Самостiйна позааудиторна робота:

1. Складіть таблицю:

2. Група складних білків

   Небілкова частина

   Тип зв΄язку

   Представники

   Функції

   Схематично зобразити фрагмент структури ДНК, позначити та вказати наявні зв’язки.

3. Охарактеризувати фізико-хімічні властивості нуклеїнових кислот.

4. Зобразити послідовність нуклеотидів у ланцюзі РНК, що комплементарний заданій послідовності в ДНК: ТГГАТЦАЦГТГ

5. Підготувати вихідні дані для оформлення протоколу лабораторної роботи.

Контрольнi питання:

1. Класифікація складних білків.

2. Загальна характеристика основних груп складних білків: а) хромопротеїнів;

б) глікопротеїнів; в) ліпопротеїнів; г) фосфопротеїнів; д) нуклеопротеїнів.

3. Методи виділення складних білків з біологічних субстратів і визначення складових компонентів.

4. Складні білки як фармпрепарати.

5. Будова пуринових і піримідинових основ, нуклеозидів і нуклеотидів.

6. Будова i функцiї ДНК.

7. Будова i функцiї рiзних видів РНК.

8. Нуклеїновi кислоти i нуклеотиди як фармпрепарати.

Самостiйна аудиторна робота:

1. Розрахуйте кількість аденілових нуклеотидів в молекулі ДНК, якщо кількість гуанілових нуклеотидів становить 14%.

2. Дайте визначення наступним термінам:

   • Апопротеїн

   • Простетична група

   • Нуклеозид

   • Нуклеотид

   • нуклеосома

4. Виконати лабораторнi роботи, оформити I захистити протокол.

1. Виділення казеїногену з молока і його гідроліз.

Принцип методу. Виділення фосфопротеїнів грунтується на їх властивості добре розчинятися в розведених розчинах лугу і випадати в осад в кислому середовищі. Казеїноген має властивості кислоти і в молоці знаходиться у вигляді аніонів, розчинних у воді (кальцинат казеїногену). Недисоційовані молекули казеїногена малорозчинні у воді. Ізоелектрична точка казеїногена знаходиться при pH 4,7. Цим пояснюється, що при підкисленні молока до рН 4,7 молоко згортається в результаті випадіння в осад казеїногену. Не слід добавляти в молоко надлишок кислоти, так як молекули казеїногену перезаряджаються і знову переходять в розчин, що заважає осадженню. Згортання молока можливе і в присутності молочної кислоти, яка утворилася з лактози під впливом молочнокислих бактерій. При ферментативному згортанні молока (дія пепсину) казеїноген проходить хімічне подрібнення з утворенням з нього казеїну. Кальцієва сіль казеїну на відміну від кальцієвої солі казеїногену нерозчинна у воді. Перетворенням казеїногену в казеїн пояснюється ферментативне згортання молока.

Хід роботи.

1. Виділення казеїногену. До 4 мл молока доливають стільки ж дистильованої води. Осаджують казеїноген за допомогою добавляння 2 крапель концентрованої оцтової кислоти. Осад казеїногену, що утворився, відфільтровують і промивають на фільтрі дистильованою водою 2 рази.

2. Гідроліз казеїногену. При лужному гідролізі казеїногену, виділеного з молока або зерен казеїну, відбувається його розпад на фосфат і білок. Після осадження казеїногену з молока (або 100 мг казеїну у вигляді порошка) увесь вміст з фільтру переносять в пробірку для гідролізу із зворотним холодильником. Потім змивають осад з фільтру 2 мл 0,1% розчином карбонату натрію в ту ж пробірку і добавляють 4 мл 10 % розчину їдкого натру. Кип’ятять на помірному вогні (на асбестовій сітці) 15 хв з моменту закипання. Після охолодження до гідролізату добавляють рівний об’єм 0,1% розчину карбонату натрію і проводять реакції на продукти гідролізату.

3. Виявлення білка. Білок виявляють біуретовою реакцією: до гідролізата добавляють 5 крапель 10% розчину їдкого натру, 2 краплі 1% розчину сульфату міді і все перемішують; вміст пробірки набуває фіолетового кольору.

4. Виявлення фосфату (молібденова проба). До 10 крапель розведеного гідролізату казеїногену добавляють 1 краплю концентрованої азотної кислоти і тільки після знебарвлення вносять 20 крапель молібденового реактиву. Потім доводять розчин до кипіння і відразу ж пробірку охолоджують. На дні пробірки появляється жовтий осад фосфорномолібденовокислого амонію.