- •1. Биохимия - молекулярная логика живых организмов. Состав живой материи
- •1.1. Химическая организация клетки. Основные классы биомолекул, общие принципы их строения
- •1.2. Строение и функции клетки эукариотов и прокариотов. Внутриклеточные органеллы.
- •1.3. Особенности организации биосинтетических процессов в клетках прокариот и эукариот
- •2. Аминокислоты и белки
- •Строение и классификация аминокислот
- •Стереоизомерия.
- •Кислотно-основные свойства аминокислот
- •2.2. Пептиды. Строение пептидов. Особенности пептидной связи.
- •2.3. Белки и их основные признаки. Классификации белков. Биологические функции белков и пептидов (ферменты, гормоны, транспортные белки, структурные белки, иммуноглобулины, рецепторы).
- •Классификация белков
- •Биологические функции белков
- •Пространственное расположение полипептидных цепей (Конформация пептидных цепей в белках)
- •2.6.Четвертичная структура белка. Свойства олигомерных белков. Роль четвертичной структуры в проявлении определенных функций белка.
- •К инетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина
- •Транспорт двуокиси углерода
- •Молекулярная основа эффекта Бора
- •Регуляция 2,3-бисфосфоглицератом
- •Изофункциональные белки
- •3.Биологический катализ. Ферменты.
- •Особенности ферментов как биокатализаторов
- •Ферменты
- •Принципы построения рабочего названия фермента
- •Список ферментов
- •Механизм действия ферментов. Активный центр ферментов
- •Механизм действия ферментов (на примере фермента холинэстеразы)
- •Причины высокой каталитической активности.
- •3.2.Субстратная специфичность. Специфичность пути превращения.
- •Специфичность пути превращения
- •6.2. Линеризация уравнения Михаэлиса-Ментен
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от рН
- •Обратимое конкурентное ингибирование аналогами субстрата
- •Обратимое неконкурентное ингибирование
- •Необратимое ингибирование
- •Регуляция количества фермента путем регуляции скорости его синтеза и распада
- •Превращение ферментов в активные формы
- •Регуляция активности ферментов путем их ковалентной модификации
- •Регуляция белковыми ингибиторами
- •Аллостерическая регуляция
- •Ингибирование по принципу обратной связи
- •4. Строение, состав и физиологическая роль клеточной стенки и цитоплазматической мембраны.
- •Функции мембран
- •Мембранные липиды. Образование липидного бислоя мембран.
- •Мембранные белки. Жидко-мозаичное строение мембран
- •Функции мембранных гликолипидов, гликопротеинов, белков:
- •Свойства биологических мембран
- •Пассивный транспорт
- •Активный транспорт
- •Экзо- и эндоцитоз
- •Системы унипорта, симпорта и антипорта
- •4.3. Строение клеточной стенки грамположительных и грамотрицательных бактерий.
- •5. Пути и механизмы преобразования энергии в живых системах
- •5.1. Метаболизм. Катаболизм и анаболизм
- •Макроэргические соединения
- •Фазы освобождения энергии из питательных веществ
- •Роль высокоэнергетических фосфатов в улавливании энергии. Субстратное и окислительное фосфорилирование
- •Организация дыхательной цепи в митохондриях
- •Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования
- •Строение атф-синтазы и синтез атф
- •Коэффициент окислительного фосфорилирования
- •Дыхательный контроль
- •Энергетический обмен и теплопродукция
- •5.4. Фотосинтез и хемосинтез. Фотосинтез
- •Световая стадия фотосинтеза
- •Механизм световой фазы фотосинтеза
- •Темновая фаза фотосинтеза
- •Хемосинтез
- •6. Основные метаболические пути углеводов.
- •6.1. Общая схема превращения глюкозы. Метаболизм глюкозы в печени
- •Энергетический выход аэробного распада глюкозы
- •6.3. Пентозфосфатный путь.
- •Биосинтез глюкозы (глюконеогенез)
- •Субстраты для глюконеогенеза
- •Биосинтез гликогена (гликогенез)
- •Распад гликогена (гликогенолиз)
- •П ревращение в жирные кислоты и холестерол
- •6.4. Брожение.
- •6.5. Биосинтез глюкозы. Обходные пути глюконеогенеза. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез)
- •Субстраты для глюконеогенеза
- •Биосинтез гликогена (гликогенез)
- •Распад гликогена (гликогенолиз)
- •П ревращение в жирные кислоты и холестерол
- •6.6. Биосинтез глюкозы из двухуглеродных соединений (глиоксилатный цикл).
- •7. Обмен липидов.
- •7.1. Катаболизм глицерина.
- •Окисление до со2 и образование атф
- •7.3. Биосинтез липидов.
- •8. Обмен белков
- •8.1. Общая схема метаболизма аминокислот. Механизмы транспорта аминокислот в клетку. Метаболизм аминокислот в печени
- •8.2. Дезаминирование аминокислот: окислительное дезаминирование, трансаминирование, непрямое дезаминирование (трансдезаминирование).
- •8.3. Превращения углеродного скелета аминокислот. Кетогенные и гликогенные аминокислоты.
- •8.4. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины.
- •8.5. Азотфиксация.
- •8.6. Биосинтез заменимых и незаменимых аминокислот.
- •9. Вторичные метаболиты бактерий и растений
- •Библиография
2.6.Четвертичная структура белка. Свойства олигомерных белков. Роль четвертичной структуры в проявлении определенных функций белка.
Под четвертичной структурой белка подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношении макромолекулярного образования. Каждая отдельная полипептидная (протомер или субъединица) не обладают биологической активностью, а образовавшаяся молекула - олигомер обладает биологической активностью. Четвертичная структура белка уникальна, как и другие уровни организации. Четвертичная структура поддерживается нековалентными взаимодействиями между контактными площадками протомеров.
Четвертичная структура белков - еще один пример удивительной мудрости природы. Докажем это на примере функционирования двух белков: миоглобина, обладающего только третичной структурой и гемоглобина, обладающего четвертичной структурой. Гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (, , , , S). В состав молекулы входит по две цепи двух разных видов. Длина - и -цепей примерно одинакова (- 141 а.к., - 146 а.к.). Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: HbA (нормальный гемоглобин взрослого человека) - 22,; HbF (фетальный гемоглобин) -22; HbS (гемоглобин при серповидноклеточной анемии) - 2S2; HbA2 (минорный гемоглобин человека) - 22.
Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями, которые способствуют выполнению гемоглобином уникальной биологической функцией и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами (от греч. - аллос - другой, стерос - пространство). На его примере можно лучше понять свойства других аллостерических белков, поэтому рассмотрим работу гемоглобина подробнее.
Миоглобин способен запасать кислород, а гемоглобин обеспечивает его транспорт. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Простетической группой этих белков является гем. Гем расположен в гидрофобном кармане пептидной цепи каждого протомера, т.е. окружен неполярными остатками, за исключением 2-х остатков гистидина, расположенных по обе стороны плоскости гема. С одним из них (проксимальным гистидином) Fe2+ связано координационно по 5 координационному положению. Второй (дистальный) гистидин расположен почти напротив проксимального, но несколько дальше, поэтому 6-ое координационное положение Fe2+ остается свободным. В неоксигенированном миоглобине или протомере гемоглобина атом железа выступает из плоскости кольца в направлении проксимального гистидина на 0,03 нм. В оксигенированном миоглобине (протомере гемоглобина) кислород занимает 6-ое координационное положение атома железа, при этом Fe2+ не меняет степени окисления. Такого эффекта позволяет достичь гидрофобное белковое окружение гема, которое не позволяет кислороду слишком сблизиться с железом, чтобы его окислить. Железо, координируя О2, выступает из плоскости кольца лишь на 0,01 нм. Т.о., оксигенирование миоглобина сопровождается смещением атома железа и, следовательно, проксимального гистидина и ковалентно связанных с ним аминокислотных остатков в направлении плоскости кольца. В результате белковая глобула меняет конформацию. Эти изменения приводят в гемоглобине сопровождаются разрывом солевых связей между протомерами, что облегчает связывание следующих молекул О2. Тем самым проявляется эффект кооперативного связывания.