Контрольні питання до розділу 4

1.  Охарактеризуйте обмін небілкових нітрогенвмісних компонентів крові в нормі та патології (сечовини, амоніаку, сечової кислоти, креатину і креатиніну).

2.  Охарактеризуйте поняття «залишковий Нітроген», «резидуальний Нітроген», «urea ratio», «кліренс креатиніну».

3.  Чим відрізняються уніфікований діацетилмоноок-симний метод визначення сечовини в біологічних рідинах та ферментативний?

4.  «Уреатест» визначення сечовини.

5.  Клініко – діагностичне значення визначення креатиніну, креатину, сечовини, сечової кислоти в біологічних рідинах.

6.  Діагностичне значення проби Реберга.

7.  Які методи аналізу використовують для визначення речовин фракції небілкових нітрогенвмісних компонентів?

8.  Вкажіть речовини, які мають найбільшу діагностичну значимість серед фракції небілкових нітрогенвмісних компонентів крові та біологічні матеріали, в яких їх слід визначати.

Розділ 5. Ферменти

Ферменти (ензими) – сполуки білкової природи, що мають специфічні властивості каталізувати різноманітні перетворення речовин у живому організмі. За хімічною будовою розрізняють прості та складні ферменти. Всі фер­менти характеризуються специфічністю дії, тобто каталізують тільки чітко визначений тип хімічної реакції. Більшість ферментів виявляють максимальну активність в інтервалі температур від 20 до 37 ⁰С. Збільшення температур призводить до зниження активності ферментів, а велике збільшення – до інактивації та денатурації. Активність ферментів залежить також від рН середовища і наявності в реакційній суміші активаторів та інгібіторів реакції. Опти­мальне значення рН для дії більшості ферментів складає 6,0 – 8,0. Винятком є шлунковий фермент пепсин, який активний при рН менше 2. Активаторами ферментів є йони металів, органічні кислоти, самі ферменти (аутоактивація). Інгібуючу дію виявляють концентровані мінеральні кислоти, солі важких металів.

Активність ферменту прийнято виражати кількістю перетвореного їм субстрату в перерахунку на 1 літр біологічного матеріалу за визначену одиницю часу. В якості міжнародної одиниці прийнята активність ферменту (Е), яка виражена в мкмоль/хвил. У перерахунку на 1 літр біомате­ріалу: Е/л = мкмоль/(хвил. · л).

У міжнародній системі одиниць СІ за одиницю активності ферменту прийнятий Катал (кат):

кат/л = моль/(сек. · л).

Виділяють шість основних класів ферментів:

1. Оксидоредуктази – каталізують окисно-відновні процеси.

2. Трансферази – прискорюють реакції перенесення окремих атомів і груп атомів від одних субстратів до інших.

3. Гідролази – каталізують гідролітичні реакції.

4. Ліази – каталізують процеси відщеплення груп негідролітичним шляхом з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки, приєднання відповідних груп атомів за місцем подвійного зв'язку.

5. Ізомерази – прискорюють процеси ізомеризації органічних сполук.

6. Лігази (синтетази) – каталізують реакції синтезу, які пов'язані з використанням енергії АТФ та деяких інших трифосфатів.

Основним біологічним матеріалом для дослідження активності ферментів є сироватка крові.