1.3. Особенности организации биосинтетических процессов в клетках прокариот и эукариот

Впервые серьёзное внимание на существенные отличия микроорганизмов от растений и животных обратил немецкий учёный Э. Геккель. Он предложил выделить все микроорганизмы в самостоятельное царство Протиста (Protista) наряду с царством растений (Plantae) и царством животных (Animalia). Подразделение протист на низшие и высшие произошло в соответствии с двумя выявленными типами клеточной организации – эукариотической и прокариотической. Высшие протисты – микроскопические животные (простейшие), микроскопические водоросли и микроскопические грибы (плесени и дрожжи), подобно растениям и животным, имеют эукариотическое строение клеток. Низшие протисты – бактерии, в том числе актиномицеты и синезелёные водоросли (цианобактерии), имеют прокариотическое строение.

Основные различия прокариот и эукариот:

• Прокариоты могут существовать только в аэробных или только в анаэробных условиях, или и в тех и в других. Необходимую энергию они получают в процессе дыхания, брожения, фотосинтеза или хемосинтеза. Эукариоты – относятся к аэробным организмам.

• У эукариот генетический материал локализован в структурно оформленном ядре. У прокариот наследственный материал представлен клубком двойной спиральной нити ДНК и не отделён от цитоплазмы какой – либо мембраной.

• У прокариот, в отличие от эукариот, отсутствуют внутриклеточные органеллы, имеющие хотя бы элементарную мембрану.

• У прокариот рибосомы имеют меньший размер.

• Клеточная стенка прокариот содержит специальный полимер пептидогликан, которого нет у эукариот.

• Жгутики прокариот состоят из одной или нескольких фибрилл, а у эукариот каждый жгутик состоит из микротрубочек – 9 по периметру и 2 в центре.

• Многие прокариоты способны фиксировать молекулярный азот, эукариоты этим свойством не обладают.

• Многие прокариоты способны выделять в окружающую среду продукты метаболизма (органические кислоты, витамины, антибиотики и др.)

2. Аминокислоты и белки

2.1. -Аминокислоты как структурные компоненты белков. Классификация аминокислот по характеру боковых заместителей. Кислотно-основные свойства аминокислот

Ключ к пониманию структуры любого белка дает небольшая группа довольно простых молекул - -аминокислот, играющих роль строительных блоков. Для построения всех белков используется один и тот же набор 20 различных, ковалентно связанных друг с другом в определенной, характерной только для данного белка последовательности. Каждая аминокислота благодаря особенностям ее боковой цепи наделена химической индивидуальностью, поэтому всю группу 20 аминокислот можно рассматривать как алфавит "языка" белковой структуры.

Строение и классификация аминокислот

В се 20 аминокислот, встречающихся в белках, характеризуются общей структурной особенностью - наличием карбоксильной и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода. Различаются же аминокислоты боковыми цепями (R-группами).

Формулы и тривиальные названия важнейших аминокислот приведены в таблице. Для биологического функционирования аминокислот в составе белков определяющим является полярность радикала R. По этому признаку аминокислоты разделяют на следующие основные группы.

Таблица. Важнейшие -аминокислоты RCH(NH₂)COOH

Формула	Название	Обозначение	pI
Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R
	Глицин	Gly	5,97
	Аланин	Ala	6,0
	Валин	Val	5,96
	Лейцин	Leu	5,98
	Изолейцин	Ile	6,02
	Фенилаланин	Phe	5,48
	Триптофан	Trp	5,89
	Пролин (изгиб пептидной цепи)	Pro	6,30
	Метионин	Met	5,74
	Цистин	(Cys)2	5,0
Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R
	Серин	Ser	5,68
	Треонин	Thr	5,60
	Гидроксипролин Не имеет генетический код	Hyp	5,8
	Аспаргин	Asn	5,41
	Глутамин	Gln	5,65
Аминокислоты, содержащие полярный положительно заряженный радикал R
	Лизин	Lys	9,74
	5-Гидроксилизин Не имеет генетич код		9,15
	Аргинин	Arg	10,76
	Гистидин	His	7,59
Аминокислоты, содержащие полярный отрицательно заряженный радикал R
	Аспаргиновая кислота	Asp	2,77
	Глутаминовая кислота	Glu	3,22
	Тирозин	Tyr	5,66
	Цистеин	Cys	5,07

Белки-гистоны содержат много лизина и аргинина.

Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R. Такие группы располагаются внутри молекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия.

Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R. Аминокислоты этого типа имеют в составе бокового радикала полярные группы, не способные к ионизации в водной среде (спиртовый гидроксил, амидная группа). Такие группы могут располагаться как внутри, так и на поверхности молекулы белка. Они участвуют в образовании водородных связей с другими полярными группами.

Аминокислоты, содержащие радикал R, способный к ионизации в водной среде с образованием положительно или отрицательно запряженных групп. Такие аминокислоты содержат в боковом радикале дополнительный основный или кислотный центр, который в водном растворе может соответственно присоединять или отдавать протон.

В белках ионогенные группы этих аминокислот располагаются, как правило, на поверхности молекулы и обуславливают электростатические взаимодействия.