Различают два типа легких цепей – λ и κ

Два типа легких цепей λ и κ различаются последовательностью аминокислот их С_L-областей. Отдельная молекула иммуноглобулинов всегда содержит две легкие цепи одинакового типа и никогда не содержит их  смеси. У людей цепи  κ-типа встречаются чаще чем λ-типа. 

NB!  Пять типов тяжелых цепей определяют пять классов иммуноглобулинов

Исследования  аминокислотного состава С_Н-областей тяжелых цепей у людей позволило выделить  пять типов  тяжелых цепей обозначенных  γ, μ, α, δ  и ε, имеющих мол. массу от 50 кДа до 70 кДа.  Тип Н-цепей определяет класс иммуноглобулина и его функциональные особенности. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgЕ (рис.13.4). Структурные особенности С_Н-областей тяжелых цепей позволяют в каждом классе выделить отдельные подклассы иммуноглобулинов.

Рис.13.4. Схема строения основных иммуноглобулинов крови

Двух идентичных вариабельных областей не бывает

Вариабельные отделы иммуноглобулинов, состоящие из V_L- и V_H-доменов, характеризуются высокой гетерогенностью. Фактически, у  различных людей не было обнаружено двух вариабельных областей с идентичной последовательностью аминокислот.

Функции, свойственные классу иммуноглобулина, определяют константные области молекул

Константные области  молекул иммуноглобулинов, особенно C_H2 и C_Н3 (и еще C_Н4 в IgM и IgD), входящие  в  фрагмент Fc, ответственны за  функции различных молекул иммуноглобулинов, например, связывание комплемента или  переход через плаценту.

Если одни иммуноглобулины (IgG) существует только в основной тетрамерной форме, то другие (IgA или gM) могут существовать в форме полимеров тетрамерных модулей:2,3 – для IgA или 5 – для IgM .

Иммуноглобулины G (IgG) – основные антитела плазмы крови и составляют 70 – 80  % всех иммуноглобулинов плазмы крови. Мол. масса IgG равна 150 кДа. Напротив, иммуноглобулины А — класс антител, преобладающих в секретах желез слизистых оболочек. Лишь 40 % всех IgA  находятся  в крови. Молекулы IgA , как правило, образуют полимерные формы. Мономерные формы имеют молекулярную массу 160 кДа.  IgA активируют систе­му комплемента по альтернативному пути, связывают стафи ­лококковый белок А, участвуют в образовании  ревматоидных  факторов, соединяются с альбуминами, гликопротеинами, взаимодействуют только с нейтрофилами, не дают реакции пассивной кожной анафилаксии и не переносятся через плаценту и стенку кишечника. 

Иммуноглобулины класса M (IgM) можно рассматривать как полимер пяти обычных молекул антител с мол. массой каждой субъединицы по 185  кДа, Н-цепи μ – типа. На молекулу пентамера приходится одна J-цепь. Общая мол. масса молекулы равна 900 кДа. Концентрация в плазме  составляет  500 – 1500 мг/л. Синтезируются со скоростью 22 мг/кг/сут. Время полураспада – 5 дней. Обнаруживаются на ранних стадиях иммунного  ответа на введение корпускулярных антигенов. Важнейшая эффекторная функция – активирование комплемента по классическому типу. С клетками практически не взаимодействуют. 

Имуноглобулины D cодержатся в сыворотке крови в небольших концентрациях – 30 – 50 мг/л. Находятся, главным   образом, в плазме крови. Молекула состоит из двух идентичных L-цепей (λ или κ) и двух Н-цепей с мол. массой 70 кДа. Синтезируется со скоростью 0,4 мг/кг/сут. Время полураспада – около 3 дней. Участвуют в активировании комплемента по альтернативному пути. 

Иммуноглобулины Е. Входят в состав плазмы крови и секретов слизистых оболочек. Содержание в плазме – 10 мг/л. Состоят из двух легких цепей (22–23 кДа) и двух Н-цепей типа ε (71 кДа). Время полураспада  – 2,4 сут. Скорость синтеза – 0,02 мг/кг/сут. Не проходят   через плаценту и кишечник. Активируют комплемент по альтернативному пути. Могут присоединяться к лимфоцитам, гомологичным тучным клеткам и базофилам. Вызывают гиперсенсибилизацию анафилактического типа у различных животных. 

И высокая  и низкая продукция иммуноглобулинов могут приводить к заболеваниям

Клиническое значение имеет ряд врожденных и приобретенных нарушений обмена иммуноглобулинов, в частности, агамаиммуноглобулинемия. 

Врожденная агаммаглобулинемия без лимфоцитопении – заболевание, характеризующееся врожденным значительным уменьшением содержания антител или отсутствием их. Нарушение связано с полом и наблюдается только у мальчиков. Встречается с частотой 1:100000 и проявляется между 6-м месяцем и 3-м годом жизни. В организме больных не образуются антитела на вводимые антигены. При этом резко повышается  чувствительность и восприимчивость к бактериальным инфекциям. Рекомендуется заместительная терапия. 

Вторичная приобретенная агамлаглобулинемия возникает при некоторых заболеваниях на фоне основной патологии.

При генерализованной неопластичеcкой пролиферации плазматических клеток (плазмоцитоме) повышается образование моноклональных иммуноглобулинов, что сопровождается тяжелым поражением паренхиматозных органов и разрушением костей. Накопление моноклональных иммуноглобулинов сопровождается иммунодефицитами. Плазмоцитому классифицируют по классам, подклассам и типам цепей иммуноглобулинов, которые синтезируются клетками. На фоне усиления образования иммуноглобулинов и их цепей преобладает синтез легких цепей, которые обнаруживаются в моче в виде белков Бенс-Джонса. Патологическое увеличение белков при плазмоцитоме связано с одним классом иммуноглобулинов: в 60 % случаев – с IgG, в 20 – с IgA, очень редко – с IgD и IgE. У больных плазмоцитомой плохо образуются антитела.

Описано и врожденное нарушение образования Н-цепей – болезнь тяжелых цепей, при которой Н-цепи накапливаются в организме и выделяются с мочой. В зависимости от типа Н-цепей различают болезнь у-γ типа, α-типа, μ-типа.