Фракция β-глобулинов

Главный белок, обеспечивающий транспорт железа, – трансферрин (сидерофилин), β₁-гликопротеин плазмы крови, содержание в плазме – 1,6 – 2,8 г/л. Не  связанную с железом форму называют апотрансферрином. Мол. масса – 76 – 77 кДа,  изоэектрическая точка – 5,9. Содержание   углеводов – 6,1 %.  Полипептидная цепь содержит 680 аминокислотных остатков. Считают, что трансферрин состоит из двух одинаковых доменов,   каждый из которых связывает по одному атому железа. 

Апотрансферрин, связывая два атома железа, образует комплекс, окрашенный в розовый цвет с максимумом поглощения при длине волны 460 – 465 нм. Изменение поглощения   при этой длине волны может быть использовано для определения связывания железа. Одновременно с присоединением   железа молекула связывает два иона карбоната или бикарбоната, формируя сложный комплекс. 

В молекуле трансферрина железо трехвалентное, однако  более легко с ним связывается Fe²⁺, которое, окисляясь, превращается в трехвалентное. Различные анионы могут замещать бикарбонат: оксалат, малонат, пируват, лактат. Связывание каждого атома железа сопровождается выде­лением трех протонов из комплекса и присоединением одного бикарбонатного иона. На основании этих отличий удается выделить четыре формы трансферрина — апотрансферрин, две различные формы, содержащие по одному атому железа, и одну форму, имеющую два атома железа.

С трансферрином может связываться и большое число других металлов: Cu²⁺, Zn²⁺ Cr³⁺, Co³⁺, Mn³⁺, Cd³⁺. Уровень трансферрина увеличивается при беременности, железодефицитных анемиях, после введения эстрогенов, снижается при циррозах печени, белковом голодании, отравлении солями железа. Содержание трансферрина у здоровых составляет 2,42 г/л. 

Гемопексин  — β-гликопротеин с мол. массой 57 кДа, состоит из одной полипептидной цепи. Содержание углеводов до 20 %. Концентрация в плазме – 0,85 г/л. 

Синтезируется в печени. Главная функция –  связывание  и транспорт гема, который рассматривается и как индуктор синтеза гемопексина. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема. Такой комплекс легко захватывается из крови печенью.

Иммуноглобулины – ведущие молекулы в механизмах защиты организма

Основная часть γ -фракции белков плазмы крови представлена иммуноглобулинами. Они синтезируются  плазмацитами, специализированными клетками, происходящими из В-лимфоцитов. В- и Т-лимфоциты – основные типы клеток иммунной  системы. Если В-клетки ответственны за синтез циркулирующих, гуморальных антител,  иммуноглобулинов, то  Т-лимфоциты включаются в ряд важных опосредованных клетками иммунологических процессов, таких как отторжение трансплантата, реакции повышенной чувствительности и защита против злокачественных клеток и многих вирусов.

Все иммуноглобулины состоят как минимум из двух легких и двух тяжелых цепей

Все молекулы иммуноглобулинов  состоят из двух идентичных легких (L) цепочек (мол. масса 23 кДа) и двух идентичных тяжелых (H) цепочек (мол. масса 53-75 кДа) связанных  в форме тетрамера (L2H2) дисульфидными мостиками (рис 13.3 ). 

Рис.13.3. Структура иммуноглобулина G

В каждой цепочке  можно выделить специфические домены, или области, характеризующиеся структурными и функциональными особенностями. Аминокислотная последовательность С-концевого отдела цепи  легкой цепи  (108–214-й аминокислотный остаток) постоянная (константная) –С_L-область. N-концевой отдел легких цепей (1–107–й аминокислотный остаток) вариабельная (меняющаяся ) V_L-область  цепи. Одна четверть тяжелых (H) цепей  (около 120 аминокислот) со стороны N -концевой аминокислоты названа  переменной  (вариабельной) областью (V_H), а остальная часть тяжелой цепи (свыше 300 аминокислот) состоит из нескольких  константных областей  (C_H1, C_H2, C_H3). N-концевые  вариабельные участки  легких (V_L) и тяжелых(V_H) цепей  молекулы иммуноглобулина формируют домен молекулы, который связывает специфический антиген – активный центр антитела.  

При кратковременном гидролизе иммуноглобулина папаином  образуются  два фрагмента, способных  связывать антигены (Fab) и один фрагмент, способный формировать белковые кристаллы (Fc). Область в 15-65 аминокислотных остатков,  в которой находится пептидные связи, гидролизуемые папаином, названа  шарнирной областью.