4

Глава 1. Аминокислоты и белки

1.1 Общая характеристика

Аминокислоты — это органические соединения, содержащие карбоксильную группу (–COOH), аминогруппу (NH2–) и боковую цепь — радикал (см. Рис. 1 ▼). Их

назвали так потому, что они являются аминопроизводными карбоновых кислот. Аминокислоты — мономеры, из которых состоят белки. Различия между ами-

нокислотами объясняются свойствами их радикалов. Все аминокислоты кроме глицина существуют в двух формах — L- и D-форме. Эти стереоизомеры являются зеркальными отражениями друг друга и отличаются положением атомов в пространстве. В белках обнаруживают, как правило, лишь L-аминокислоты, однако в природе существуют и D-аминокислоты.

Рис. 1. Общая структурная формула аминокислоты (слева) и стереоизомеры ами-

нокислоты аланин (в центре и справа): в центре — L-аланин, а справа — D-аланин.

Белки принимают участие во многих клеточных процессах, выполняя самые различные функции. Белки — самые многочисленные биологические макромолекулы, обнаруживаемые в клетке. Разнообразие белков очень велико: в одной клетке могут находиться тысячи видов белков. Все белки строятся из 20 аминокислот: белковая (полипептидная) цепь представляет собой их линейную последовательность. Аминокислоты связаны между собой с помощью пептидных связей (ковалентные амидные связи).

1.2 Классификация аминокислот

Аминокислоты классифицируют исходя из свойств их боковых цепей: полярности и наличия кислых или основных́ групп в составе самого радикала (см. таблицу ниже).

1.Неполярные аминокислоты — это аминокислоты с неполярными радикалами; их боковые цепи имеют алифатическую или ароматическую природу: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан и метионин.

2.Полярные незаряженные аминокислоты — это аминокислоты с электро-

нейтральными радикалами, содержащими атомы кислорода, азота или серы: серин, треонин, тирозин, цистеин, глутамин и аспарагин.

3.Полярные заряженные отрицательно (кислые аминокислоты) — это аминокислоты, имеющие карбоксильную группу в составе радикала —

Классификация аминокислот 5

глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспар-

тат).

4.Полярные заряженные положительно (основные́ аминокислоты) — это аминокислоты с основными́ боковыми цепями: гистидин, лизин, ар-

гинин.

Существуют и другие принципы классификации аминокислот. В основе одного из них — деление аминокислот на гидрофобные, гидрофильные и амфипатические (одна часть молекулы гидрофобна, а другая — гидрофильна):

1.Гидрофобные аминокислоты: аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин.

2.Гидрофильные аминокислоты: аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, гистидин, серин, треонин.

3.Амфипатические аминокислоты: лизин, метионин, триптофан, тиро-

зин.

Лизин может быть отнесён к амфипатическим аминокислотам, поскольку его радикал состоит из алифатической боковой цепи, которая может взаимодействовать с гидрофобными аминокислотами в составе белковой цепи, и аминогруппы, положительно заряженной при физиологических pH. Метионин — наименее полярная из амфипатических аминокислот, но атом серы в составе его радикала способен эффективно взаимодействовать с ионами металлов в белках. Цистеин может быть депротонирован при pH > 7. Образующийся при данном депротонировании тиоловый анион является самым сильным нуклеофильным агентом среди всех 20 биогенных аминокислот.

6 Глава 1 Аминокислоты и белки

1В таблице приведены структурные формулы ионизированных аминокислот при физиологических значениях pH (кроме гистидина, для него pH ≈ 6).

2Значения молекулярной массы выражены в дальто́ нах (Да). 1 дальтон = 1 г/моль.

3Данные о средней частоте встречаемости в белках взяты из базы данных SWISS-PROT (http://www.expasy.ch/sprot/relnotes/relstat.html).