3. Дисперсионная связь

Дисперсионные межмолекулярные взаимодействия образуются между неполярными молекулами. Дисперсионную связь, так же, как и ковалентную, можно объяснить только на основании квантовомеханических эффектов. Упрощённо можно представить себе дисперсионное взаимодействие так: в каждый момент времени система ядро – электрон представляет собой электрический диполь; направление дипольного момент системы всё время меняется.

При сближении двух молекул изменения этих дипольных моментов частично синхронизируются, так что между молекулами преобладают силы притяжения (рис 1.6).

Рис.1.6. Дисперсионное межмолекулярное взаимодействие ( объяснения в тексте).

Потенциальная энергия дисперсионного взаимодействия:

сила:

Дисперсионные силы действуют между всеми атомами и молекулами, независимо от того, есть у них постоянные дипольные моменты или нет.

4. Межмолекулярное отталкивание

Сила межмолекулярного отталкивания действует между молекулами на очень малых расстояниях, когда приходят в соприкосновение заполненные электронные оболочки атомов, входящих в состав молекул. Квантовомеханический принцип Паули запрещает проникновение заполненных электронных оболочек друг в друга. Силы отталкивания возрастают с уменьшением расстояния:

а потенциальная энергия взаимодействия отталкивания:

Потенциальная энергия межмолекулярных взаимодействий приближенно описывается формулой Леннарда -Джонса.

(1.8)

ε и σ - константы, определяемые экспериментально.

Как видим , формула содержит два слагаемых. Первое – положительное учитывает межмолекулярное отталкивание, второе – отрицательное - межмолекулярное притяжение.

На рисунке 1.7 представлены зависимости от расстояния между центрами молекул r сил межмолекулярного взаимодействия. Силы отталкивания быстрее возрастают при уменьшении r и быстрее убывают при увеличении r , нежели силы притяжения. При малых расстояниях между молекулами преобладают силы отталкивания, а при расстояниях, больших r_0, – силы притяжения. При дальнейшем увеличении r силы межмолекулярного взаимодействия стремятся к нулю. График зависимости энергии взаимодействия молекул Е от расстояния между молекулами r – кривая с минимумом в точке r₀ , когда результирующая сила межмолекулярного взаимодействия равна нулю.

Рис. 1.7. Зависимости сил (а) и энергии (б) межмолекулярного взаимодействия от расстояния между молекулами. 1 – силы межмолекулярного отталкивания, 2- притяжение, 3- равнодействующая этих сил.

5. Гидрофобные взаимодействия

Особо следует выделить так называемые гидрофобные взаимодействия ( рис.1.8) Название неточное! Речь идёт о том, что энергетически выгодно, чтобы гидрофобные (неполярные) части молекул – неполярные «хвосты» заняли положение максимально удаленное от полярных молекул воды. От воды их оттесняют гидрофильные (полярные) участки молекул – полярные «головы», притягивающиеся к полярным молекулам воды (рис.1.8). Гидрофобные взаимодействия создают предпосылки для возникновения ван-дер-ваальсовых взаимодействий между гидрофобными группами молекул. Гидрофобные взаимодействия играют большую роль при образовании биологических структур в водной среде, например, биомембран.

Н₂О Гидрофильные(полярные) «головы» Н₂О

Гидрофобные(неполярные) «хвосты»

Рис. 1.8. Гидрофобные взаимодействия (объяснения в тексте).

Разным типам связи соответствуют разные потенциальные энергии связи – те энергии, которые надо затратить, чтобы разорвать связь ( см. таблицу 1.2 ).

ТАБЛИЦА 1.2

Потенциальная энергия различных связей

Вид связи	Энергия связи, эВ
Ковалентная	2 – 10
Ионная	1 - 4
Водородная	0,1 – 0,25
Гидрофобная	0,04 – 0,1
Ориентационная	0,01 – 0,05
Дисперсионная	0,04 – 0,1

5. РОЛЬ МЕЖАТОМНЫХ И МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫХ СВЯЗЕЙ В СТАБИЛИЗАЦИИ ПЕРВИЧНОЙ, ВТОРИЧНОЙ И ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

Существующая в природе иерархия типов межатомных и межмолекулярных связей с разными энергиями взаимодействия определяет иерархия структур биополимеров.

Разнообразие связей позволяет:

1. соединяться между собой разным элементам биомакромолекул, что определяет многообразие их структур,

1. набор разных по энергиям связей, некоторые из которых разорвать легко, а другие труднее, определяет изменчивость структур, образуемых биомакромолекулами при изменении внешних условий.

В качестве примера приведем роль межатомных и межмолекулярных связей при образовании структур белка ( см. таблицу 1.3).

ТАБЛИЦА 1.3

СТРУКТУРЫ, ОБРАЗУЕМЫЕ БИОМАКРОМОЛЕКУЛАМИ БЕЛКА

Структура	Рисунок	Связи, стабилизирующие структуру
Первичная – полипептидная цепь.		Ковалентная.
Вторичные: 1)a-спираль 2)b-складчатый слой.		Ионные, водородные, дисульфидные.
Третичные: 1)глобулы, 2)фибриллы.		Гидрофобные, ориентационные, водородные.
Четвертичная – агрегаты глобул и b- структур		Водородные, гидрофобные, ионные.

При денатурации белков, например при нагревании, сначала разрываются слабые связи, а затем сильные. Поэтому сначала разрушается четвертичная структура, затем третичная, вторичная и, наконец, (при сильном нагревании) первичная.

ВОПРОСЫ И ЗАДАЧИ К ГЛАВЕ 1

1. На «перекрёстках» каких наук родилась биофизика?

2. Какое значение биофизики для фармации?

3. Что определяет высокоэластичность эластомера?

4. На резиновом жгуте подвешен грузик. Поднимется он или опустится, если резину подогреть?

5. Охладится или нагреется резина при её быстром растяжении?

6. Какие физические явления в основе сил притяжения и сил отталкивания атомов и молекул?

7. Как зависит сила притяжения молекул от расстояния между ними, если энергия взаимодействия молекул обратно пропорциональна расстоянию в шестой степени?

8. Что определяет многообразие структур биомакромолекул?

9. Как происходит денатурация белков при их нагревании?

10. Содержимое сырого яйца текучее. Почему сваренное вкрутую яйцо проявляет некоторую упругость по отношению к изменению формы?