К инетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина

Почему миоглобин не способен транспортировать кислород, но зато активно его запасает? Для миоглобина изотерма адсорбции кислорода имеет форму гиперболы. Давление О₂ в ткани, окружающей легочные капилляры, составляет 100 мм рт.ст., поэтому миоглобин в легких мог бы весьма эффективно насыщаться кислородом. В венозной крови Р О₂ равно 40 мм рт. ст., а в активно работающей мышце - 20 мм рт.ст. Но даже при парциальном давлении 20 мм рт. ст. степень насыщения миоглобина кислородом будет весьма значительна, и поэтому миоглобин не может служить транспортной молекулой для доставки О₂ от легких к периферическим тканям. Однако при кислородном голодании, которым сопровождается тяжелая физическая работа, парциальное давление О₂ в тканях может понизиться и до 5 мм рт.ст.; при столь низком давлении миоглобин легко отдает кислород, обеспечивая тем самым окислительный синтез АТФ в митохондриях мышечных клеток.

Кинетика оксигенирования гемоглобина коренным образом отличается от кинетики оксигенирования миоглобина. Кривая насыщения гемоглобина О₂ имеет сигмоидальную форму. Т.о., способность гемоглобина связывать О₂ зависит от того, содержатся ли в данном тетрамере другие молекулы О₂. Если да, то последующие молекулы О₂ присоединяются легче. Для гемоглобина характерна кинетика кооперативного связывания, благодаря которой он связывает максимальное количество О₂ в легких и отдает максимальное количество О₂ при тех значениях Р О₂ , которые имеют место в периферических тканях.

Сродство гемоглобинов к О₂ характеризуется величиной Р₅₀- значением парциального давления О₂, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Например, для HbA Р₅₀ = 26 мм рт.ст., а для HbF - 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин F отбирает кислород у HbA, находящегося в плацентарной крови.

Транспорт двуокиси углерода

Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт СО₂ от тканей к легким. Гемоглобин связывает СО₂ сразу после освобождения кислорода ( 15 % всего СО₂). В эритроцитах происходит ферментативный процесс образования угольной кислоты из СО₂, поступающего из тканей: СО₂ + Н₂О = Н₂СО_3. Угольная кислота быстро диссоциирует на НСО₃^- и Н⁺. Для предотвращения опасного повышения кислотности должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода и определяет буферную емкость крови. В легких идет обратный процесс. Высвобождающиеся протоны связываются с бикарбонат- ионом с образованием угольной кислоты, которая под действием фермента превращается в СО₂ и воду, СО₂ выдыхается. Т.о., связывание О₂ тесно сопряжено с выдыханием СО₂. Это обратимое явление известно как эффект Бора. У миоглобина эффекта Бора не обнаруживается.

Молекулярная основа эффекта Бора

Протоны, ответственные за эффект Бора, высвобождаются в результате разрушения солевых мостиков, которым сопровождается связывание О₂, они отсоединяются от остатков His (146) в -цепях гемоглобина. Наоборот, при высвобождении кислорода вновь формируется структура с солевыми мостиками, при образовании которых происходит присоединение протонов к остаткам His.