- •Рецензент проф. В.Д. Бовт
- •Зміст лабораторного заняття:
- •Техніка безпеки при роботі у біохімічній лабораторії
- •З метою уникнення травм, опіків, нещасних випадків забороняється:
- •Перша домедична допомога
- •Модуль 1. «Обмін вуглеводів. Обмін білків, амінокислот» Заняття № 1, 2
- •Лабораторна робота №1
- •Хід роботи:
- •Аналіз проводиться у відповідності за схемою, наведеною у таблиці.
- •Заняття № 3, 4
- •Лабораторна робота №2
- •Хід роботи:
- •Лабораторна робота №3
- •Хід роботи:
- •У пробірки відміряють послідовно, відповідно таблиці, біологічну рідину і робочі розчини. Для зменшення похибки аналізу рекомендується до обговореного порядку змішування розчинів.
- •Лабораторна робота №4
- •Хід роботи:
- •Лабораторна робота №5
- •Хід роботи:
- •Заняття № 6
- •Заняття №7
- •Заняття №8
- •Глосарій
- •Тестовий контроль тема: Загальні закономірності обміну речовин. Біологічне окиснення
- •Тема: обмін вуглеводів
- •Тема: обмін білків, амінокислот
- •Тема: обмін ліпідів
- •Тема: Обмін води та мінеральних солей
- •Тема: біохімія крові
- •2. Склад плазми крові:
- •Альбуміни – це:
- •4. Функція альбумінів:
- •5. Після проведення електрофорезу на бумазі в плазмі крові виявляють альбуміни в наступному %-ному співвідношенні:
- •6. Глобуліни − це:
- •7. Фібриноген − це:
- •8. Ендогенними інгібіторами протеолітичних ферментів являються:
- •9. Імуноглобуліни, які здатні активувати систему комплемента:
- •10. Кріоглобуліни − це:
- •15. Інтерферон – це:
- •Тема: Механізм м’язового скорочення
- •9. Актин − це:
- •10. Тропоміозин − це:
- •18. В результаті другої стадії ферментативної реакції м'язового скорочення відбувається:
- •19. В результаті третьої стадії ферментативної реакції м'язового скорочення відбувається:
- •20. В результаті четвертої стадії ферментативної реакції м'язового скорочення відбувається:
- •29. В м'язах-розгиначах є:
- •30. Для будови міосимпластів невірні положення:
- •Тема: Біологічні мембранИ
- •Роль плазматичної мембрани:
- •2. Роль ядерної мембрани:
- •3. Роль ендоплазматичного ретикулуму:
- •4. Роль мембрани аппарату Гольджі:
- •5. Роль мембрани лізосом:
- •15. Ендоцитоз − це:
- •16. Екзоцитоз − це:
- •17. Проста дифузія характеризується:
- •18. Полегшена дифузія характеризується:
- •19. До активного транспорту відносяться:
- •20. Аденілатциклазна система включає:
- •21. Стимулюючий і інгібуючий білок (g-білок) є:
- •22. Фермент аденілатциклаза складається з:
- •23. Субстратом для аденілатциклази є:
- •24. Інозитолфосфатна система включає:
- •Еталони відповідей до тестових питань тема: Загальні закономірності обміну речовин. Біологічне окиснення
- •Тема: обмін вуглеводів
- •Тема: обмін білків, амінокислот
- •Тема: обмін ліпідів
- •Тема: Обмін води та мінеральних солей
- •Тема: біохімія крові
- •Тема: Механізм м’язового скорочення
- •Тема: Біологічні мембранИ
- •Рекомендована література Основна
- •Додаткова
- •Для нотаток
- •Хімічні процеси в живИх організмАх Методичні вказівки
Заняття № 3, 4
Тема: Обмін білків
Цілі заняття:
− сформувати уявлення про особливості перетравлення білків, всмоктування, транспорту амінокислот;
− сформувати уявлення про реакції розпаду амінокислот в організмі: переамінування, дезамінування, відновне амінування, декарбоксилювання амінокислот;
− сформувати уявлення про метаболізм і фіксацію амоніаку; шляхи знешкодження амоніаку в організмі;
− сформувати уявлення про біосинтез сечовини;
− сформувати уявлення про обмін нуклеопротеїдів і хромопротеїдів;
− засвоїти методику визначення концентрації сечовини і клініко-діагностичне значення даного методу.
Домашнє (письмове) завдання
Завдання 1. Заповніть таблицю «Властивості протеолітичних ферментів в перетравленні білків»:
Фермент |
Місце дії |
рН |
Субстратна специфічність |
1 |
2 |
3 |
4 |
Пепсин |
|
|
|
Хімотрипсин |
|
|
|
Трипсин |
|
|
|
Еластаза |
|
|
|
Карбоксипептидаза |
|
|
|
Амінопептидаза |
|
|
|
Завдання 2. Опишіть специфічність дії: пепсину, трипсину, хімотрипсину, еластаз, карбоксипептидаз А і В, амінопептидаз, ди- і трипептидаз.
Завдання 3. Опишіть механізм активації трипсиногену.
Завдання 4. Опишіть шляхи перетворення продуктів реакції дезамінування амінокислот.
Завдання 5. Напишіть приклади реакцій дезамінування амінокислот.
Завдання 6. Заповніть таблицю «Біологічна роль і попередники деяких біогенних амінів»:
Амінокислоти |
Серин |
Триптофан |
Тирозин |
Глутамінова кислота |
Гістидин |
1 |
2 |
3 |
4 |
5 |
6 |
Продукти декарбоксилю-вання |
|
|
|
|
|
Біологічно активні речовини |
|
|
|
|
|
Формула |
|
|
|
|
|
Фізіологічна роль |
|
|
|
|
|
Контрольні запитання до теми
Перетравлення білків: шлункове перетравлення, протеоліз в кишечнику.
Всмоктування амінокислот із кишечнику. Незамінні амінокислоти для людини.
Метаболізм амінокислот в печінці: переамінування, дезамінування, відновне амінування, декарбоксилювання.
Метаболізм амоніаку. Фіксація амоніаку. Шляхи знешкодження амоніаку в організмі.
Синтез сечовини (орнітиновий цикл).
Виведення амінного азоту з організму. Класифікація живих організмів по виведенню амінного азоту.
Метаболізм пуринових і піримідинових нуклеопротеїдів, хромопротеїдів.
Принцип визначення концентрації сечовини у біологічних рідинах і клініко-діагностичне значення даного методу.