Лiтература.

1. Конспект лекцiй.

2. Биологическая химия /Воронина Л.Н. и др.- Х.:Основа, 1999. – 640 с.

3. Губський Ю.I. Бiологiчна хiмiя. – Київ-Тернопiль: Укрмедкнига, 2000 – 507 с.

4. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. – Біохімія людини.

5. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. – Біохімія людини.Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744с.

Заняття №2 Тема: Cтруктура та фiзико-хiмiчнi властивостi бiлкiв. Прості білки. Методи виділення та очищення білків.

Актуальнiсть теми: Білки – високомолекулярні азотовмісні органічні сполуки, що є основою структури і функцій всіх живих організмів. Будова білків визначає їх фізико-хімічні властивості та функціональну активність. Порушення структури і функцій білків викликає розвиток патологічних станів. Фізико-хімічні властивості білків лежать в основі багатьох методів, що використовуються у фармацевтичній практиці та клініко-біологічних дослідженнях.

Навчальнi цiлi:

Знати: структуру, фізико-хімічні властивості, класифікацію та біологічну роль простих білків.

Вмiти: виявляти білки в біологічних об΄єктах та фармпрепаратах, розділяти білкові фракції.

Самостiйна позааудиторна робота:

1. Схематично зобразити типи хімічних зв΄язків у вторинній та третинній структурі білків.

2. Порівняти молекулярну масу, розчинність, ізоелектричну точку, особливості амінокислотного складу альбумінів, глобулінів, гістонів і протамінів.

3. Підготувати вихідні дані для оформлення протоколу лабораторної роботи.

Контрольнi питання:

1. Будова і рівні структурної організації білків (первинна, вторинна, третинна, четвертинна). Характеристика хімічних зв’язків, які відповідають за формування рівнів структури білків.

2. Методи дослідження структурної організації білків.

3. Фізико-хімічні властивості білків: молекулярна маса, розчинність, амфотерність, оптична активність, колоїдно-осмотичні властивості.

4. Денатурація білків, зміна структури, фізико-хімічних і біологічних властивостей.

5. Реакції осадження білків, їх використання у медико-біологічній і фармацевтичній практиці.

6. Умови зберігання фармпрепаратів білкової природи.

7. Класифікація білків.

8. Будова, фізико-хімічні властивості та біологічна роль окремих груп простих білків(альбумінів, глобулінів, пістонів, протамінів, проламінів, глютелінів).

9. Методи виділення та очищення білків.

10. Використання методів виділення та очищення білків у технології одержання фармпрепаратів білкової природи.

Самостiйна аудиторна робота:

1. Складіть таблицю:

   Простий білок	Місце знаходження	Біологічна роль

2. Охарактеризуйте структуру та властивості білків за умов впливу:

а) температури;

б) концентрованих кислот, лугів та органічних розчинників;

в) важких металів;

г) іонізуючого випромінювання;

д) високого тиску.

3. Виконати лабораторнi роботи, оформити I захистити протокол.

1. Незворотнє осадження (денатурація) білків.

1.1. Осадження концентрованими кислотами.

Принцип методу. При дії на білок концентрованих мінеральних і органічних кислот відбувається денатурація білка внаслідок дегідратації та утворення комплексних сполук. В більшості мінеральних кислот осад денатурованого білка може розчинитися при надлишку кислоти, хоча білок не повертається до нативного стану. Тільки в присутності азотної, сульфосаліцилової та трихлороцтової кислот утворюється стійкий осад і це застосовується в медичній практиці для визначення вмісту білка в біологічних рідинах.

Хід роботи. В чотири пробірки наливають по 1 мл кислот: в першу - концентрованої азотної кислоти; в другу - концентрованої сірчаної кислоти; в третю - 10% розчину трихлороцтової кислоти, в четверту - 2% розчину сульфосаліцилової кислоти. Обережно по стінці в кожну пробірку наливають рівний об’єм розчину білка. При додаванні надлишку азотної, трихлороцтової і сульфосаліцилової кислот осад не розчиняється, а при додаванні надлишку сірчаної кислоти осад розчиняється.