- •1. Аминокислоты, Протеиногенные ак, классиф. Незаменимые и заменимые ак. Редкие ак.
- •16.Пищеварительные гликозидазы
- •10. Трансферазы, биол. Роль, п/Кл, представители.
- •14.Лигазы
- •17.Пищеварительные липолитические ферменты
- •12.Лиазы
- •13.Изомеразы и мутазы
- •19. Тканевые протеолитические ферменты
- •5. Простые б. Классификация, биол роль, представители
- •6.Сложные белки (протеиды)
- •21. Жирные кислоты. Ненас и нас жк, представ., биол.Роль, незаменимые жк
- •Насыщенные жирные кислоты
- •Ненасыщенные жирные кислоты
- •8. Ф. ,строение, номенклатура, классификация, ф-х св-ва, различ. И сходство ф и неорг. Кат.
- •7.Нуклеиновые кислоты. Днк, рнк, сост., стр., св-ва
- •Дезоксирибонуклеиновая кислота, состав, строение, функции
- •Рибонуклеиновая кислота (рнк)
- •23. Воски, биол. Роль. Стерины, биол роль.
- •18.Физико-химические свойства ферментов
- •22.Простые липиды (многокомпонентные)
- •9. Оксидоредуктазы, биол.Роль, п/Кл., представители.
- •58. Энзимопатии
- •56. Амилаза. Биол.Роль, применение в энзимодиагностике.
- •55. Креатинкиназа, роль в энзимодиагностике.
- •54. Аспартатаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.
- •53. Аланинаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.
- •52. Лактатдегидрогеназа, роль в энзимодиагностике.
- •51.Обмен липидов. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Липолитические пищеварительные ферменты. Желчные кислоты, представители, биологическая роль.
- •Переваривание и всасывание
- •Переваривание холестерина
- •Всасывание
- •50. Обмен аминокислот в тканях.
- •Гидролитическое дезаминирование:
- •4.Окислительное дезаминирование:
- •49.Обмен белков.
- •46.Обмен углеводов. Переваривание и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Пищеварительные амилолитические ферменты.
- •45.Дыхательная цепь, компоненты, биологическая роль.
- •Итоговая реакция, которая происходит на цитохромоксидазе, имеет вид
- •39.Гормоны щитовидной железы и паращитовидных желез.
- •40.Гормоны тимуса, эпифиза, поджелудочной железы.
- •43. Минеральные вещества
- •38. Гормоны надпочечников и половых желез.
- •36.Макроэргические соединения
- •47.Схема анаэробного распада углеводов. Ферменты анаэробного распада.
- •44. Цикл Кребса, биологическая роль, основные реакции. Ферменты цикла Кребса.
- •27.Полисахариды стр. Св-ва, предст., биол.Роль. Распр. В природе.
- •42.Вода
- •31. Фолиевая кислота, биотин
- •35. Витаминоподобные вещества предст, биол. Роль, антивитамины, биол.Роль.
- •33.Жирараств вит е и f.
- •34. Жирораств. Вит к и q
- •32. Жиросрастворимые вит а и д.
- •30.Вит с, р. Стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
- •29.Водораств вит. В5, в6,в12 стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
- •25.Углеводы, классиф, биол. Ф-ии, Моносах, представ, структ, св-ва.
- •24. Сложные липиды (липоиды) классифик., строение, биол. Роль
- •20. Липиды, классиф., биол.Ф-ии, Липидные мономеры. Формулы рационального питания для липидных компонентов.
- •11.Гидролазы, биол. Роль, п/Кл, представители.
- •15.Пищеварительные ферменты
- •28.Витамины класс., биол. Роль,. Водораств вит в1 в2 в3, стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
23. Воски, биол. Роль. Стерины, биол роль.
Воски - сложные эфиры высших жирных кислот и первичных одноатомных высокомолекулярных спиртов. Воски химически малоактивны, устойчивы к действию бактерий. Ферменты их не расщепляют.
Общая формула воска: R1 – O – CO - R2,
где R1O- - остаток высокомолекулярного одноатомного первичного спирта; R2CO - остаток жирной кислоты, преимущественно с четным числом атомов С.
Пчелиный воск содержит спирты с 24-34 атомами С (мирициловый спирт C30H61OH), кислоты CH3(CH2)nCOOH, где n = 22-32, и пальмитиновую кислоту (C30H61 - O – СO – C15H31).
Воски образуют защитную смазку на коже, шерсти, перьях, листьях и плодах, содержатся в наружном скелете насекомых.
Спермацет.Из головного мозга кашалота выделен воск спермацет
(C15H31 – С (=О) – O - C16H33) - эфир цетилового спирта (C16H33ОН) и пальмитиновой к-ты (C15H31СООН).
Сырой спермацет, получаемый из головной спермацетовой подушки кашалотов (или других зубатых китов), состоит из белых чашуйчатых кристаллов спермацета и спермацетового масла (спермоля).
Спермоль - жидкий воск, светло-желтая маслянистая жидкость, смесь жидких эфиров, содержащих олеиновую кислоту C17H33СООН, олеиновый спирт C18H35.Формула спермоля C17H33СО – О- C18H35.
Температура плавления жидкого спермацета составляет 42…47 0С, спермацетового масла - 5…6 0С. Спермацетовое масло содержит больше ненасыщенных жирных кислот (йодное число 50-92), чем спермацет (йодное число 3-10). Спермацет применяется в медицине как компонент мазей, обладающих заживляющим действием.
Стерины и стериды.
Стерины (стеролы) - высокомолекулярные полициклические спирты, неомыляемая фракция липидов. Представители: колестерин, оксихолестерол, дегидрохолестерол, 7- дегидрохолестерол, эргостерол.
В основе строения стеринов лежит кольцо циклопентанпергидрофенантрена, содержащее полностью гидрированный фенантрен (три циклогексановых кольца) и циклопентан. Стериды - сложные эфиры стеринов - являются омыляемой фракцией. Стероиды – это биологически активные вещества, в основе строения которых лежат стерины.
Холестерин - (греч. – сhole - желчь) впервые был выделен из желчных камней в ХУП веке. Холестерин находится в нервной ткани, мозге, печени.
Холестерин - предшественник биологически активных соединений (стероидов: желчных кислот, стероидных гормонов, витаминов группы Д), биоизолятор, защищающий структуры нервных клеток от электрического заряда нервных импульсов. Холестерин в организме находится в свободной (90 %) форме и в виде эфиров. Имеет эндо- и экзогенную природу.
18.Физико-химические свойства ферментов
Ферменты — это высокомолекулярные соединения, амфотерные электролиты, характерными свойствами которых являются:
— гидрофильность;
— высаливание;
— денатурация;
— свойства коллоидных систем;
— оптимум рН;
— температурный оптимум;
— высокая специфичность действия;
— активация и ингибирование ферментов
Влияние температуры на активность ферментов
Для ферментативных реакций справедливо правило Вант-Гоф-фа: с повышением температуры на 10 °С скорость реакции возрастает в 2—4 раза:
Данная зависимость сохраняется до определенного температурного уровня _ температурного оптимума. Для большинства ферментов температурный оптимум находится в диапазоне 35...45 °С. Повыш. температуры выше оптимума приводит к снижению активности: при t > 70 °С фермент инактивируется, т. е. теряет биологическую активность. Так как фермент является белком, то при повышении температуры происходит его денатурация, меняется структ. активного центра, в результате фермент не может реагировать с субстратом. Исключением являются миокиназа, которая проявляет активность при 100 °С, и каталаза, активная при 0 °С.
Оптимум рН
Ферменты проявляют максимальную активность при оптимальном физиологическом диапазоне рН (см. приложение). Например, оптимум рН для сахаразы — 6,2, для пепсина — 1,5—2,5.
Обратимость действия
Некоторые ферменты могут катализировать прямую и обратную реакции.
Специфичность {избирательность) действия
Фермент может катализировать одну или несколько близких по природе химических реакций. В основе специфичности лежит гипотеза Э. Фишера: строгое соответствие структуры субстрата и активного центра, как ключ к замку.
Специфичность может быть относительной и абсолютной.
Относительная специфичность характерна для ферментов, действующих на определенный тип связи. К ферментам с относительной специфичностью относятся эстеразы (гидролиз по местоположению эфирных связей) и протеиназы (гидролиз пептидной связи —N—С—).
Абсолютная специфичность (абсолютная избирательность) заключается в том, что фермент катализирует превращение только одного субстрата конкретной структуры.
Например: Е S
Сахараза Сахароза
Аргиназа Аргинин
К абсолютной специфичности относится и стереохимическая специфичность, т. е. воздействие фермента на определенный стереоизомер.
Активация фермента. Активаторы. Ингибирование. Ингибиторы
Активацией называется увеличение активности ферментов, активаторами— вещества, повышающие активность ферментов.
Активатор Фермент
Н+ Пепсин
Н+ Гастриксин
С1~ Амилаза
Желчные кислоты Липаза
Трипсин, Протеолитические ферменты
энтерокиназа тонкого кишечника
Активаторами могут быть ионы металлов (Na+, K+, Mg2+).
Одним из видов процесса активации является процесс самоактивации ферментов. Ферменты имеют проферменты (зимогены) — неактивные формы ферментов, когда активный центр замаскирован дополнительным участком пептидной цепи, в результате чего субстрат не может подойти к активному центру. Превращение зимогена в активный фермент в результате удаления участка пептидной цепи и освобождения активного центра называется самоактивацией.
Профермент Фермент
Пепсиноген Пепсин
Трипсиноген Трипсин
Химотрипсиноген Химотрипсин
Проэластаза Эластаза
Понижение скорости ферментативной реакции под воздействием ингибиторов называется ингибированием, соответственно ингибиторы — это вещества, которые угнетают действие ферментов. Ингибиторами являются ионы тяжелых металлов, кислоты, щелочи, спирты и др.
Ингибирование может быть как обратимым, так и необратимым.
При необратимом ингибировании фермент теряет свою активность полностью в связи с разрушением структуры (денатурацией). К ингибиторам относятся денатурирующие физические и химические факторы.
Обратимое ингибирование — это обратимое взаимодействие фермента с субстратом. Обратимое ингибирование может быть конкурентным и неконкурентным.
При конкурентном обратимом ингибировании происходит "конкуренция" между субстратом и ингибитором за взаимодействие с активным центром фермента. Субстрат и ингибиторы — структурные аналоги. Ингибитор (У), конкурируя с субстратом (S), образует с ферментом (Е) ингибиторно-ферментный комплекс (ЕУ):
Е + S + У <----------> ЕУ + S(ингибиторно-ферментный комплекс)
Неконкурентное, или аллостерическое (от греч. allos — другой), ингибирование основано на том, что ингибитор не является структурным аналогом субстрата и соединяется не с активным, а с аллостерическим центром, в результате чего происходит изменение структуры фермента, и активный центр не может присоединить субстрат.
Важную роль в регуляции действия ферментов играет их компартментация, т. е. локализация в субклеточных структурах.