Заняття №1 Тема: Вступ до бiохiмiї. Амінокислотний склад білків I пептидів, їх біологічні функції.

Актуальнiсть теми: Бiохiмiя – фундаментальна бiомедична наука, яка вивчає склад i структуру хiмiчних компонентiв живих органiзмiв, їх перетворення та молекулярнi механiзми фiзiологiчних процесів. Знання бiохiмiї небхiднi студентам фармацевтичного факультету для засвоєння наступних дисциплiн – фармакологiя, фармакотерапiя, клінічної фармакології. Амiнокислоти – структурнi компоненти бiлкiв, що забезпечують основнi прояви життєдiяльностi органiзму.

Навчальні цілі:

Знати: Основні етапи розвитку біохімії, її значення для фармації. Хiмiчну будову амiнокислот i пептидів, їх властивості та функції.

Вмiти: виявляти та iдентифiкувати амiнокислоти в бiологiчних об΄єктах.

Самостiйна позааудиторна робота:

1. Написати формули 20-ти амiнокислот, що входять до складу бiлкiв. Роздiлити їх на групи за фiзико-хiмiчними властивостями радикалiв.

2. Написати формулу трипептиду Фен-Глу-Арг.

3. Пiдготувати вихiднi данi для оформлення протоколу лабораторної роботи.

Контрольнi питання:

1. Предмет, завдання та об’єкти вивчення бiохiмiї.

2. Iсторiя розвитку біохімії.

3. Основні розділи і напрями біохімії. Значення біохімії для медицини та фармацiї.

4. Будова, фiзико-хiмiчнi властивостi та класифiкацiя амiнокислот.

5. Будова i властивостi пептидiв. Бiологiчна активнiсть природних пептидiв.

6. Амiнокислоти, пептиди і гiдролiзати бiлкiв як фармпрепарати.

7. Кольоровi реакцiї на амiнокислоти i бiлки.

8. Правила роботи в бiохiмiчнiй лабораторiї

Самостiйна аудиторна робота:

1. Складіть таблицю: « Амінокислоти та пептиди як лікарські засоби»

Амінокислоти, пептиди	Фармпрепарати	Використання

2. Виконати лабораторнi роботи, оформити i захистити протокол.

1. Кольорові реакції на амінокислоти і білки.

За допомогою кольорових реакцій можна виявити присутність білка в біологічних пептидів, їх рідинах, визначити його кількість та встановити склад амінокислот. В медицині та науково-дослідницькій роботі застосовуються універсальні реакції: біуретова відкриває всі білки, нінгідринова – всі α-амінокислоти. Специфічні кольорові реакції відкривають окремі амінокислоти або групи амінокислот.

а) Нінгідринова реакція.

Ця реакція характерна для аміногруп, які знаходяться в α-положенні і входять до складу білків, поліпептидів та вільних амінокислот. Ця реакція застосовується для кількісного визначення α-амінокислот колориметричним та хроматографічним методами.

Принцип методу: при нагріванні розчину білка або амінокислот з нінгідрином утворюються сполуки синьо-фіолетового кольору.

Хід роботи. В пробірку наливають 2-3 краплі розчину амінокислот (білка), додають 1-2 краплі 0,1Н розчину нінгідрину, злегка підігрівають і спостерігають появу фіолетового забарвлення..

в) Реакція Фоля.

Принцип методу. Це реакція на сірковмісні амінокислоти (цистин, цистеїн). Під впливом лугу ці амінокислоти легко відщеплюють сірку у вигляді сірководню, який з сіллю свинцю утворює чорний осад сірчистого свинцю. Всі білки, які містять цистин або цистеїн дають позитивну реакцію Фоля.

Хід роботи. В пробірку вміщують 5 крапель розчину білка, додають 5 крапель 30% розчину КаОН і 1 краплю 5% розчину свинцю. Нагрівають і спостерігають за появою чорного забарвлення.

г) Біуретова реакція.

Принцип методу. Це характерна реакція на групу - СО-NН-. Сполуки, які мають в своєму складі не менше двох пептидних зв'язків (білки, пептиди), в лужному середовищі утворюють з сульфатом міді комплекс рожево-фіолетового кольору. Біуретова реакція доводить наявність пептидних зв'язків в білках і поліпептидах.

Хід роботи. У пробірку вміщують 2-3 краплі розчину білка, додають 1-2 краплі 10% розчину КаОН та 1-2 краплі сульфату міді, спостерігають появу рожево-фіолетового забарвлення.