55. Креатинкиназа, роль в энзимодиагностике.

Креатинкиназа (КК) — фермент, характерный для мышечной и нервной тканей. Обратимая р-ция переноса фосфорного остатка с АТФ на креатин: АТФ + Креатин→АДФ + Креатинфосфат. КК катализирует реакцию образования креатинфосфата и является димером, содержащим два вида субъединиц: М (от лат. muscle — мышца) и В (от лат. brain — мозг). Из них образуется три изофермента: ВВ — больше всего его содержится в мозге, MB — в сердечной мышце, ММ — в скелетных мышцах. В норме активность КК в сыворотке крови равна (ориентировочно) у женщин 40—285 ед./л, у мужчин 55—370 ед./л, причем активность изофермента ММ состав­ляет 98 % от общей, MB - 2 %, а у ВВ отсутствует. Активность КК в крови повышается при инфаркте миокарда, миодистрофии, травмах головы, острой лучевой болезни и некоторых других заболеваниях.

Заболевания миокарда. Стенокардия напряжения стабильного течения, нестабильное течение стенокардии и острый инфаркт мио­карда (ОИМ) — различные формы ишемической болезни сердца. Почти обязательным условием возникновения ОИМ является атеро­склероз коронарных артерий.

Сгусток, образовавшийся в ответвлении коронарной артерии, перекрывает кровоток в участке сердечной мышцы. В результате клетки повреждаются и могут полностью разрушиться. Для ранней диагностики ОИМ в сыворотке крови определяют четыре основных фермента (ЛДГ, КК, АсАТ, АлАТ).

Определяют общую активность КК и изофермент MB. Рост об­щей активности наблюдается через 4—6 ч после ОИМ, достигает мак­симума через 18—30 ч, максимальная активность изофермента MB регистрируется через 12—24 ч. Примерно через 72 ч активность КК снижается до нормальной. Более длительное сохранение повышенной активности является плохим прогностическим признаком, так как в этом случае инфаркт часто заканчивается летальным исходом.

КК выходит в кровь быстрее других ферментов. При некрозе клеток активность фермента резко увеличивается

54. Аспартатаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.

АсАТ (КФ 2.6.1.1) катализирует реакцию трансаминирования между аспартатом и а-кетоглутаратом. В норме в крови активность АсАТ составляет 5—40 ед./л. Увеличение активности указывает ско­рее на повреждение клеток, чем на нарушение функции органа. При ОИМ активность фермента в крови увеличивается через 4—6 ч, а максимума достигает через 40—70 ч. Повышенная активность сохра­няется в течение 3—5 суток. Наиболее резкое повышение происходит при некрозе ткани, так как в этом случае выходит в кровь и митохондриальная форма фермента. Особенно информативно измере­ние активности АсАТ вместе с другими ферментами, в частности с АлАТ.

Для диагностики и прогноза заболеваний печени наибольшее признание у клиницистов получило определение активности АлАТ, АсАТ и ЛДГ. В инкубационном периоде острого инфекционного ге­патита активность этих ферментов в сыворотке крови остается в норме, но уже в начальной стадии заболевания начинает резко увеличиваться (особенно АлАТ), хотя другие признаки заболевания (желтухи) еще не проявились. Это особенно важно для ранней диаг­ностики заболевания, когда симптомы еще не специфичны, чтобы изолировать больных и ограничить распространение гепатита.

Активность АлАТ и АсАТ в первые 2—3 недели болезни увеличи­вается в 10—15 раз, причем коэффициент де Ритиса снижается до 0,6.

Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что сви­детельствует о некрозе.печени, при котором в кровь выходит и митохондриальная АсАТ, а клетки печени заменяются фиброзной тканью