- •1. Аминокислоты, Протеиногенные ак, классиф. Незаменимые и заменимые ак. Редкие ак.
- •16.Пищеварительные гликозидазы
- •10. Трансферазы, биол. Роль, п/Кл, представители.
- •14.Лигазы
- •17.Пищеварительные липолитические ферменты
- •12.Лиазы
- •13.Изомеразы и мутазы
- •19. Тканевые протеолитические ферменты
- •5. Простые б. Классификация, биол роль, представители
- •6.Сложные белки (протеиды)
- •21. Жирные кислоты. Ненас и нас жк, представ., биол.Роль, незаменимые жк
- •Насыщенные жирные кислоты
- •Ненасыщенные жирные кислоты
- •8. Ф. ,строение, номенклатура, классификация, ф-х св-ва, различ. И сходство ф и неорг. Кат.
- •7.Нуклеиновые кислоты. Днк, рнк, сост., стр., св-ва
- •Дезоксирибонуклеиновая кислота, состав, строение, функции
- •Рибонуклеиновая кислота (рнк)
- •23. Воски, биол. Роль. Стерины, биол роль.
- •18.Физико-химические свойства ферментов
- •22.Простые липиды (многокомпонентные)
- •9. Оксидоредуктазы, биол.Роль, п/Кл., представители.
- •58. Энзимопатии
- •56. Амилаза. Биол.Роль, применение в энзимодиагностике.
- •55. Креатинкиназа, роль в энзимодиагностике.
- •54. Аспартатаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.
- •53. Аланинаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике.
- •52. Лактатдегидрогеназа, роль в энзимодиагностике.
- •51.Обмен липидов. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Липолитические пищеварительные ферменты. Желчные кислоты, представители, биологическая роль.
- •Переваривание и всасывание
- •Переваривание холестерина
- •Всасывание
- •50. Обмен аминокислот в тканях.
- •Гидролитическое дезаминирование:
- •4.Окислительное дезаминирование:
- •49.Обмен белков.
- •46.Обмен углеводов. Переваривание и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Пищеварительные амилолитические ферменты.
- •45.Дыхательная цепь, компоненты, биологическая роль.
- •Итоговая реакция, которая происходит на цитохромоксидазе, имеет вид
- •39.Гормоны щитовидной железы и паращитовидных желез.
- •40.Гормоны тимуса, эпифиза, поджелудочной железы.
- •43. Минеральные вещества
- •38. Гормоны надпочечников и половых желез.
- •36.Макроэргические соединения
- •47.Схема анаэробного распада углеводов. Ферменты анаэробного распада.
- •44. Цикл Кребса, биологическая роль, основные реакции. Ферменты цикла Кребса.
- •27.Полисахариды стр. Св-ва, предст., биол.Роль. Распр. В природе.
- •42.Вода
- •31. Фолиевая кислота, биотин
- •35. Витаминоподобные вещества предст, биол. Роль, антивитамины, биол.Роль.
- •33.Жирараств вит е и f.
- •34. Жирораств. Вит к и q
- •32. Жиросрастворимые вит а и д.
- •30.Вит с, р. Стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
- •29.Водораств вит. В5, в6,в12 стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
- •25.Углеводы, классиф, биол. Ф-ии, Моносах, представ, структ, св-ва.
- •24. Сложные липиды (липоиды) классифик., строение, биол. Роль
- •20. Липиды, классиф., биол.Ф-ии, Липидные мономеры. Формулы рационального питания для липидных компонентов.
- •11.Гидролазы, биол. Роль, п/Кл, представители.
- •15.Пищеварительные ферменты
- •28.Витамины класс., биол. Роль,. Водораств вит в1 в2 в3, стр. Св-ва симптомы недост, нормы потребл, биол ф-ии
24. Сложные липиды (липоиды) классифик., строение, биол. Роль
К сложным липидам относятся фосфолипиды, гликолипиды, липопротеиды.
Фосфолипиды - это липиды, молекулы которых состоят из остатков спиртов, карбоновых кислот, форсфорной кислоты и азотистых оснований. Основной компонент клеточных мембран. Содержатся в нервной ткани, мозге, необходимы для нормального функционирования центральной нервной системы.
Фосфолипиды подразделяются на глицерофосфатиды (фосфоглицериды) и сфингофосфатиды.
Фосфоглицериды - это фосфолипиды, молекулы которых включают спирт – глицерин.
Общая формула: CH2 – OCOR
|
CH – OCOR1
| OH
CH2 – O – P – O – X,
||
O
где R, R1 - остатки жирных кислот; Х – полярный радикал (азотистые основания, аминокислоты).
Если этерифицирующий радикал отсутствует, то соединение называется фосфатидной кислотой:
СН2 – О – СО – R
|
RCOO - CH
|
CH2OPO3H
Фосфатидные кислоты - ключевые промежуточные соединения при биосинтезе всех классов фосфолипидов в организме.
Представителями глицерофосфатидов являются кефалин и лецитин.
Кефалин (фосфатидилэтаноламин)
CH2 – OCOR
|
CH – OCOR10
| OH
CH2 – O – P – O – CH2CH2NH2
||
O
Участвует в зрительном акте и активировании тромбокиназы.
Лецитин (фосфатидилхолин)
CH2 – OCOR
|
CH – OCOR1
| OH
CH2 – O – P – O – CH2CH2N+(CH3)3
||
O
Самый распространенный компонент большинства мембран животных клеток (мозг, надпочечники, эритроциты).
Фосфоплазмалогены - фосфорсодержащие плазмалогены. Плазмалогены входят в состав мембран клеток головного и спинного мозга, сердечной мышцы. Так, фосфолипиды составляют 25-30% сухой массы мозга, из которых на долю плазмалогенов приходится 50-90%. Плазмалогены присутствуют в различных видах простейших, морских сухопутных беспозвоночных, рыбах, микроорганизмах, растениях.
Плазмалогены – глицериды, содержащие группу – С = С –
| |
H H
Общая формула
Н Н
| |
CH2 – O – C = C – R
|
CH – O - COR
|
CH2 – O - COR
Сфинголипиды - сложные эфиры алифатического аминоспирта сфигозина.
Сфингоммелины - фосфорсодержащие сфинголипиды - содержатся в мозге, нервной ткани.
Гликолипиды - комплексы липидов с углеводами (углеводы - гексозамины и сиаловые кислоты). Гликолипиды подразделяются на цереброзиды и ганглиозиды. Гликолипиды входят в состав тканей мозга и нервных волокон.
Липопротеиды - это комплексы липидов с белками. По строениию это сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками, а внутренняя часть – липидами. Функция липопротеидов - транспорт липидов по крови. В зависимости от количества белка и липидов липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и липопротеиды высокой плотности (ЛПВП).
Хиломикроны - наиболее крупные из липопротеидов - содержат 98-99% липидов и 1-2% белка. Образуются в клетках слизистой кишечника, обеспечивают транспорт липидов из кишечника в лимфу, а затем - в кровь.
2. Б, хим состав, биол. ф-ии, типы структ. орг. .Формулы рационального питания для белковых компонентов.
Белки, или протеины, или протеиды (от греч. protos — первый, главный)— азотсодержащие биоорганические полимеры, имеющие сложную структурную организацию и состоящие из а-аминокислотных остатков, которые соединены между собой пептидными связями.
Впервые белок (клейковина) был выделен Я- Беккари из пшеничной муки в 1728 г. Эта дата считается годом зарождения химии белка. В 1762 г. А. Халлер начал работы по изучению белка молока — казеина.
Белки подразделяются на протеины — простые белки и протеиды - сложные белки.
В живой природе существует 10'°—1212 видов белков, в человеческом организме — 5 • 106, в кишечной палочке — 3 • 103.
Характерные признаки белков
1. Наличие пептидной (амидной) связи — NH—СО—.
2. Постоянное содержание азота: ω(N) = 16 % .
3. Молярная масса М > 104 (допустимо М > 6 • 103).
4. Наличие мономеров (элементарные звенья) — а-аминокислотных остатков.
5. Несколько типов структурной организации: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.
Полимеры, молярная масса которых меньше 6 • 103, называются полипептидами. Пептиды — это олигомеры, имеющие от 2 до 50 аминокислотных остатков. Олигопептиды содержат от 2 до 10 аминокислотных остатков.
Химический элементарный состав белков
Элемент |
Массовая доля элемента со, % |
С |
50-55 |
О |
21-23 |
N |
15-17 |
Н |
6-7 |
S |
0,3-3,0 |
Биологические функции белков
1. Ферментативная (каталитическая). Все химические реакции, протекающие в живой клетке, катализируются ферментами. Ферменты — биологические катализаторы — по химической природе являются белками.
•2. Структурная. Белки — основа структурной организации каждой клетки ткани, органа, организма — составляют около 15—25 % от сырой массы или около 50 % от сухой массы тела.
3. Энергетическая. Распад 1 г белка дает 17,15 кДж (4,1 ккал) энергии.
4. Транспортная. Транспортные белки взаимодействуют с определенными соединениями и переносят их: гемоглобин и миоглобин переносят О2 и СО2, трансферрин — Fe, ретинолсвязывающий белок — витамин А, липопротеиды — липиды, альбумины крови — билирубин и жирные кислоты.
5. Опорная. Близка по назначению к структурной. Белки обеспечивают прочность опорных тканей (коллагена, проколлагена, эластина), являются белками костной и хрящевой тканей, сухожилий.
6. Защитная. Белки кожи предохраняют организм от температурных воздействий и солнечной радиации.
При введении в организм чужеродных белков — антигенов — клетки крови вырабатывают антитела, которые служат защитными белковыми веществами, тормозящими патогенное действие микроорганизмов и разрушающими их.
, 7. Двигательная. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке) осуществляются белковыми структурами клеток.
8. Регуляторная (гормональная). Ряд гормонов по химической природе являются белками, полипептидами, продуктами белкового рбмена. Гормоны участвуют в регуляции обменных процессов. К ним Относятся гормоны гипофиза, поджелудочной, щитовидной и пара-китовидной желез.
I 9. Генетическая. Нуклеопротеиды — сложные белки — участву-|ют в хранении и передаче генетической информации.
! Нуклеопротеиды = нуклеиновые кислоты (РНК + ДНК) + + простые белки (гистоны, протамины)
10. Гемостатическая. Белки крови участвуют в образовании тромбов и тем самым предотвращают или останавливают кровотече--ния. Структурной основой тромбов является фибриноген.
11. Рецепторная. Белки наружной плазматической мембраны являются рецепторами.
12. Сократительная. Белки мышечной ткани (актин, миозин, актомиозин, тропомиозин, тропонин) участвуют в мышечном сокращении.
13. Буферное действие. Белки входят в состав буферных систем, влияют на кислотно-основное равновесие крови.
14. Резервная (трофическая). Белки служат запасным материалом для питания клеток.
15. Токсигенная. Некоторые белки и пептиды, выделяемые микроорганизмами, являются ядами для животных организмов. Так, например, токсины клостридий (ботулинические токсины) смертельны для человека.
Типы структурной организации б.
4типа. Первичная структура белка
Это сама полипептидная цепь, кот определяется последовательностью А-аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями; характер этих связей — ковалентный.
Первые исследования аминокислотной последовательности были выполнены в Кембриджском университете дважды лауреатом Нобелевской премии Ф. Сэнгером, который в течение 10 лет (1944—1954) работал с гормоном инсулином быка — первым белком, первичная структура которого была расшифрована.
В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, две полипептидные цепи (А и В), которые удерживаются дисульфидными мостиками; М = 5 733.
Для первичной структуры белка характерно следующее:
— Аминокислотная последовательность белка определена генетически и влияет на его биологическую ценность.
— Для ряда белков свойственны идентичные пептидные группировки. Особая роль принадлежит тождественным трипептидным группировкам. Кроме того, существуют тетра-, пента- и гексапептидные группировки.
— Для полипептидных цепей характерны аналогичные пептидные группировки, которые отличаются взаимозаменяемыми и близкими по строению аминокислотными остатками.
— Совпадение первичной структуры присуще белкам, выполняющим сходные биологические функции.
— Для первичной структуры гомологичных белков характерно ограниченное число аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях, например: замена одной аминокислоты в а-, β, γ- и δ-цепи гемоглобина приводит к возникновению новых типов аномального гемоглобина. Известно 200 типов аномальных гемоглобинов, которые являются причиной молекулярных болезней человека, например, наследственное заболевание серповидная анемия.
Вторичная структура белка
Наиболее характерными видами вторичной структуры белка являются следующие.
1. а-Спираль.
Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. Полностью ос-спираль-ную конформацию имеет кератин — структурный белок, содержащийся в волосах, шерсти, перьях, ногтях, когтях, клювах, рогах и коже позвоночных. Твердость и растяжимость кератина определяется числом дисульфидных мостиков между, соседними полипептидными
цепями.
Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так как а-спираль — очень устойчивая конформация. Однако большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются участки β-слоя и участки с нерегулярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствуют наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков, а также то, что аминокислота пролин вообще не способна образовывать водородные связи.
Характер связей вторичной структуры — водородные и дисульфидные ковалентные связи.
2. (β-Слой, или складчатый слой.
Цепи расположены параллельно, вытянуты сильнее, чем цепи а-спирали, соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Характер связей — водородные и дисульфидные ковалентные связи.
3. Особый вид вторичной структуры.
Одним из представителей белков такого вида является коллаген, три полипептидные цепи которого свиты вместе и образуют тройную спираль (тропоколлаген). Каждая полипептидная цепь содержит 1 000 аминокислотных остатков. Такой белок невозможно растянуть.
Третичная структура белка
Третичная структура — более высокий этап структурной организации. Существуют следующие виды третичной структуры.
1. Глобулярные белки — белки, обладающие третичной структурой в виде глобул (шариков). Характер связей — дисульфидные, ионные, электростатические силы, силы Ван-дер-Ваальса, а также водородные и гидрофобные взаимодействия. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия (белок свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, а гидрофильные боковые цепи выставлены наружу). Представителями глобулярных белков являются глобулины и альбумины.
2. Фибриллярные белки — белки с третичной структурой в виде фибрилл (нитей). К фибриллярным белкам относятся:
— а-кератины (белки волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, рогов, копыт, панциря);
~β-кератины (белки нитей шелка и паутины);
— коллагены (белки соединительной ткани — кожа, хрящи);
— эластины (белки стенок кровеносных сосудов);
— фибрины (белки кровяного сгустка — тромба);
— актин, миозин, актомиозин, тропонин, тропомиозин (белки мышечной ткани).
Четвертичная структура белка
Четвертичная структура — это образование, состоящее из нескольких субъединиц, а также способ совместной упаковки и укладки полипептидных цепей. Субъединицей (протомером) является отдельная молекула белка с третичной структурой (глобула). Белки с четвертичной структурой называются олигомерными белками, эпимоле-кулами (сверхмолекулами), мультимерами. Характер связей — гидрофобные, водородные, ионные взаимодействия.
К белкам с четвертичной структурой относится гемоглобин, который имеет четыре полипептидные цепи (четыре субъединицы), две а- и две β-цепи (а-цепи содержат по 141 аминокислоте, β-цепи — по 146 аминокислот), в центре находится гем, содержащий Fe. Молярная масса гемоглобина 68 000, молярная масса каждой субъединицы 17 000.
Белком, имеющим четвертичную структуру, является капсид— белковая оболочка вирусов, состоящая из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.
К белкам с четвертичной структурой относятся мультимерные белки — сложные надмолекулярные структуры, содержащие до нескольких сотен субъединиц (жгутики бактерий, головки вирусов). Четвертичную структуру имеют и многие ферменты.
Азотистый баланс и азотистое равновесие
В организме непрерывно протекают биосинтез белка и распЗд тканевых белков, продукты распада которых непрерывно выводятся. Азотистый баланс создается из азота белков, поступающих в организм, и удаляемого азота.
Положительный азотистый баланс — это баланс, при котором количество азота, поступающего с пищей, превышает количество азота, выводимого из организма. Положительный азотистый баланс имеет место в растущих организмах, а также после интенсивной мускульной работы.
Отрицательным азотистым балансом называется баланс, при котором количество удаляемого азота больше, чем количество вводимого, вследствие чего возникает эндогенное белковое питание за счет использования белков мышц, печени и крови. Отрицательный азотистый баланс возникает при недостатке белковой пищи и заболеваниях. Белки не накапливаются организмом, поэтому необходимо ежедневно вводить их с пищей.
Нормальное существование организма обеспечивается азотистым равновесием — количество вводимого азота должно быть равно количеству выводимого азота.
Качественные реакции на аминокислоты и белки
1. Биуретовая реакция (реакция Пиотровского).
2. Нингидриновая реакция.
3. Ксантопротеиновая реакция (реакция Мульдера).
4. Реакция на тирозин (реакция Миллона).
5. Реакция на триптофан (реакция Адамкевича).
6. Реакция на триптофан (реакция Шульца — Распайля).
7. Реакция на гистидин (реакция Паули).
8. Реакция на аргинин (реакция Сакагучи).
9. Реакция на серосодержащие аминокислоты (реакция Фоля).
10. Нитропруссидная реакция на серосодержащие аминокислоты..