Уровень белков в плазме определяет распределение воды между кровью и тканями

Капилляры – место активного обмена веществами  между внутри и внесосудистыми пространствами. За 1 мин обменивается около 70 % воды. Вместе с водой из капилляров в ткани поступают питательные вещества, а из тканей  продукты обмена возвращаются в кровь. При этом удаление продуктов обмена столь же важно, как и доставка кислорода и питательных веществ. Движущей силой обмена жидкостью  через капилляры является гидростатическое давление, которое в капиллярах на 20 - 25 мм.рт.ст. выше, чем во внеклеточном пространстве. Для предупреждения выхода слишком большого количества внутрисосудистой жидкости в межклеточное пространство гидростатическому давлению противостоит внутрисосудистое коллоидно-осмотическое давление, создаваемое белками плазмы. Различия в этих двух давлениях в артериальной и венозной частях капилляров (механизм Старлинга, см. учебные пособия по физиологии) обеспечивают поступление к клеткам богатой питательными веществами жидкости, содержащей глюкозу, аминокислоты, жирные кислоты, кислород и другие необходимые для жизни вещества в артериальной части капилляра и удаление продуктов обмена в венозной части. Становится понятным, почему уменьшение уровня белков плазмы (гипопротеинемия, например, при белковом голодании или заболеваниях почек) нарушает обмен воды в капиллярах и приводит к развитию состояния известного как отек. Отеки имеют множество причин; дефицит белка – одна из них.

Большинство белков плазмы синтезируется в печени. Это было доказано многочисленными экспериментами in vivo на гепатэктомированных животных или используя изолированную перфузируемую печень, ее срезы или гомогенаты и in vitro, применяя системы трансляции с  иРНК, полученной из печени. Однако ряд белков синтезируется и поступает в кровь из других клеток, в частности γ-глобулины синтезируются плазматическими клетками, ряд белков синтезируется клетками эндотелия и т.д.

Синтез белков плазмы – яркий пример механизма синтеза секретируемых белков.

 Белки плазмы синтезируются на мембраносвязанных полисомах и затем переходят в аппарат Гольджи и через плазматическую мембрану  попадут в плазму. Чаще всего, они синтезируются как пропротеины и первоначально содержат N-концевые сигнальные пептиды, а затем по мере прохождения через клетку, подвергаются различным посттрансляционным модификациям (протеолизу сигнальных пептидов, гликозилированию в аппарате Гольджи, фосфорилированию и т.д.). Время их синтеза составляет от 30 мин до нескольких часов или более для отдельных белков. Большинство белков плазмы являются гликопротеинами. Исключение составляют лишь  альбумин и небольшое число других белков и ферментов плазмы. Как правило, углеводная часть в каждой молекуле гликопротеинов представлена несколькими олигосахаридными цепями, в состав которых входит N-ацетилглюкозамин, манноза, галактоза, фукоза, N-ацетилнейраминовая кислота и ксилоза. Последняя нередко участвует в связывании олигосахаридных цепей с аминокислотами полипептидной цепи. Поскольку большинство внеклеточных белков представляют собой гликопротеины, углеводы играют важную роль в обеспечении выхода белка из клетки. Углевод –“паспорт”, “виза”, которую получает образующаяся полипептидная цепь, подготовляемая клеткой для секреции во внеклеточные пространства.

Олигосахариды гликопротеинов участвуют и в таких важных процессах, как специфическое взаимодействие между белком и клеткой или между клетками. Наиболее важное  место в этой функции отводится N-ацетилнейраминовой кислоте. Так, отделение ее приводит к более быстрому удалению белка из циркуляторного русла, что имеет большое значение  в управлении временем  биологического полураспада,  которым характеризуется каждый белок плазмы крови, а, следовательно, и временем “жизни” для выполнения определенных функций. Так как присоединение углеводов относится к нематричным  процессам, в отличие от матричной сборки полипептидной  цепи, белки плазмы крови могут широко варьировать по  углеводному составу, что сказывается на их изоэлектрических точках и создает условия для появления вариантов  белков-изопротеинов.

Многие варианты белков плазмы детерминированы генетически. В таких случаях говорят, что белки плазмы проявляют полиморфизм. Хорошо известны генетические варианты альбумина, α₁-антитрипсина, α₁-кислого гликопротеина, гемоглобина, церулоплазмина, трансферрина, фибриногена и т.д. Полиморфные формы данных  белков первоначально были открыты методом  электрофореза на крахмальном геле, в котором каждая полиморфная форма отличалась своей специфической подвижностью. В ряде случаев генетически детерминированные варианты белков не обладают полноценной функциональной активностью, что может приводить к тяжелым клиническим проявлениям — молекулярным болезням. Среди них детально изучены заболевания, обусловленные нарушениями свертывания крови, связанными с синтезом дефектных белков системы гемостаза, понижение сопротивляемости к инфекционным болезням при нарушении образования иммуноглобулинов и белков системы комплемента, поражения легких, вызываемые недостаточностью  α₁-антитрипсина, тяжелые гипохромные анемии при недостаточности трансферрина и белков, транспортирующих витамин B₁₂.

 В медицинской географии исследования распределения полиморфных форм белков используются для наблюдений за перемещениями людей.