатинина в некоторых случаях может наблюдаться

при уменьшении мышечной массы.

Мочевая кислота

Мочевая кислота является конечным продуктом метаболизма пуриновых оснований, входящих в состав нуклеотидов (РНК и ДНК) и нуклеопротеидов (рис. 1.50). Мочевая кислота синтезируется в основном в печени и полностью выводится с мочой. Методы определения. Наиболее распространенным методом определения содержания мочевой кислоты в сыворотке крови является фосфорно-вольфралювый метод. Мочевая кислота восстанавливает фосфорно-вольфрамовую кислоту с образованием окрашенных соединений голубого цвета.

Интерпретация результатов

У взрослого здорового человека концентрация мочевой кислоты в сыворотке крови составляет 250-480 мкмоль/л у мужчин и 180-430 мкмоль/л у женщин. Изменение концентрации мочевой кислоты в сыворотке крови зависит как от интенсивности ее образования в пече-

ни, так и от скорости выделения почками. Определенное значение имеет также содержание в крови уратсвязывающего протеина.

Причинами повышения содержания мочевой кислоты в крови (гиперурикемии) яв-

ляются:

1. Подагра, обусловленная увеличением синтеза мочевой кислоты в связи с повышением активности фосфорибозилпирофосфатсинтетазы, катализирующей первую реакцию синтеза пуриновых оснований.

2. Некоторые болезни крови (лейкозы, полицитемия, В|2-дефицитные анемии, злокачественные новообразования, массивные ожоги и другие заболевания, сопровождающиеся усиленным распадом белка и образованием нуклеопротеидов).

3. Некоторые заболевания желез внутренней секреции (акромегалия, гипопаратиреоз, сахарный диабет).

4. Нарушение выделения мочевой кислоты почками (почечная недостаточность, свинцовая нефропатия, поликистоз почек, ацидоз, токсикоз беременности).

5. Пища, богатая пуринами (мясо, печень, почки).

<<< < Предыдущая 1 2 3 4 56 / 506 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 > Следующая >>>

Соседние файлы в папке Библиотека им академика М.И. Перельмана

#
31.08.202635 Мб0Книга_2703_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202635 Мб0Книга_2704_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202635 Мб0Книга_2705_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202635 Мб0Книга_2706_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202634 Мб0Книга_2709_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202634 Мб0Книга_2710_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202633 Мб0Книга_2711_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202633 Мб0Книга_2713_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202632 Мб0Книга_2716_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202632 Мб0Книга_2717_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf
#
31.08.202631 Мб0Книга_2720_Библиотеки_им_академика_М_И_Перельмана.pdf