Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Органическая химия. Курс лекций. Учебное пособие
.pdf
+
2
CH
CH
+
3
+
2CO2
CH
+
HСl
PCl
5
–
2H2O
H
CH
H
3
COOH C
NH
СH3OH
+ CH
3
NH
O
OCH
2
H2O
+
3
Образование галогенангидридов. При действии PCl5 на
аминокислоты в кислой среде образуются соли хлорангидридов
аминокислот:
NH
CH
HCl
COO
2
[ ]
NH
3
CH
2
COOH
Cl
PCl
POCl
–POCl
–HCl
HCl
5
[
CH
NH
3
3
3
соль хлорангидрида
аминоуксусной кислоты
O
+
C
]
2
Cl
Cl
Декарбоксилирование. При нагревании аминокислот в
твердом состоянии с высококипящими растворителями
отщепляется карбоксильная группа с образованием аминов:
t
NH
CH
3
NH
2-аминопропановая
кислота
COOH
2
CH
CH
3
этиламин
2
+
.
Аналогичный процесс расщепления белков происходит во время
пищеварения под действием ферментов.
.
.
Отношение к нагреванию. Реакции, связанные с взаимным
влиянием групп –NH2 и –СООН.
При нагревании α-аминокислот происходит
межмолекулярная дегидратация с образованием циклических
амидов – дикетопиперазинов:
O
OH
C
CH
R
NH
H
HN
R
+
CH
C
HO
H
O
t
2 H2O
181
O
HN
C
CH
R
NH
CH
C
R
.
O
При нагревании β-аминокислот отщепляется NH3 и
–
H2O
образуются непредельные кислоты:
CH
NH
t
CH
COOH CHCH
2
2
2
=
2
COOH
+
NH
.
3
При нагревании γ- и δ-аминокислот образуются внутренние
циклические амиды – лактамы:
CH
CH
2
CH
2
NH
2
C
HO
2
t
O
H2O
N
H
.
O
Применение
Исключительная роль аминокислот, прежде всего, связана с
тем, что они входят в состав белков. При попадании в желудочнокишечный тракт белки пищи под действием ферментов
распадаются на аминокислоты, которые затем используются для
построения организмом своих собственных белков – тканей,
крови, кожи и т. д.
Практически все аминокислоты используются организмом
для построения органических соединений, необходимых для
правильного обмена веществ. Часть аминокислот выполняет роль
медиаторов – веществ, принимающих участие в передаче
нервных импульсов, а также обеспечивает соответствующие
физиологические функции: регуляцию сна, бодрствования,
сердечно-сосудистой деятельности, терморегуляцию тела.
Десять аминокислот организм синтезировать не может
(незаменимые аминокислоты), поэтому они должны добавляться
в пищу для повышения ее полноценности (в виде отдельных
препаратов, либо в комплексе с витаминными препаратами). При
нехватке одной из аминокислот белок становится недостаточно
полноценным и не полностью усваивается организмом.
Отдельные аминокислоты используются в химической
промышленности для проведения разнообразных синтезов, в
182
аналитической химии, пищевой промышленности как вкусовые
C
O
NH
2
NH
CO
NH
COOH
2
NH
2
CH
добавки (например, мононатриевая соль глутаминовой кислоты
придает вкус и запах куриного бульона).
ПЕПТИДЫ
Пептиды – это амиды, образующиеся при взаимодействии
карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы
второй аминокислоты. Амидная связь называется пептидной
связью, именно таким типом связаны остатки аминокислот в
белковых молекулах:
NH
.
В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-,
три-, тетра- и т. д. до полипептидов (с молекулярной массой до
10000; свыше 10000 – белки):
NH
CH
CO
2
дипептид
CH
CH
2
COOH
CO
2
(NHNH
CH
полипептид
NH
2
2
CO)
CH
CH
трипептид
COOH
CO
2
2
CH
n
2
CH
2
Последовательность соединения остатков аминокислот в
молекуле пептида влияет на его свойства. При взаимодействии
двух аминокислот (А и В) могут быть образованы 4 дипептида:
АА, ВВ, АВ, ВА. Например, из глицина и аланина:
NH
2
аланин
COOH
NH
CH
глицин
2
COOH
CH
3
183
образуются дипептиды:
2
CH
CH
CH
CH
NH
CH
2
2
глицилглицин (гли-гли)
CH
3
NH
2
аланилаланин (ала-ала)
CO
CO
NH
NH
CH
CH
COOH
2
COOH
3
CH
NH
3
CO
NH
2
аланилглицин (ала-гли)
CO
CH
2
глицилаланин (гли-ала)
NH
NH
CH
CH
2
COOH
3
COOH
При составлении названия дипептида вначале называется
остаток аминокислоты, прореагировавший своей карбоксильной
группой, а затем – остаток аминокислоты, участвующей в
реакции аминогруппой. Полипептиды встречаются в организмах
человека и животных, являясь прежде всего, продуктами распада
белков. Ряд пептидов играет важную биологическую роль
(например, антибиотики: декапептид – грамицидин С; гормоны –
окситоцин, инсулин, вазопрессин и т. д.).
БЕЛКИ
Белки – высокомолекулярные вещества, молекулы которых
состоят из остатковa-аминокислот, соединенных друг с другом
по типу амидной связи. Белки подразделяются на протеины
(простые белки), состоящие только из остатков аминокислот и
протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают
аминокислоты и вещества небелковой природы (H3PO4, углеводы,
липиды, нуклеиновые кислоты, гетероциклические соединения).
Протеины разделяются:
а) на альбумины – белки с небольшой молекулярной
массой, хорошо растворимые в воде, при нагревании
денатурируются (сворачиваются). Пример – яичный белок;
б) глобулины – белки, нерастворимые в воде, но
растворимые в теплом растворе с массовой долей NaCl 10 %.
Входят в состав мышечных тканей, крови, молока, семян, яиц;
в) проламины – плохо растворимы в воде, хорошо – в
растворе с объемной долей этанола 60-80 %. Характерны для
семян злаков;
184
г) глютелины – растворимы в растворах с массовой долей
O
CH
O
C
O
RRCH
CH
C
OCO
CH
CH
O
щелочи 2 %. Найдены в семенах пшеницы, риса, кукурузы;
д) протеиноиды – нерастворимые белки. Входят в состав
волос, ногтей, рогов, копыт и сухожилий;
Протеиды делятся:
а) на липопротеиды состоят из простого белка и липидов
(жиров). Входят в состав протоплазмы клеток, а также в зернах
хлорофилла;
б) гликопротеиды состоят из простого белка и
высокомолекулярных углеводов. Содержатся в слизистых тканях;
в) хромопротеиды – простые белки и красящие вещества.
Например, гемоглобин крови гидролизуется на белок глобин и
сложное азотистое основание, содержащее F e;
г) нуклеопротеиды – простые белки и нуклеиновые кислоты.
д) фосфопротеиды – белки, содержащие H3PO4. Играют
большую роль в питании молодого организма (белок молока –
казеин).
В основе белков находится полипептидная цепочка:
NH
C
2
NH
CH
RR
C
NH ...
Кроме амидной связи белки содержат дисульфидные
(–S–S–), солевые и водородные связи, которыми отдельные цепи
или участки могут быть соединены между собой:
NH
...
HN
NH
R
...
H
Солевые связи образуются при взаимодействии свободных
аминогрупп и кислотных групп. Различают первичную,
вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
Первичная структура – вид, число и последовательность
соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
185
Вторичная структура – зигзагообразная или
спиралевидная конфигурация белковых молекул, которая
поддерживается за счет водородных связей.
Третичная структура – пространственное расположение
вторичной структуры полипептидной цепи (она может
располагаться по-разному). Любые изменения в третичной
структуре влияют на свойства белков.
Четвертичная структура – объединение нескольких
частиц с третичной структурой за счет водородных, солевых,
ионных связей.
Способы получение
Белки экстрагируют из белоксодержащего сырья водой,
растворами солей, щелочей, кислот, спиртовыми растворами.
Затем его очищают – обрабатывают солями (высаливают),
спиртом или щелочами, нейтрализуют. Выделенные и
очищенные белки чаще всего имеют вид белого порошка
фибриллярного (нитевидного) или глобулярного (шаровидного)
типа.
Многие белки растворимы в воде, щелочах, кислотах, но не
растворимы в органических растворителях. В растворах белки
представляют собой высокомолекулярные коллоиды. Белки
относятся к амфотерным веществам (т. к. содержат
карбоксильные и аминогруппы), в кислых растворах проявляют
основные свойства, в щелочах – кислотные. Поэтому для белков
существует изоэлектрическая точка – одна из основных констант
белка.
Химические свойства
При действии высокой температуры, концентрированных
кислот и щелочей белки денатурируют (сворачиваются), т. е.
происходит нарушение вторичной, третичной и четвертичной
структуры. Белки подвергаются структурным изменениям и
выпадают в осадок при нагревании их растворов до 50 – 60 °С. При
этом они необратимо утрачивают свои специфические свойства
(способность к растворению в воде, солевых и спиртовых растворах,
биологическую активность). Термическая денатурация широко
186
применяется для доведения продуктов до кулинарной готовности, а
также повышения усвояемости белковой пищи организмом.
Концентрированные минеральные кислоты вызывают
необратимо осаждение белков. При этом происходит глубокая
денатурация белковой молекулы, связанная как с процессом
дегидратации белковых глобул, так и химическим взаимодействием
с функциональными группами, имеющимися в полипептидной
цепи.
Смешивающиеся с водой растворители снижают
диэлектрическую постоянную белковых растворов. Вследствие
этого уменьшатся ионизация белков, между белковыми частицами
усиливается напряжение, способствующее их агрегации и
снижению растворимости. Кратковременное действие
органических растворителей при пониженных температурах
вызывает обратимое осаждение, длительное действие приводит к
денатурации белков.
Белки гидролизуются растворами кислот, щелочей и
некоторых ферментов с образованием в конечном итоге α-аминокислот:
гидролиз
белок
альбумозы
дипептиды
полипептиды
a-аминокислоты
Под действием определенных реагентов белки дают
качественные на определенные фрагменты полипептидной цепи
реакции (цветные реакции). Они белков связанны с наличием в
белках аминокислотных остатков и определенных группировок.
Биуретовая – проявление фиолетового окрашивания при
обработке концентрированным раствором щелочи и насыщенным
раствором CuSO4 – качественная реакция на пептидные связи.
Она обусловлена наличием в молекуле белка пептидных связей и
используется в количественных колориметрических
определениях белка. В щелочной среде пептидные группы
переходят в енольную форму, в которой происходит
взаимодействие с гидроксидом меди. Образуется комплексное
соединение фиолетового цвета.
187
Ксантопротеиновая – проявление желтой окраски под
действием HNO3 конц., реакция на ароматические кольца. Она
обусловлена образованием нитросоединений ароматическими и
некоторыми гетероциклическими группами белка, указывает на
присутствие в молекуле полипептида ароматических
аминокислот. После образования нормального нитросоединения
под действием концентрированной азотной кислоты, при
добавлении к охлажденной жидкости избытка едкой щелочи
окраска переходит в оранжевую за счет образования солей
нитроновых кислот.
Реакция Миллона – проявление вишнево-красной окраски
при обработке раствором Миллона (раствор нитрата ртути в
азотистой кислоте), реакция на фенольные группировки.
Сульфгидрильная – выпадение черного осадка сульфида
свинца при нагревании с раствором плюмбита, реакция на S.
Реакция Адамкевича – фиолетовое окрашивание при
добавлении глиоксалевой и концентрированной серной кислот,
реакция на индольные группы.
Применение
Белки в организме человека выполняют разнообразные
функции: каталитические, строительные (из них состоит
основная масса протоплазмы клеток), энергетические, обменные,
защитные и др. Белками являются многие физиологически
активные соединения: ферменты, некоторые гормоны и
антибиотики, а также другие вещества.
Белки – необходимая составная часть пищевого рациона.
Главные источники белков: мясо (20 % белка по массе), рыба
(до 18 %), яйца (до 25 %), молоко (до 3 %), сыр (до 22,5 %),
пшеничный хлеб (до 8 %), изделия из круп (до 10 %), бобовые и
масличные культуры (20-35 %). Овощи относительно бедны
белком (до 2 %), но способствуют лучшей усвояемости белков.
Суточная потребность в белке взрослого человека – 100-150 г.
Основное качество пищевого белка – способность снабжать
организм необходимым количеством аминокислот.
В последнее время пищевые производства в качестве
приоритетных включают технологии получения белковых
188
продуктов (разнообразных модифицированных и специальных
5
4
555
белковых продуктов, использующихся как функциональные или
пищевые добавки к пище). В основном их производят из сои или
пшеницы с добавлением лимитирующих аминокислот.
ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
К гетероциклическим относятся органические соединения,
содержащие в своих молекулах циклы, в которых кроме углерода
есть атомы других элементов (гетероатомы:O, N, S).
Гетероциклические соединения классифицируются:
а) по числу атомов в цикле (от трехчленного до
макроциклического);
б) по количеству и виду гетероатомов (–O, –N, –S);
в) по степени ненасыщенности гетероцикла (насыщенные и
ненасыщенные).
Особый интерес представляют ненасыщенные
гетероциклические соединения, которые удовлетворяют
условиям ароматичности: по количеству π-электронов
соответствуют правилу Хюккеля; имеют плоское строение и
замкнутую системуπ-электронов.При наименовании
гетероциклов широко используются тривиальные названия:
3
4
фуран
3
2
O
1
3
2
S
1
тиофен
4
пиррол
3
2
N
1
H
6
пиридин
2
N
1
Нумерация в гетероциклах фиксирована и в большинстве
случаев зависит от старшинства заместителей. В отдельную
группу выделяют гетероциклические соединения с
конденсированными ядрами:
189
3
4
5
6
5
.
.
.
.
.
.
.
.
.
.
.
.
.
6
7
индол
2
N
1
H
7
8
хинолин
3
2
N
1
Гетероциклические соединения играют большую роль в
жизнедеятельности организмов и имеют важное физиологическое
значение (ДНК, РНК, хлорофилл, алкалоиды, ряд витаминов,
антибиотиков).
ПЯТИЧЛЕННЫЕ ГЕТЕРОЦИКЛЫ С ОДНИМ
ГЕТЕРОАТОМОМ
Наиболее важные представители– фуран, тиофен, пиррол.
Все они являются ароматическими соединениями: удовлетворяют
правилу Хюккеля, 4 электрона атома углерода цикла находятся в
π-сопряжении с неподеленной парой электронов гетероатома, сам
цикл имеет плоское строение. Поэтому, как для бензола, их
формулы могут быть изображены следующим образом:
или
O
или
O O
фуран
N
H
или
N
H
пиррол
или
S
.
или
N
H
.
.
.
S
тиофен
.
или;
S
Способы получения
Циклизация 1,4-дикарбонильных соединений (дикетонов,
дикарбоновых кислот или кетокислот). При их нагревании с
дегидратирующим агентом (CaCl2, H2SO4, P2O5) образуются
производные фурана; при проведении дегидратации в среде NH
3
– пиррола; в присутствии P2S5 – тиофена:
190
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]