Стереоизомерия.

Все стандартные аминокислоты содержат ассиметрический атом углерода в -положении, т.е. атом углерода с четырьмя различными заместителями. Такой атом углерода является хиральным центром. Благодаря тому, что связи вокруг -атома углерода имеют тераэдрическое расположение, четыре различных заместителя могут располагаться в пространстве двумя различными способами, так что молекула может существовать в двух к онфигурациях, представляющих собой несовместимые зеркальные отображения.

Таким образом, соединения с хиральным центром встречаются в двух изомерных формах, у которых одинаковые физические и химические свойства, за исключением одного - способности вращать плоскость плоскополяризованного луча света в разные стороны на определенный угол. Эти соединения обладают оптической активностью. В основе строгой системы классификации и обозначения стереоизомеров лежит не вращение плоскости поляризации света, а абсолютная конфигурация молекулы стереоизомера, т.е. взаимное расположение четырех заместителей. Для выяснения конфигурации оптически активных соединений их сравнивают с каким-нибудь одним соединением, выбранным в качестве эталона, например, глицеральдегидом.

Почти все природные биологически активные соединения, содержащие хиральный центр, встречаются только в какой-нибудь одной стереоизомерной форме - D или L. Все аминокислоты, входящие в состав белков, являются L-изомерами. Живые клетки обладают уникальной способностью синтезировать L-аминокислоты с помощью стереоспецифичных ферментов. Стереоспецифичность этих ферментов обусловлена ассимитрическим характером их активных центров.

Кислотно-основные свойства аминокислот

Изоэл точка это значение рН, при которой концентрация биполярного иона в растворе максимальна, а концентрация аниона – минимальна (т.е. молекула заряжена нейтрально).

При растворении в воде кислоты ионизируются и ведут себя как кислоты и основания. Знание кислотно-основных свойств аминокислот имеет исключительно важное значение для понимания многих свойств белков.

По кислотно-основным свойствам аминокислоты разделяют на три группы.

Н ейтральные аминокислоты не содержат в радикале R дополнительных кислотных или основных центров, способных к ионизации в водной среде. В кислой среде они существуют в виде однозарядного катиона и являются двухосновными кислотами по Бренстеду. Как видно на примере аланина, изоэлектрическая точка у нейтральных аминокислот не равна 7, а лежит в интервале 5,5 – 6,3.

-Аминокислоты, содержащие одну аминогруппу и одну карбоксильную группу, кристаллизуются из нейтральных водных растворов в виде биполярных ионов (цвиттерионов).

Аминокислоты могут вести себя как кислоты (доноры протонов)

и как основания (акцепторы протонов):

Д анные равновесия можно количественно описать константами диссоциации К₁ и К₂ или их отрицательными десятичными логарифмами:

В зависимости от рН в растворе могут наблюдаться следующие равновесия:

p I=1/2(2,34+9,69)=6,01

Основные аминокислоты содержат в радикале R дополнительный основный центр. К ним относятся лизин, гистидин и аргинин. В кислой среде они существуют в виде дикатиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка основных аминокислот, как видно на примере лизина, лежит в области рН выше 7.

pI= ½(9,0+10,05)=9,74

Кислые аминокислоты содержат в радикале R дополнительный кислотный центр. К ним относятся аспаргиновая и глутаминовая кислоты. В кислой среде они существуют в виде катиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка этих аминокислот лежит в области рН много ниже 7.

p I= ½(2,09+3,86)=2,77

Тирозин и цистеин содержат в боковых радикалах слабые кислотные центры, способные к ионизации при высоких значениях рН.

Важное значение имеет тот факт, что при физиологическом значении рН (~7) ни одна аминокислота не находится в изоэлектрической точке. В организме все аминокислоты ионизированы, что обеспечивает им хорошую растворимость в воде.

Частота, с какой аминокислоты встречаются в белках, неодинакова. Например, глицин обнаруживается в 10 раз чаще, чем триптофан. По частоте нахождения аминокислот в белках можно составить такой ряд: ала  вал  лей  сер  глу  глн  лиз  арг  про > асп  асн  изо  тре  фен > тир  цис  мет  гис.

Большинство белков по аминокислотному составу отличаются не очень резко. Но некоторые белки с особыми свойствами отличаются и аминокислотным составом. Так, белок соединительной ткани коллаген на 1/3 построен из остатков глицина, около 1/5 на ост. пролина и оксипролина. Именно такой состав аминокислот позволяет готовой молекуле белка образовывать прочные олигомерные структуры - фибриллы. Фибриллы коллагена превосходят по прочности стальную проволоку равного поперечного сечения. При кипячении в воде нерастворимый коллаген превращается в желатину - растворимую смесь полипептидов. Необычный аминокислотный состав коллагена определяет его низкую питательную ценность. В состав связок и соединительной ткани стенок сосуда входит белок - эластин. Эластин богат остатками лизина. Четыре боковые группы лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин. Таким путем полипептидные цепи эластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях.

В хромосомах содержатся положительно заряженные белки гистоны, примерно на 1/3 построенные из остатков лизина и аргинина. Положительный заряд молекулы белка позволяет образовывать прочные комплексы с отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот.