12Глава 1 Аминокислоты и белки
—Иммуноглобулины связывают чужеродные белки и клетки и помечают их для уничтожения клетками иммунной системы.
—Клеточные поверхностные антигены (белки главного комплекса гисто-
совместимости) отвечают за узнавание собственных клеток организма клетками иммунной системы.
3.Транспортная: белки можно разделить на мембранные и циркулирующие транспортеры. К мембранным относятся:
—Na+–K+-АТФаза выкачивает Na+ из клетки и закачивает внутрь K+.
—H+-АТФаза перекачивает через мембрану протоны H+.
—ГЛЮТ-белки переносят глюкозу из крови в клетки. Циркулирующими транспортерами являются:
—гемоглобин содержится в эритроцитах, переносит O2 и CO2.
—миоглобин содержится в мышцах, переносит O2 и CO2.
—цитохромы переносят электроны.
4.Структурная: фибриллярные белки являются важным компонентом тела человека — коллаген входит в состав сухожилий, кератин — волос и ногтей,
афибрин — тромбов.
5.Сократительная: белки актин и миозин отвечают за сокращение мышечных волокон.
6.Регуляторная: белки регулируют большинство процессов в организме. Например:
—Осмотическое давление регулируется плазменными альбуминами.
—Экспрессия генов находится под контролем большого количества белков. Пример: lac-репрессор у кишечной палочки E. coli — это белковая молекула, регулирующая работу lac-оперона.
—Гормональная регуляция осуществляется белками-гормонами. Примеры: инсулин понижает концентрацию глюкозы в крови, стимулируя её захват мышечной и жировой тканями; вазопрессин стимулирует реабсорбцию воды почками и понижает диурез; окситоцин вызывает сокращения матки и выделение молока.
7.Запасающая: белки способны связывать ионы и участвовать в их запасании в организме:
—Ферритин связывает ~4500 ионов железа (Fe3+).
—Казеин (белок молока) связывает ионы кальция Ca2+ и фосфора (в виде
PO43–).
—Кальмодулин связывает ионы кальция Ca2+.
8.Энергетическая: белки распадаются до аминокислот, которые включаются в метаболизм и усваиваются с помощью соответствующих метаболических путей и циклов (продукты распада аминокислот включаются в ЦТК и кетогенез).
1.8 Уровни структурной организации белков
Выделяют 4 уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.
Уровни структурной организации белков 13
А Первичная структура белка
Первичная структура белков представляет собой цепь аминокислотных остат-
ков, связанных между собой пептидными связями:
— Аланин — Валин — Треонин — Аспарагин —
От первичной структуры — т.е. от порядка аминокислотных остатков в цепи — зависит трехмерная структура белка (его конформация). Хорошей иллюстрацией к вышесказанному служит серповидноклеточная анемия — заболевание, вызванное изменением одного аминокислотного остатка в двух полипептидных цепях гемоглобина (всего у гемоглобина 4 цепи).
Б Вторичная структура белка
Вторичная структура белка представ-
ляет собой пространственную структуру, образующуюся в результате взаимодействий между атомами пептидных групп. Два основ-
ных вида вторичных структур — α-спираль и
β-структура (или β-лист).
α-Спираль представляет собой правозакрученную спираль, которая стабилизируется с помощью водородных связей между атомами кислорода и водорода пептидной группы внутри одной полипептидной цепи: –N—H ∙ ∙ ∙ O= (см. Рис. 8 и Рис. 7 ▼).
Водородные связи в спирали параллельны оси её вращения. Конформация спирали допускает линейное расположение атомов, между которыми возникают водородные связи. Это придаёт связям и самой спирали прочность и стабильность. Расстояние между атомами –N ∙ ∙ ∙ O= в водородных связях α-спирали составляет 2,8 Å.
Рис. 7. Схема образования водородных связей в α-спиралях: CO-группа амино-
кислотного остатка i образует водородную связь с NH-группой остатка i + 4.
14 |
Глава 1 |
Аминокислоты и белки |
Рис. 8. α-Спираль и её параметры
Рис. 9. Различные пространственные модели α-спирали: а) модель, показываю-
щая расположение водородных связей в спирали, б) «вид сверху» с одного из концов цепи (обратите внимание на расположение радикалов, окрашенных в фиолетовый цвет), в) модель, показывающая сближение атомов в спирали.
Уровни структурной организации белков 15
Водном шаге спирали (т.е. в одном витке) — 3,6 аминокислотных остатка (~4). Высота шага спирали — 5,4 Å (0,54 нм). В среднем α -спирали в белках имеют 3 витка
исодержат порядка 12 аминокислотных остатков (т.е. по ~4 аминокислотных остатка на один виток). Таким образом, они имеют среднюю длину ~18 Å.
Вα-спирали все радикалы направлены наружу и вниз (см. Рис. 9 ▲). Это снижает их взаимодействия между собой и с самим полипептидным скелетом. Ядро спирали плотно упакованы. Внутри него действуют силы ван-дер-Ваальса (см. таблицу ниже).
Рис. 10. Структура антипараллельных и параллельных β-листов
β-Листы имеют зигзагообраз- |
|
|
ную структуру. Существуют парал- |
|
|
лельные и антипараллельные β-листы |
|
|
(см. Рис. 10 ▲). Расположение атомов |
|
|
в β -листе отличается от положения |
|
|
атомов в α-спирали (см. Рис. 11 ). |
|
|
Пептидная цепь в β -листе почти це- |
|
|
ликом вытянута. Водородные связи |
|
|
могут возникать между атомами |
|
|
внутри одной полипептидной цепи |
|
|
или между атомами разных цепей. |
|
|
Водородные связи в β-листе |
|
|
перпендикулярны (или почти пер- |
|
|
пендикулярны, как в случае парал- |
|
|
лельных β-листов) направлению пеп- |
|
|
тидной цепи, а не параллельны, как в |
|
|
α-спиралях. |
|
|
β-Листы в белках могут содер- |
|
|
жать от 2 до 22 параллельных (или ан- |
|
|
типараллельных) фрагментов цепи (в |
Рис. 11. Схема образования антипараллель- |
|
среднем ~6). Каждый фрагмент мо- |
||
ных β-листов. |
||
жет состоять из 15 аминокислотных |
||
|
||
остатков (в среднем тоже ~6). |
|
|
Некоторые аминокислоты более склонны к образованию определённых видов |
||
вторичной структуры: |
|
|
—Аминокислоты, образующие α-спирали: аланин, глутамат, глутамин, лизин,
аргинин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин,