- •1. Аминокислоты, Протеиногенные ак, классиф. Незаменимые и заменимые ак. Редкие ак.
- •16.Пищеварительные гликозидазы
- •10. Трансферазы, биол. Роль, п/Кл, представители.
- •14.Лигазы
- •17.Пищеварительные липолитические ферменты
- •12.Лиазы
- •13.Изомеразы и мутазы
- •19. Тканевые протеолитические ферменты
- •5. Простые б. Классификация, биол роль, представители
- •6.Сложные белки (протеиды)
- •21. Жирные кислоты. Ненас и нас жк, представ., биол.Роль, незаменимые жк
- •Насыщенные жирные кислоты
- •Ненасыщенные жирные кислоты
- •8. Ф. ,строение, номенклатура, классификация, ф-х св-ва, различ. И сходство ф и неорг. Кат.
- •7.Нуклеиновые кислоты. Днк, рнк, сост., стр., св-ва
- •Дезоксирибонуклеиновая кислота, состав, строение, функции
- •Рибонуклеиновая кислота (рнк)
- •23. Воски, биол. Роль. Стерины, биол роль.
- •18.Физико-химические свойства ферментов
- •22.Простые липиды (многокомпонентные)
- •9. Оксидоредуктазы, биол.Роль, п/Кл., представители.
- •58. Энзимопатии
- •56. Амилаза. Биол.Роль, применение в энзимодиагностике.
- •55. Креатинкиназа, роль в энзимодиагностике.
- •54. Аспартатаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.
- •53. Аланинаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.
- •52. Лактатдегидрогеназа, роль в энзимодиагностике.
- •51.Обмен липидов. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Липолитические пищеварительные ферменты. Желчные кислоты, представители, биологическая роль.
- •Переваривание и всасывание
- •Переваривание холестерина
- •Всасывание
- •50. Обмен аминокислот в тканях.
- •Гидролитическое дезаминирование:
- •4.Окислительное дезаминирование:
- •49.Обмен белков.
- •46.Обмен углеводов. Переваривание и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Пищеварительные амилолитические ферменты.
- •45.Дыхательная цепь, компоненты, биологическая роль.
- •Итоговая реакция, которая происходит на цитохромоксидазе, имеет вид
- •39.Гормоны щитовидной железы и паращитовидных желез.
- •40.Гормоны тимуса, эпифиза, поджелудочной железы.
- •43. Минеральные вещества
- •38. Гормоны надпочечников и половых желез.
- •36.Макроэргические соединения
- •47.Схема анаэробного распада углеводов. Ферменты анаэробного распада.
- •44. Цикл Кребса, биологическая роль, основные реакции. Ферменты цикла Кребса.
- •27.Полисахариды стр. Св-ва, предст., биол.Роль. Распр. В природе.
- •42.Вода
- •31. Фолиевая кислота, биотин
- •35. Витаминоподобные вещества предст, биол. Роль, антивитамины, биол.Роль.
- •33.Жирараств вит е и f.
- •34. Жирораств. Вит к и q
- •32. Жиросрастворимые вит а и д.
- •30.Вит с, р. Стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
- •29.Водораств вит. В5, в6,в12 стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
- •25.Углеводы, классиф, биол. Ф-ии, Моносах, представ, структ, св-ва.
- •24. Сложные липиды (липоиды) классифик., строение, биол. Роль
- •20. Липиды, классиф., биол.Ф-ии, Липидные мономеры. Формулы рационального питания для липидных компонентов.
- •11.Гидролазы, биол. Роль, п/Кл, представители.
- •15.Пищеварительные ферменты
- •28.Витамины класс., биол. Роль,. Водораств вит в1 в2 в3, стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
8. Ф. ,строение, номенклатура, классификация, ф-х св-ва, различ. И сходство ф и неорг. Кат.
Определение ферментов, отличие и сходство ферментов и неорганических катализаторов
Ферменты (от лат. fermentum - закваска), или энзимы (от греч. еп - внутри, гуте - закваска) - биологические катализаторы белковой природы, синтезируемые живой клеткой и активирующие биохимические процессы.
Русский физиолог И.П. Павлов называл ферменты "возбудителями жизни".
В настоящее время известно около 3000 ферментов, более 200 из них получено в кристаллическом состоянии.
Ферментология (энзимология) — наука о ферментах и катализируемых ими реакциях.
Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда - лишь "единственного вещества в единственном направлении.
Субстрат — соединение, превращение которого катализирует фермент, образуя с ним фермент-субстратный комплекс.
Необходимо различать ферменты и неорганические катализаторы.
Различие ферментов и неорганических катализаторов
Показатель |
Фермент |
|
Неорганические катализаторы |
|
Химическая природа |
Биополимер |
Низкомолекулярное соединение |
|
|
Специфичность в отношении субстрата |
Высокая |
Низкая |
|
|
Оптимум t |
35...45°С |
Более 100°С |
|
|
Оптимум рН |
Физиологический диапазон рН |
Сильнокислая или сильнощелочная среда |
|
|
Давление |
Атмосферное |
Выше атмосферного |
|
|
Увеличение скорости |
108-10" |
■ 102-10б |
|
Сходство между ферментами и катализаторами небиологической природы заключается в том, что они:
1. Не меняют направления реакции.
2. Катализируют энергетически реальные реакции.
3. Не смещают равновесия обратимых процессов.
4. Не расходуются в процессе реакции.
Химическая природа ферментов
Ферменты — это глобулярные белки. Они подразделяются на одно-компонентные (простые белки) и двухкомпонентные (сложные белки) ферменты. Сложные ферменты называются холоферментами. Белковые компоненты двухкомпонентных ферментов называются апоферментами, небелковые — кофакторами. Последние подразделяются на кофермен-ты и простетические группы. Кофермент — это небелковая часть, лабильно связанная с апоферментом, простетическая группа — небелковая часть, прочно связанная с белком.
История открытия ферментов
Эликсиры (от араб, аль-иксир — камень мудрости или жизненный сок) были для алхимиков средневековья теми магическими напитками, которые облагораживают "неблагородные" вещества, продлевают жизнь, способны излечить любую болезнь.
ферменты (энзимы) — это биологические катализаторы, без которых не было бы жизни. Они катализируют, управляют и регулируют миллионы химических превращений во всех живых существах. Лишь во взаимодействии с ферментами становятся активными витамины, гормоны и микроэлементы.
Уже в Древнем Египте люди наблюдали и использовали на практике ферментативные реакции, например брожение при варке пива и выпечке хлеба.
Изучение ферментов началось лишь в конце XVIII века. Обычно "ферментацией" (от лат. fervere - варить) назывались процессы разложения одного вещества под действием другого; при этом процессы, происходящие с образованием пузырьков углекислого газа, назывались брожением.
К первым научным описаниям ферментативных процессов относится описание пищеварения у животных. Рене Антуан Реомюр (1683-1757) Ладзаро Спалланцани (1729-1799).
Таким образом, ферменты, безусловно, обладают всеми свойствами белков. Они активны и стабильны лишь в определенных условиях. В физиологическом диапазоне скорость большинства ферментативных реакций, как и всех других химических реакций, с повышением температуры возрастает. Однако при более высоких температурах начинается разрушение структуры белка, происходит денатурация и, как следствие, инактивация фермента. Ферменты функционируют при нормальном давлении и, как правило, лучше всего в нейтральной среде. Однако существуют также ферменты (например, пепсин, который функционирует в желудке), для действия которых оптимальной является кислая среда. Некоторые ферменты лучше всего функционируют в щелочной среде.Но и в оптимальных условиях наблюдается "старение" ферментов: при потере активности они часто расщепляются специфическими для данной клетки протеазами, после чего необходим синтез новых молекул тех же ферментов.
КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
2.1. Номенклатуры
Тривиальная номенклатура. Первоначально ферментам давали названия, образуемые путем добавления окончания -аза к названию субстрата, на который данный фермент действует, например:Амилазы (от греч. amilos — крахмал) — ферменты, гидролизую-щие крахмал (амилон).Липазы (от греч. lipos — жир) — ферменты, гидролизующие жиры.Протеиназы (от греч. protos — главный, важный) — ферменты, гидролизующие белки (протеины).
Номенклатура по типу реакции. Ферментам, катализирующим близкие по типу реакции, давали названия, указывающие тип реакции: ацилазы, декарбоксилазы, дегидрогеназы, оксидазы.
Номенклатура, введенная Международным биохимическим союзом - International Union of Biochemisty . Основные принципы этой номенклатуры состоят в следующем:
— ферменты называются и классифицируются в соответствии с типом и механизмом;
— реакции и ферменты, которые их катализируют, подразделяются на шесть классов, в каждом из которых имеется несколько подклассов (от 4 до 18);
— название фермента состоит из двух частей (первая часть — название субстрата или субстратов, вторая — тип катализируемой реакции) и оканчивается на -аза;
— дополнительная информация заключается в скобки;
— каждый фермент имеет кодовый номер по классификации ферментов (КФ). Первая цифра характеризует класс реакции, вторая — подкласс, третья — подподкласс, четвертая — порядковый номер фермента в его подподклассе. Например, КФ 2.7.1.1 означает, что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7 (перенос фосфата), подподклассу 1 (акцептором является спирт). Последняя цифра обозначает фермент гексокиназу — D-гексозо-б-фосфо-трансферазу, т. е. фермент, катализирующий перенос фосфата с АТФ к глюкозе.
Классы ферментов
Ферменты подразделяются на шесть классов:
1. Оксидоредуктазы (18 подклассов).
2. Трансферазы, или феразы (8 подклассов).
3. Гидролазы (11 подклассов).
4. Лиазы, или десмолазы (6—7 подклассов).
5. Изомеразы и мутазы (5—6 подклассов).
6. Лигазы, или синтетазы (5 подклассов).